酶工程复习大纲1.docx
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酶工程复习大纲1
酶工程(enzymeengineering)
主讲人:
丁运华Email:
271946325@
一绪论
1.1酶是高效专一的生物催化剂
1.2酶的发现及研究历史
✓人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
✓4000年前的夏禹时代,人们掌握了酿酒技术。
✓公元前12世纪周朝,人们酿酒,制作饴糖和酱。
✓春秋战国时期已知用麴(qu,曲)治疗消化不良的疾病。
✓酶者,酒母也(曲)
✓1833年,Payen和Persoz从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到一种可使淀粉水解生成可溶性糖的物质,称之为淀粉酶,发现它的热不稳定性。
✓19世纪50年代,Paster用酵母进行酒精发酵的研究,认识到在活酵母细胞内有一种可以将糖发酵生成酒精的物质。
✓1878年,Kuhne首次将酵母中进行酒精发酵的物质称为酶“enzyme”这个词来自希腊,意思为“在酵母中”
✓无论汉语的酶或酵素,西文的enzyme或ferment,都源于发酵、酵母之类
✓1897年,德国巴克纳Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞,制备了不含酵母细胞的抽提液,并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵,说明发酵并不局限于完整活细胞的存在,从而说明了发酵是酶作用的化学本质,为此Buchner获得了1911年诺贝尔化学奖。
✓1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行酶生产和应用的先例。
✓1926年Sumner证明酶是一类蛋白质
✓1982年Cech发现ribozyme的RNA催化剂(核酶)
✓1994年Breaker发现可以切割RNA的DNA,称为DNAzyme或deoxyribozyme(脱氧核酶)
Ø酶的应用历史
☐1908年,德国的罗姆制得胰酶,用于皮革的软化。
☐1908年,法国的波伊登(Boidin)制备了细菌淀粉酶,应用于纺织品的退浆。
☐1911年,美国的华勒斯坦(Wallestein)制得木瓜蛋白酶,用于除去啤酒中的蛋白质浑浊。
☐此后,酶的生产和应用逐步发展。
然而在50年代以前停留在从微生物,动物或植物中提取酶,加以利用阶段.由于当时生产力落后,生产工艺较繁杂,难以进行大规模工业化生产。
☐1949年,用液体深层培养法进行细菌淀粉酶的发酵生产,揭开了近代酶工业的序幕。
☐50年代以后,大多数酶制剂的生产已转向微生物流体深层发酵的方法。
酶的应用越来越广泛(医药、食品、工业、农业、能源、环保)。
☐酶在应用方面的不足:
稳定性较差,与底物混合,难以分离纯化。
于是出现酶的改性(改进催化特性),包括酶分子修饰、酶固定化、酶的非水相催化。
☐50年代:
开始了酶固定化研究。
1953年德国科学家首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。
☐60年代,固定化酶技术迅速发展。
1969年,日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L-氨基酸。
出现了¡°酶工程¡±这个名词来代表有效利用酶的科学技术领域。
☐酶工程是将酶学理论与化工技术相结合,研究酶的生产和应用的一门新的技术性学科。
⏹第一代酶工程:
天然酶制剂的大规模应用
⏹第二代酶工程:
固定化酶技术
⏹第三代酶工程:
固定化多酶反应器技术
☐现代酶工程是近几十年兴起的技术性学科。
微生物发酵技术的发展、酶分离纯化技术的更新,推进酶制剂的研究并实现商业化生产,开发出不同类型的酶制剂。
☐1970s利用基因工程、蛋白质工程与传统的化学修饰结合,可按需要对酶进行定向改造,设计出新型的酶。
另一个趋势是不断开发和寻找耐极端条件(高温、酸碱、高盐)的酶,为酶工业提供源源不断的新型酶类。
☐1984年,Klibanov进行酶的非水相催化研究,表明脂肪酶在有机介质中不但具有催化活性,而且热稳定性显著提高。
非水相催化研究的成功改变了酶只能在水溶液中进行催化的传统观念。
Ø酶非水相催化的几种类型
生物柴油的生产
●在有机介质中,脂肪酶催化油脂与小分子醇类的酯交换反应,生成小分子的酯类混合物。
条件温和,醇用量小、无污染排放。
缺点:
对甲醇及乙醇的转化率低,一般仅为40%~60%,酶的使用寿命短。
副产物甘油和水难于回收,不但对产物形成抑制,而且甘油对固定化酶有毒性,使固定化酶使用寿命短。
☐对抗体酶(催化性抗体),人工酶(人工合成),端粒酶等方面,以及酶的应用技术研究,在近20年均取得了较大进展,酶工程已经成为生物技术的主要内容。
☐在自然酶的开发中,备受关注的是与生产
密切相关的酶:
(1)糖生物工业目前研究的重点是功能性低聚糖的开发,各种功能性低聚糖的开发成为关键因素。
(2)能源工业纤维素可再生资源的广阔利用前景导致对纤维素酶的大规模研究。
(3)饲料工业能水解植酸的植酸酶作为一种新型的动物饲料添加剂,对提高饲料中磷的利用率和减轻环境污染有重大意义。
(4)医药行业各种药用酶、抗体酶和酶标药物以及溶栓酶、艾滋病毒蛋白酶、端粒酶
⏹生物工程包括四大技术体系:
✓基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程。
✓其中真正发挥工业效益的还是要靠发酵工程和酶工程。
酶工程在工业生产上的作用更直接,容易获得近期的效益。
1.中国生物质国情
✓生物质是指利用大气、水、土地等通过光合作用而产生的各种有机体,即一切有生命的可以生长的有机物质通称为生物质。
包括植物、动物和微生物。
✓广义概念:
生物质包括所有的植物、微生物以及以植物、微生物为食物的动物及其生产的废弃物。
有代表性的生物质如农作物、农作物废弃物、木材、木材废弃物和动物粪便。
✓狭义概念:
生物质主要是指农林业生产过程中除粮食、果实以外的秸秆、树木等木质纤维素(简称木质素)、农产品加工业下脚料、农林废弃物及畜牧业生产过程中的禽畜粪便和废弃物等物质。
特点:
可再生性。
低污染性。
广泛分布性。
✓粮食5亿吨,农业秸秆7亿吨,林业生物质5亿吨左右
不与人争粮,不与粮争地
2.非粮生物质的高效利用:
利用非粮生物质资源,生产生物能源和化学品,同时治理水环境污染。
✓3.环境问题:
日趋严重
✓生物质为主的固体污染废弃物10亿吨/年,化学品1000万吨/年;
✓由于废弃生物质的污染(13亿人口,世界50%的猪,20%的家禽)。
✓工业废水:
中国主要水系90%以上严重污染。
✓含糖废水25亿吨/年
✓4.我国废水的排放量
工业生物技术
✓在工业规模的生产过程中使用或部分使用生物技术来实现产品的制造,这种技术是应用微生物和生物催化剂来提供产品和服务
✓核心目标:
大规模利用生物体系(如细胞或酶)作为催化剂实现物质转化
✓工业生物技术(IndustrialBiotechnology):
✓以可再生生物质资源为原料基础生产化学品、材料与能源的新型工业模式。
✓特点:
(1)提高资源利用效率、减少化石资源消耗;
(2)减少能耗,提高生产效率;(3)减少温室气体和废物排放以及降低环境污染促进清洁工业的发展;(4)增加化学工业新品种和工业产值。
1.生物催化趋势判断和需求分析
作为生物技术第三次浪潮标志的生物催化技术已成为发达国家的重要科技与产业发展策略,以生物催化技术为核心的生物制造产业正以指数规律加速发展。
到2020年,通过生物催化技术,将实现化学工业的原料消耗、水资源消耗、能量消耗降低30%,污染物的排放和污染扩散减少30%。
1.中国生物催化:
生物催化领域涌现了一批具有代表性的产品,主要包括大宗化学品、生物能源、食品和精细化学品等,产值已达3500亿元以上。
味精、柠檬酸、青霉素和维生素C等的生产规模达到世界第一,在国际上占有举足轻重的地位。
实现了许多传统产品的改造和升级,一批新的技术和产品正在获得大规模工业化应用,在能源、材料和化学品制造领域大显身手。
已构建了新的生物催化和生物转化的研究体系与技术平台,应用新技术手段的新菌种和酶的改造和筛选已形成体系,极大地提高了筛选效率、缩短了周期。
以粮食作物和油料作物为原料的生物炼制体系形成了新的产业模式,纤维质原料规模化水解制备燃料乙醇受到青睐,秸秆气化热电联产整套系统也已形成。
2.生物催化发展的主要推动力
新产品需求(社会压力)
-健康:
医药、检测
-日用品:
洗涤用品、乳品、生物可降解塑料
环境(法律法规压力)
-绿色化学、能源、温室效应
新发现或基础研究(技术压力)
-基因工程/定点突变/定向进化、代谢工程、组合化学
得益/成本降低(商业压力)
-生物分离
3.当前生物催化的研究热点
✧新酶或已有酶的新功能的开发
✧根据已有底物开发新的酶反应
✧利用突变或定向进化技术改造生物催化剂
✧利用重组DNA技术大规模生产生物催化剂
✧利用有机溶剂或共溶剂开发新的酶反应体系
✧体内或体外合成的多酶体系
✧克服底物和产物抑制
✧精细化工品或医药合成技术的放大
✧辅助因子再生
✧生物催化剂的修饰
✧生物催化剂的固定化
4.我国酶制剂工业历史
✓1960年前后,制药厂利用酒精沉淀法生产胰酶、胃蛋白酶和麦芽及米曲霉淀粉酶作为医学用消化剂、制革软化剂。
✓1956~1959年上海酒精厂、上海轻工所与食品发酵研究所用1万升发酵罐首次深层培养黑曲霉生产糖化酶,作为酒精生产的糖化剂。
中科院微生物所分离产淀粉酶、蛋白酶活力高的细菌菌种,提供国内相关单位使用
✓1958年上海印染二厂建立3000L发酵罐生产枯草杆菌液体淀粉酶用于棉布退浆,填补中国空白。
✓1959年上海轻工所和上海酒精厂、制革厂合作,采用固体培养法生产栖土曲霉蛋白酶用于皮革脱毛,革新传统的脏、累、污染严重的灰碱脱毛法。
还将蛋白酶用于废胶卷脱胶回收三醋酸纤维片基和蛋白胨生产。
✓1960年多家单位合作,就细菌淀粉酶、蛋白酶、霉菌糖化酶的生产和应用进行广泛研究,加速发展纺织物酶法脱浆工艺,陆续开设酶制剂厂近20家。
✓至2002年全国酶制剂总产量35万吨,20多个品种,主要应用在食品、饲料、制革、洗涤剂、纺织、酿造、造纸、医药等行业,取得巨大的经济效益:
10%以上的饲料加酶,1/4以上洗衣粉加碱性蛋白酶和脂肪酶。
思考题
何谓酶工程,其主要内容和任务有那些?
试述生物催化的现状及未来展望
☐全班同学2~3人一组,以酶的应用为专题制作ppt,第10(或11周)开始进行presentation.
酶的应用专题介绍:
1)酶在医药领域的应用(制药、诊断、治疗)
2)酶在食品领域的应用(保鲜、淀粉及糖类食品、氨基酸及蛋白类食品、果蔬类食品、食品添加剂)
3)酶在轻工业领域的应用(纺织原料及服装加工如皮革、生丝、羊毛,加酶的各种日化用品)
4)酶在农业领域的应用(农产品加工、质量检测如酶电极和酶试纸、饲料生产)
5)酶在环保、能源领域(生物柴油、环境监测、三废处理、可生物降解材料生产)
6)酶在生物工程领域的应用(去壁、大分子切割、分子拼接、)
第二章酶学
第一节酶的概念及作用特点
酶作用的特点:
极高的催化效率;高度的专一性;易失活;活性可调控;有些酶需辅助因子
酶专一性类型:
绝对专一性和相对专一性
消化道内几种蛋白酶的专一性
2.酶的组成及类别
第二节酶的命名和分类
第三节酶的结构和高效催化的策略
一、酶催化的中间产物理论
二、酶的活性中心
胰凝乳蛋白酶的活性中心
三、酶作用专一性机理
酶专一性的“锁钥学说”
酶专一性的“诱导契合学说”
羧肽酶结合底物前后构象变化
四、酶高效催化的策略
底物和酶的靠近(proximity)与定向(orientation)
在化学反应中,反应速度与反应物的浓度成正比,若在酶的活性中心,增加底物浓度,反应速度也会随之增加。
曾测过某酶促反应中,溶液中的底物浓度为0.001mol/L,而在活性中心的底物浓度竟达到10mol/L,比溶液中高出一万倍!
因此在酶活性中心区域的高底物浓度决定了高的反应速度。
由德林教材(P13)和北大生化教材(P388):
邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后,酶的催化基团与底物结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高。
酶和底物中间复合物的形成过程既是专一性的识别过程,更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程。
如:
咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应.
共价催化也可以是酶的亲电基团对底物的亲核基团进行攻击,酶分子上带正电的基团有H+、Mg2+、Fe3+,NH3+等,它们攻击底物分子上带负电的亲核基团,与底物形成共价键,进行催化。
溶菌酶(lysozyme)
溶菌酶存在于鸡蛋清和动物的眼泪中,其生物学功能是催化某些细菌细胞壁的多糖水解,从而溶解细菌的细胞壁。
溶菌酶是第一个用X-射线法阐明其全部结构和功能的酶。
是1922年伦敦细菌学家弗莱明(Fleming)首次发现的。
底物、溶菌酶及酶和底物复合物的结构
溶菌酶的底物
溶菌酶通过水解某些细菌细胞壁的多糖组份来溶解细胞壁,细胞壁的多糖由两种糖组成:
N-乙酰氨基葡萄糖(NAG)
N-乙酰氨基葡萄糖乳酸(NAM)
溶菌酶的最适小分子底物
•溶菌酶的结构
溶菌酶由129个氨基酸残基构成,是一个单链蛋白,分子内含有四对二硫键。
活性中心的氨基酸残基是Glu35和Asp52。
鸡蛋蛋清溶菌酶的氨基酸序列
•溶菌酶和底物结合的空间构象
从表面构象看,酶的结构不很紧密,大多数极性氨基酸残基分布在分子的表面,非极性氨基酸残基分布在分子的内部。
整个酶分子中有一狭长的凹穴。
最适底物正好与酶分子的凹穴相结合,凹穴中的Glu35和Asp52是活性中心的氨基酸残基。
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制
(1)
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制
(2)
丝氨酸蛋白酶(serineproteases)
一类最有特色的酶家族,包括:
Ø胰蛋白酶
Ø胰凝乳蛋白酶
Ø弹性蛋白酶
Ø凝血酶
Ø枯草杆菌蛋白酶
丝氨酸蛋白酶(serineprotease)家族
胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,弹性蛋白酶都由胰腺分泌有相似的氨基酸排列顺序(大约40%相同)和三维结构也有类似的催化机制,反映出它们起源于共同的祖先,但是又表现出不同的底物专一性。
这种通过基因突变,从同一个祖先取得不同的专一性,称为“趋异进化”(divergentevolution)
枯草杆菌蛋白酶也是一种丝氨酸蛋白酶,但是其氨基酸顺序和三维结构与胰凝乳蛋白很不相同,表明是在进化中独立发生的
枯草杆菌蛋白酶也有一个由Asp、His、Ser组成的催化三联体,有相似的催化机制,这种称为丝氨酸蛋白酶异源的“趋同进化”(convergentevolution)
羧肽酶活性中心必需基团与底物间的结合
羧肽酶活性中心的共价催化机理
羧肽酶活性中心Zn2+的中心作用
第四节酶促反应的动力学
酶促反应初速度的概念
酶活力(enzymeactivity)
亦称酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力,通常用特定条件下酶催化反应的反应速度来衡量。
所以酶活力测定,就是测定在特定条件下酶促反应的反应速度,而且是用反应开始后很短时间内的平均速度(即初速度)来表示
胆碱酯酶酶活的测定原理
酶活力测定的一般条件
1).酶浓度和底物浓度
通常要求底物浓度大于酶浓度,一般情况下底物浓度都在mmol.L-1水平。
在存在底物抑制的情况下,需要通过实验确定底物浓度。
2).反应温度pH
根据资料和实验确定最适温度和pH。
反应系统要采用缓冲溶液
3).设置空白或对照
由于待测活力的酶,特别是分离纯化过程的酶活力测定,样品中的成分较为复杂,通常要设置空白,以便消除未知因素的影响
不加酶,或不加底物,或同时加预先做过失活处理的酶和底物,称为“空白”实验
在一些研究工作中,或有特别需要时,用纯酶或标准酶样品作平行实验,以便进行比较或标定,谓之“对照”实验。
酶活力测定的基本步骤
1)选择适宜的底物,用适当的缓冲液配制底物溶液。
注意底物的纯度、需新鲜配制。
2)确定反应的温度(可选室温25℃、体温37℃)PH、底物浓度、激活剂浓度
3)将一定量的酶液和底物溶液立即混合均匀,同时记下反应开始的时间
4)反应到一定的时间,取出适量的反应液,运用各种生化检测技术,测定产物的生成量或底物的减少量。
方法力求快速、简便,若不能即时测出结果,则要及时终止反应,然后再测定。
5)终止酶反应的方法:
沸水浴;酶变性剂(如三氯乙酸、SDS);迅速降低反应液温度至10℃下(置于冰箱、冰粒堆或冰盐溶液)
6)为了获得比活力数据,必须另外测定酶溶液的蛋白质含量
酶实验所需的溶液必须精确配制
要求溶液在重复的独立实验系列中必须完全相同,所以应配制大量溶液并妥当储存。
酶应该储存于浓缩的溶液中。
如果-20℃以下低温保存,最好加入20%体积分数的甘油或1mg/ml的BSA.
对同一酶样品不应反复冻融,应该在冷冻之前将酶的样品分装成许多小份
在酶试验之前制备新鲜的稀释酶溶液。
在实际工作中,为了方便,常采用自定义的活力单位,例如一般酶制剂生产厂常采用行业制订的酶活力单位。
采用非国际单位时,必须说明测定方法、测定条件及活力单位的定义。
酶活力的表示方法
酶活力的计算
底物浓度对酶反应速度的影响
单分子酶促反应的米氏方程及Km
米氏方程的推导
酶反应速度与底物浓度的关系曲线
米氏常数的意义
米氏常数的测定
酶动力学的双倒数图线
pH对酶反应速度的影响
温度与酶反应速度的关系
激活剂对酶作用的影响
抑制剂对酶作用的影响
抑制剂类型和特点
竞争性抑制作用
竞争性抑制曲线
非竞争性抑制作用
非竞争性抑制曲线
反竞争性抑制作用
反竞争性抑制曲线
有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程
非专一性不可逆抑制剂
专一性不可逆抑制剂
第五节重要的酶类及酶活性的调节控制
一、多酶体系和多酶复合体
二、酶的别构(变构)效应和别构酶
酶的别构(变构)效应示意图
别构酶与米氏酶的动力学曲线比较
正、负协同别构酶与非调节酶的动力学曲线比较
ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶)所催化的反应
E.coli的ATCase的亚基排列
ATCase的半分子结构
ATCase的别构过度作用
PALA(N-磷乙酰-L-天冬氨酸)结合到ATCase活性中心的模型
ATCase变构效应的动力学特征
三、酶的共价修饰
蛋白质的磷酸化和脱磷酸化
共价修饰反应的例子
级联系统调控糖原分解示意图
四、酶原的激活
胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
五、酶的多种分子形式——同工酶
乳酸脱氢酶同工酶形成示意图
不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
同工酶在各学科中的应用
ProblemsandSolutions
1.作为生物催化剂,酶最重要的特点是什么?
作为生物催化剂,酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2,什么是诱导契合学说,该学说如何解释酶的专一性?
解答:
“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,而是具有一定的柔性,当酶分子与底物分子靠近时,酶受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件,酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物,因此酶对底物具有严格的选择性,即酶具有高度专一性。
3.酶具有高催化效率的分子机理是什么?
酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物,在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用),底物进入特定的过渡态,由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应。
4.简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。
酸碱催化:
酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子(例如谷氨酸残基不带电荷的侧链羧基、赖氨酸残基带正电荷的侧链氨基等),底物结合质子,形成特定的过渡态,由于形成该过渡态所需活化能相比于非酶促反应更低,因此反应速率加快;另外一些功能基团可以作为广义碱从底物接受质子(例如谷氨酸残基带负电荷的侧链羧基、赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等),底物失去质子后,形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低,因此反应速率加快。
共价催化:
酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底物的缺电子中心,或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心,导致酶―底物共价复合物的形成,该共价复合物随后被第二种底物(在水解反应中通常是水分子)攻击,形成产物与游离酶。
由于该共价复合物形成与分解的反应所需活化能均比非酶促反应低,因此反应速率被加快。
10.乙醇脱氢酶催化如下反应:
乙醇+NAD→乙醛+NADH
(1)已知反应体系中NADH在340nm有吸收峰,其他物质在该波长处的吸光度均接近于零,请设计一种测定酶活力的方法。
(2)如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率?
(3)在实验中使用了一种抑制剂,下表中是在分别存在与不存在抑制剂I的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率,请利用表中的数据计算其各自对应的Km与Vmax值,并判断抑制剂的类型。
解答:
(1)选择合适的底物浓度(NAD+与乙醇)与缓冲体系,取一定体积的底物溶液(如1ml)加入石英比色杯,加入适量酶,迅速混合后,放入紫外/可见光分光光度计的样品室内,测定反应体系在340nm吸光度随时间的变化曲线。
利用NADH的摩尔吸光系数(可从相关文献查到,或用已知浓度的NADH溶液自行测定),计算出单位时间内NADH的增加量,用于表示酶活力。
(2)如果在选取的测量时间范围内,反应体系在340nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状,则表明反应速率在此时间段内保持不变,可用来代表反应初速率。
(3)用Lineweaver-Burk双倒数作图法,结果如下:
问答题
第三章酶的生物合成法生产
1.酶的制备的两种方法:
直接提取法和微生物发酵生产法
2.早期酶制剂是以动植物作为原料,从中直接提取的。
由于动植物生长周期长,又受地理、气候和季节等因素的影响,故原料来源受限,不适于大规模的工业生产。
3.微生物发酵已作为酶制备的主要来源
第一节酶生物合成的基本理论
1.按照组成的不同,酶主要分为蛋白类酶和核酸类酶.
2.酶的生物合成:
指细胞内蛋白质和RNA的合成过程(RNA的生物合成过程----转录;蛋白质的生物合成过程----翻译)
3.原核生物基因表达的调控(ControlofProkaryoticGeneExepression)包括:
转录水平的调控(controloftranscription),翻译水平的调控(controloftranslation)
背景:
原核生物在直接暴露在复杂多变的环境中,食物供应无保证,必须根据环境条件的改变合成各种不同的蛋白质,才能适应环境的变化;自然选择倾向于保留高效率的生命过程。
原核生物细胞某些蛋白质数目相当稳定,是代谢过程中十分必需的酶,合成速率不受环境变化或代谢状态的影响,称为组成型酶(constitutive).如糖酵解的酶,DNA聚合酶,RNA聚合酶。
另一种类型的酶的合成速率和总量明显受到环境的影响,称为适应酶(adaptive).如氨基酸、核苷酸合成系统的酶类。
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