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生物化学复习提纲
第一章蛋白质的结构与功能
1、蛋白质的元素组成:
主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点:
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位:
氨基酸
组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸(除廿氨酸外)
氨基酸的三字符号:
见课本P9(了解)
3•氨基酸的理化性质
①氨基酸的等屯点(pl):
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离了,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:
:
pH>pI,为阴离子;pH 3、氨基酸的连接: 氨基酸通过(肽键)连接而形成肽。 在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键(是由…个氨基酸的a■竣基与另一个氨基酸的a■氨基脱水缩合而形成的酰胺键)。 由更多(大于10个)的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。 4、蛋口质的一级结构: 在蛋口质分子中,从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。 其稳定力是: 肽键、二硫键。 蛋白质的二级结构: 是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 其稳定力是: 氢键。 肽单元(肽平面)参与肽键的6个原子Ca1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面,构成了肽单元。 二级结构的主要类型包括(4个): ◊a■螺旋: (特点)多肽链的主链遵循右手螺旋。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧。 每圈含3.6个氨基酸残基,每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。 肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 ◊B•折叠 ◊B■转角 ◊无规卷曲 蛋白质的三级结构: 是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 其稳定力是: 次级键(如疏水键、盐键、氢键和VanderWaals)o 蛋白质的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋口质的四级结构。 其稳定力是: 疏水作用、氢键和离了键。 5、蛋白质的理化性质: ◊蛋口质的两性解离性质; 蛋白质的等电人L当蛋白质溶液处于某一pH吋,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0。 此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 (大负小止) ◊蛋白质的胶体性质;蛋白质胶体的稳定因素: 表而电荷和水化膜 ◊蛋口质的变性和复性、沉淀和凝固;蛋口质的紫外吸收(280nm波长处);◊蛋白质的呈色反应。 前三酮反应一氨基酸和蛋白质都口J发生的反应 双缩月尿反应…用于区别氨基酸和蛋白质 6、蛋口质的变性: 是指在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。 (主要是二硫键和非共价键的破坏,不涉及级结构中氨基酸序列的改变) 第二章 ! 的结构与功能 7、蛋白质的复性: 若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,冇些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构彖和功能,称为复性。 1、核甘酸是核酸的基木组成单位。 包括磷酸、戊糖、碱基(携带遗传信息) 核酸是通过3‘,5’磷酸二酯键连接形成的大分子。 2、核酸一级结构(碱基序列)是构成核酸的核山酸或脱氧核山酸从5'■末端到 3'•末端的排列顺序,也就是核昔酸序列。 一级结构的书写必须是从5'•末端到 3,■末端。 核酸个核昔酸(计算分了量,单链和双链) 3、DNA的二级结构是双螺旋结构。 特点: ①反向平行、右手螺旋的双链结构②磷酸和脱氧核糖位于双螺旋外侧;碱基位于双螺旋内侧,双链形成互补碱基对。 ③相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋—圈10.5个碱基对,螺距3.54nmo④螺旋稳定力: 横向为氢键,纵向为碱基堆积力。 4、基因: 为生物活性产物编码的DNA功能片段,其产物是蛋白质或是各种RNA。 基因组: 来自一个生物休的一套遗传物质,即一个生物体的所有基因的总和。 5、D\A的功能: D\A是生物遗传信息的载体,并为基因复制和转录提供了模板,它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。 6、真核生物niRNA的结构特点: ①帽了结构,多数真核生物的5,末端均在转录后加上一个7-卬基鸟营,同时第一个核首酸的C'2被甲基化,形成帽子结构。 ②polyA结构,多数真核生物mRNA的3,末端有一个polyA结构,称为多聚A尾。 ③mRNA中有编码区和非编码区。 信使RNA的功能: 是蛋白质合成的模板。 7、转运RNA的结构: 含有多种稀有碱基,具有茎环结构。 转运RNA的二级结构形似三叶草;述具有倒L形三级结构;所冇tRNA的3'-末端都是以CCA结束的。 tRNA的功能是在蛋口质牛物合成中作为氨基酸的载体。 8、核蛋白体R\A的结构: 是细胞内含量最多的R\A。 核蛋白体RW\的功能: 是蛋白质合成的场所。 9、核酸的紫外吸收: 其最大吸收值在260nm附近。 10、某些理化因素(温度、pH、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对Z间的氢键发生断裂,使双链DMA解离为单链,这种现彖称为DNA变性。 在DNA解链过程屮,由于有更多的共辘双键得以暴露,DNA在260nm处的吸收度随之増加,这种现象称为DNA的増色效应。 当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原來的双螺旋结构,这一现象称为复性。 (理解) 杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,可以在RNA单链之间形成甚至还可以在DMA单链和RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分了杂交。 (理解) D7A复性时,其溶液0D260降低,这一现象称为减色效应。 第三章酶 1、晦是一类对其特界底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸,是生物催化剂中的一种类型。 酶的分了组成中常含有辅助因了。 按其分了组成可分为单纯酶和结合酶 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。 结合酶由蛋白部分和非蛋白部分组成,前者称为酶蛋口。 小分子有机化合物是一些化学稳定是我小分子物质称为辅酶或辅基。 其主要作用是参与晦的催化过程,在反应屮传递电子、质子或一些基团。 辅酶分子结构中常含有维生索或维生索类物质。 2、酶的活性中心: 指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶活性中心内的必需基I才I有两类: 结合基团: 与底物专一性结合;催化基团: 催化底物转变为产物。 同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 (理解) 3、酶促反应的特点: (理解) ◊高效性: 酶的催化效率通常比非催化反应高108〜1020倍,比一般催化剂高107〜1013倍。 ◊特异性: 一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。 ◊可调节性: 酶促反应受多种因素的调控,以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 4、酶促反应的机制: 能显著降低反应活化能。 (提高反应速率的原因) 仏【S] 心+[S] 5、 米氏方程式: Km的意义: Km值等于酶促反应速率为最大速率一半吋的底物浓度。 单位: mol/L ◊Km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、底物和反应环境,与酶的浓度无关; ◊Km可用来表示酶对底物的亲和力,Km值愈小,酶对底物的亲和力愈大。 ◊同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vm的意义: 如果酶的总浓度已知,可从Vmax计算酶的转换数,即动力学常数k3 6、可逆性抑制作用(3种)理解含义: ①竞争性抑制作用: 抑制剂结构与底物类似,与底物竞争酶同一结合部位,阻止底物与酶结合。 增加底物浓度可减低或解除抑制作用,动力学效应为表观Vmax不变,Km值变大。 ②非竞争性抑制作用: 不管底物分子是否与酶结合,非竞争性抑制剂都能与酶结合,最终形成不能继续反应的络合物(RST),动力学效应为表观Vnmx减小,Km值不变。 ③反竞争性抑制作用: 抑制剂与酶和底物的屮间复合物结合而抑制酶活性。 动力学效应为表观Vmax与Km值均减小。 关键酶邙比速酶)反应最慢的酶促反应的速度决定整个代谢途径的总速度 7、酶活性调节的方式: ◊酶的变构调节: 一些代谢物可与某些酶分了活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构彖改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。 可以通过变构改变活性的酶称为变构酶 ◊酶原及酶原活性的调节 酶原: 冇些酶在细胞内合成或初分泌吋只是酶的无活性询体,此前体物质称为酶原。 酶原的激活: 在一定条件下,酶原向冇活性酶转化的过程。 酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的牛理意义: ①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化;②使酶在特定部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行;③冇的酶原可视为酶的储存形式。 第四章糖代谢 1、糖酵解: 在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列iW促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解,亦称糖的无氧分解。 糖酵解途径: 糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸,称为糖酵解途径。 2、糖酵解的反应部位: 胞质 糖酵解反应过程中的三个关键酶是己糖激酶、6■磷酸果糖激酶・1、丙酮酸激酶。 3、底物水平磷酸化: 底物分子内部能量重新分布,生成高能键,使ADP磷酸化生成ATP的过程。 4、糖的有氧氧化指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放岀能量的过程。 关键酶冇: 丙酮酸脱氢酶复合体 5、三竣酸循环的特点: •经过-次三竣酸循环,消耗1分子乙酰CoA; •经4次脱氢,2次脱竣,1次底物水平磷酸化; •生成1分了FADH2,3分了NADH+H+,2分了二氧化碳,1分了GTP.三竣酸循环的关键酶: 柠檬酸合酶,a■酮戊二酸脱氢酶复合体,异柠檬酸脱氢酶。 三竣陽循环的牛理意义: (了解) (1)・三竣酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养物质的最终代谢通路; (2)・三竣酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽。 (3)为其他物质的代谢提供小分了前体(4)为呼吸链提供氢离了+e。 6、磷酸戊糖途径: 两个阶段: ①6■磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖及NADPH,②经过基因转移反应进入糖酵解途径。 7、磷酸戊糖途径的生理意义在于牛成NADPH和5■磷酸核糖。 (1)・为核酸的生物合成提供核糖; (2)・提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。 红细胞内缺乏6■磷酸葡萄糖脱氢酶可诱发蚕豆病。 8、糖原合成,UDPG可看作“活性葡萄糖”(供体);关键酶: 糖原合酶 糖原分解,关键酶: 糖原磷酸化酶 9、糖异生: 从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。 主要是补充血糖,维持血糖浓度相对恒定。 第五章月旨类代谢 1、不饱和脂肪酸屮多不饱和脂酸,机体自身不能合成,必须由食物提供,是动物不可缺少的营养索,故称为营养必需脂酸,包括亚油酸(gj-6)、亚麻酸@・3)和花生四烯酸(gj-6)o 2、脂肪动员是指储存在脂肪细胞屮的脂肪,被激素敏感肪脂酶逐步水解为游离脂肪酸(FFA)及廿油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3、脂肪酸B■氧化的基木过程: 即脱氢、加水、再脱氢、硫解,脂酰基断裂牛成1分子比原來少2个碳原子的脂酰CoA及1分子乙酰CoA。 彻底氧化将生成二氧化碳和水。 4、乙酰乙酸、B■疑丁酸、丙酮三者总称为酮体,是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。 酮体代谢特点: 肝屮牛成,肝外利用 关键酶: HMGCoA合成酶 5、脂酸合成原料: 主要有乙酰CoA,在线粒体内产生。 合成脂酸的酶系在胞液,线粒体内的乙酰CoA必须进入胞液才能成为脂酸的合成原料。 通过柠檬酸■丙酮酸循环完成。 6、脂肪肝的形成: (了解)P134因营养不良、屮毒必需脂酸缺乏、皿碱缺乏或蛋白质缺乏,肝细胞合成的甘油三酯不能形成VLDL分泌入血,则聚集以脂滴形式存在于肝细胞质中,形成脂肪肝。 7胆固醇的合成原料: 乙酰CoA关键酶: HMG-CoA原酶(是胆同醇合成 的限速酶) 8、脂蛋白的分类: >电泳分类法: (电泳顺序曲快到慢)前B、B脂蛋白和CM(位置) >超速离心分类法: CM(乳糜微粒)、VLDL(极低密度脂蛋白/MjB)、LDL (低密度脂蛋白/B)、HDL(高密度脂蛋白/a)(密度逐渐增大) 第六章生物氧化 1、生物氧化与体外氧化的区别 生物氧化 体外氧化 反应条件 温和(体温、pH接近中性) 剧烈(高温、高压) 反应过程 逐步进行的陽促反应 一步完成 能量释放 逐步释放 瞬间释放 (热能、化学能) (热能) CO? 生成方式 有机酸脱竣 碳与氧结合 h2o 需要 不需要 生物氧化: 物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白 质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成C02和H2O的过程。 2、细胞色素(Cyt)的传递方向: fbfclfc—aa3f(笔洗一洗AA散) 3、电子传递顺序: ①NADH氧化呼吸链的排列顺序: NADH-*复合体I-CoQ-复合体III-复合体TV->02 ②FADI12氧化呼吸链的排列顺序: 琥珀酸一复合体II-CoQf复合体III-复合体1V-02 4、细胞内由ADP磷酸化生成ATP的方式: 底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 底物水平磷酸化与脱氢反应偶联,生成底物分子的高能键,使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。 是不经电子传递生成ATP的方式。 氧化磷酸化是指由代谢物脱卜•的氢,经线粒体氧化呼吸链电了传递释放能量,偶联驱动ADP磷酸化生成ATP过程,又称为偶联磷酸化。 磷氧(P/O)比值指氧化磷酸化过程中,每消耗1/2摩尔02所牛成ATP的摩尔数(或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数)。 5、胞质中NADH的氧化 a■磷酸甘油穿梭(脑和骨骼肌)--生成1.5个ATP 苹果酸■天冬氨酸穿梭(肝和心肌)■…生成2.5个ATP第七章氨基酸代谢 1、氮平衡: 摄入食物的含量与排泄物(尿与粪)中氮含量之间的关系。 必需氨基酸是指体内需要而又不能口身合成,必须由食物供给的氨基酸。 共有8种: 绚! 、异兄、兄、苯丙、蛋、色、为、、赖 (携一两本淡色书来) 2、氨基酸的脱氨基方式: •转氨基作用 •氧化脱氨基 •联合脱氨基作用■…体内主要的脱氨基途径 转氨基作用(理解)一一在转氨酶的作用下,某一氨基酸去掉a•氨基生成相应的a•酮酸,而另一种a•酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程; 转氨酶的辅酶…维生索B6的磷酸酯,即磷酸毗哆醛。 3、氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要來源。 谷氨酰胺既是氨的解毒产物,又是氨的储存及运输形式,在脑、肌肉合成谷氨酰胺,运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸,从而进行解毒。 4、氨在肝合成尿素是氨的主要去路。 鸟氨酸循环的四个步骤: 1.氨基甲酰确酸的合成(线粒体) 2.瓜氨酸的合成(线粒体) 3.精氨酸的合成(胞液) 4.尿素的生成(胞液) 鸟氨酸循环小结 •原料: 2分子氯(来自于游离氨,天冬第酸).CO2 •场所: 肝细胞(銭粒体.胞液) •限速聲: 精飢酸代琥珀酸合成曄(主)、 氨基甲酰确酸合成降(次) •耗能: 3个ATP,4个高能确酸他 尿素循环的生理意义: 体内氨的主要去路,解氨毒的重要途径。 5、一碳单位: 某些氨基酸代谢过程屮产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。 一碳单位的载体——四氢叶酸 一碳单位的生理功能: 合成卩票吟和囉噪的原料。 一•碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来了。 第八章核昔酸代谢 1、喋吟核昔酸的从头合成: 元索来源: 氨基酸(天冬氨酸、甘氨酸),C02及甲酰基(来自四氢叶酸)等。 2、卩票吟核昔酸是在磷酸核糖分子上逐步合成瞟吟环的。 脱氧核苜酸的生成在二磷酸核莒(NDP)水平上进行。 3、瞟吟核昔酸的分解代谢终产物是尿酸。 尿酸含量过高形成痛风。 4、喘碇核甘酸的合成是先合成喘碇环,然后再与磷酸核糖相连而成的。 第九章物质代谢的联系与调节 1、乙酰辅酶A是三大营养素体内氧化共同的中间产物,三竣酸循环和氧化磷酸化是糖、脂、蛋白质最后分解的共同代谢途径。 2、三大营养素的代谢关系: •糖可以转变脂肪,但脂肪酸不能转变成糖 •糖和大部分氨基酸可相互转变 •脂类不能转变成氨基酸,但氨基酸能转变成脂肪。 第十章DNA的生物合成 1、中心法则 复制 Replication CDNA TraJ^onj: 逆转录 Reverse Transcription 复制 Replication CRNA 畲译I Translation* Protein 复制的基本规律: •半保留复制(充分理解)子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一•股单链则完全重新合成。 两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。 这种复制方式称为半保留复制。 •半不连续复制一在同一个复制叉上,一条DNA链能够沿着解链方向连续合成;而另一条DNA链合成方向与解链方向相反,则采用不连续的方式合成,DNA的这种合成方式称为半不连续复制。 •领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续性。 •冈崎片段(理解)复制中的不连续片段。 2、DNA复制的条件: 底物…dNTP、聚合酶、模板…解开成单链的DNA母链、弓|物…RNA、其他的酶和蛋口质因子。 参与DNA复制的酶 •拓扑异构酶: 解开超螺旋。 先切断DNA的磷酸二酯键,改变链环数之后再连接Z,兼貝•DNA内切酶和DNA连接酶的功能。 •解螺旋酶: 利用ATP供能,断裂互补碱基间的氢键,使DNA双链解开成为两条单链。 •单链DNA结合蛋白(SSB): 结合已经解开的DNA单链,防止双螺旋再形成。 •引物酶: 复制起始时催化生成RNA引物的酶,屈于DNA指导的RNA聚合酶。 •DNA聚合酶 DNA-polI: 对复制屮的错误进行校读;对复制和修复屮出现的空隙进行填补。 DNA-polIII: 是在复制延长中真止催化新链核昔酸聚合的酶;对复制中错误进行即时校读,保证复制的准确性。 •连接酶(功能: 连接DNA链3,・0H末端和相邻DNA链亍・P末端,使二者生成磷酸二酯键,从而把两段相邻的DNA链连接成一条完整的链。 ) 3、端粒: 是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。 4、逆转录: 以RNA为模板、以dNTP为原料,在逆转录酶的作用卜•生成DNA的过程。 5、紫外线诱发突变,生成喘喘二聚休。 DNA损伤的修复: 是对已发生分子改变的补偿措施,使其冋复为原有的天然状态。 主要的修复类型冇: >光修复: 通过光修复酶催化完成的。 >切除修复: 这是细胞内最垂要和有效的修复方式。 去除损伤的DNA,填补空隙和连接。 >重组修复 >SOS修复: 这种修复特异性低,对碱基的识别、选择能力差。 第^一章RNA的生物合成 1、复制和转录的区别(理解)P266 2、不对称传录有两方而的含义: 在DNA分子双链上,一般链作为模板指引转录,另一股链不转录;其二是模板链并非总是在同一单链上。 3、RNA聚合P悔的结构由多个亚基组成,由四种亚基a2、B、B'和。 组成五聚体的蛋白质。 4、各亚基的功能: a2—决定哪些基因被转录;B—与转录全过程有关(催化);B'—结合DNA模板(开链);。 一辨认起始点。 5、操纵子: 转录是不连续、分区段进行的。 每一段转录区段可视为一个转录单位,称为操纵子。 操纵子包括若干个结构基因及其上游的调控序列。 6、原核生物的转录过程可分为转录起始、转录延长、转录终止三个部分。 转录起始需要RNA聚合酶全酶的催化;转录延长时蛋白质的翻译也同时进行;转录终止分为依赖p因子与非依赖p因子两大类。 7、断裂基因: 真核生物结构基因,由若干个编码区和非编码区互相间隔开但乂连续镶嵌而成,去除非编码区再连接后,可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质,这些基因称为断裂基因。 内含了是隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。 外显子是在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA的核酸序列。 第十二章蛋白质的生物合成 参与蛋口质生物合成的物质 •原料: 20种血基酸 •模板: mRNA(messengerRNA,使RNA) •运栽体: tRNA(transferRIMA,转移RNA) •场所: rRNA*«-白质 •旻白廣因子 -释故因子 ATP主娶參£2•的括化; 鼻供•译覺快、 1、密码子: 在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核昔酸为一组,代表一种氨基酸(或其他信息),这种三联体形式的核甘酸序列称为密码子。 起始密码子: AUG终止密码子: UAA、UGA、UAG 从mRNA5二端起始密码子AUG到3】端终止密码子之间的核昔酸序列,称为开 放阅读框架。 起始码终止密码 r开放读码框 RNA5*……AUGGCU……GGAUAA……3' J■译 旻白质(N*)3r-丙…・・甘(C*) 2遗传密码子的特点: (含义)理解 •方向性: mRNA模板链的阅读方向: 5^3*蛋白质合成的方向: N端tC端 •连续性: 编码蛋口质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读,密码子及密码子的各碱基之间既无间隔也无交叉。 •简并性: 一种氨基酸口J具有2个或2个以上的密码子为其编码的特性称为遗传密码的简并性。 每一个密码了仅对应一个氨基酸,而一种氨基酸可对应几种密码子。 •通用性: 蛋口质生物合成的整套密码,从原核生物到人类都通用。 证明了各种生物进化自同一祖先。 •摆动性: 反密码子与密码子之间的配对冇时并不严格遵守常见的碱基配对规律,这种现象称为摆动配对。 2、核蛋白体又称核糖体,是蛋白质生物合成的场所。 3、(RNA是氨基酸的运载工具及蛋口质牛物合成的适配器。 4、氨基酸的活化——氨基酰・tRNA合成猶。 氨基酸与特异的tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程称为氨基酸的活化。 参与氨基酸的活化的酶: 氨基酰・tRNA合成酶 5、翻译过程包括起始、延长和终止。 6、肽链合成的起始阶段是指mRNA和起始氨基酰・tRNA分别于核糖体结合而形成翻译起始复合物的过程。 7、延长阶段是指在mRNA密码序列的指导下,氨基酸依次进入核糖体并聚合成多肽链的过程。 又称核糖体循环。 分为三步,即进位(又称注册)、成肽和转位。 8、终止阶段是指核糖体A位出现mRNA的终止密码子后,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA•|'释放出来,mRNA、核糖体大、小亚基等分离的过程。 第十三章基因表达调控 1、基因表达就是转录及翻译的过程,即生成具有生物学功能的产物的过程。 2、基因表达的方式: •有些基因儿乎在所有细胞中持续表达。 某些基因在一个个体的儿乎所有细胞屮持续表达,通常被称为管家基因 •冇些基因的表达受环境变化的诱导和阻遏 •生物体内不同基因的表达受到协调表达 3乳糖操纵子调节机制: 乳糖操纵子强的诱导作用既需耍乳糖存在又需耍缺乏葡萄糖。 >乳糖操纵子受到了阻遏蛋白的负性调控; >分解物基因激活蛋白(CAP)的正性调节; >阻遏蛋白与CAP的|办调调节: •当阻遏蛋口封闭转录时,CAP对乳糖操纵子表达不起调控作用;
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