最新北大医学部复习资料精品生物化学不完全总结.docx
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最新北大医学部复习资料精品生物化学不完全总结
蛋白质、核酸、酶
1、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的动力学特点各是什么?
竞争性抑制:
抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对他们的亲和力有关。
动力学特点Vmax不变,表观Km增大。
非竞争性抑制:
抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制剂后再与底物的结合。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
动力学特点Vmax下降,表观Km不变。
反竞争性抑制:
抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物。
动力学特点Vmax下降,表观Km下降。
2、Km有何意义?
重要特征物理常数,与酶浓度无关。
不同的酶具有不同Km值
物理意义:
Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值。
Km值近似等于[ES]的解离常数,可表示酶与底物之间的亲和力:
Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高
从km可判断酶的专一性和天然底物。
Km最小的底物,通常就是该酶的最适底物,也就是天然底物。
km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
从km的大小,可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
在进行酶活力测定时,通常用4km的底物浓度即可。
3、蛋白质的α—螺旋结构有何特点?
(1)多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升,3.6个氨基酸/圈,螺距为0.54nm;
(2)第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键,方向与螺旋长轴平行;
(3)一般为右手螺旋。
(4)肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧,其形状,大小及电荷影响-螺旋的形成
4、什么是蛋白质的变性?
蛋白质变性后哪些性质会发生改变?
该理论有何应用?
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,但是一级结构没有改变称为蛋白质的变性。
灭菌,消毒等。
5、DNA分子二级结构有哪些特点?
1)互补双链,反向平行;磷酸、脱氧核糖为骨架,碱基向内。
2)每个碱基对处于同一平面,之间形成氢键,维持结构稳定;A与T,,G与C
3)右手螺旋,10bp/螺旋,直径2.37nm,螺距3.54nm;
4)碱基平面垂直于中心轴,疏水性堆积力维持纵向稳定;
5)有大沟、小沟
6、mRNA与tRNA的结构特点与功能
mRNA结构特点:
最少,种类最多前体:
不均一核RNA
5’帽:
m7Gppp(7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸)加速蛋白质翻译的起始速度
3’尾:
多聚腺苷酸(polyA)80-250A增加mRNA稳定性
编码区:
决定氨基酸的顺序,内含子和外显子
功能:
合成蛋白质的模板(密码子)
tRNA的结构特点:
1、含10~20%的稀有碱基(DHU、假尿嘧啶、mG、mA);
2、二级结构为三叶草形;三级结构为倒“L”形;
3、3’端为CCA-OH结构,与氨基酸相连,称为氨基酸臂。
4、种类较多,每种tRNA都可以携带与其对应的氨基酸
功能:
转运氨基酸至蛋白质合成场所
生物氧化
以NADP+为辅酶的脱氢酶:
6-磷酸葡萄糖脱氢酶;6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
以NAD+为辅酶的脱氢酶:
3-磷酸甘油醛脱氢酶;乳酸脱氢酶;丙酮酸脱氢酶;酮戊二酸脱氢酶;苹果酸脱氢酶;L--羟脂酰脱氢酶
二者兼有:
异柠檬酸脱氢酶;L-谷氨酸脱氢酶
1、呼吸链的主要成分:
呼吸链的组成:
递氢体和电子传递体(2H 2H+ + 2e)。
既由酶和辅酶组成
分别是尼克酰胺核苷酸类、黄素蛋白类、铁硫蛋白、辅酶Q和细胞色素类。
2、简述氧化呼吸链的传递顺序。
NADH→FP(FMN)(Fe-S)→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
↑
FADH2→FP(FMN)(Fe-S)
3、ATP的生理作用
1)ATP是细胞最重要的高能磷酸酯类化合物。
是生物能存在和利用的主要形式
2)ATP在一切生物生命活动中都起重要作用,细胞核、细胞质和线粒体中都存在有ATP
3)ATP是酶促磷酸基团转移的“共同中间体”
4)ATP是生物体内主要的直接供能物质,是能量的携带者和转运者,是生物体通用的能量货币。
5)ATP不是能量的贮存者。
在脊推动物中起贮存能量作用的ATP原是磷酸肌酸
4、ATP氧化磷酸化主要抑制剂
1、ADP的调节:
ADP是氧化磷酸化的主要调节者
2、氧化磷酸化抑制剂的作用
(1)呼吸链抑制剂:
抑制电子传递
异戊巴比妥:
抑制复合物I的Fe-S蛋白
抗霉素A:
抑制CytbCytc1(复合物Ⅲ)的电子传递
CO、CN-:
抑制cytaa3→O2
(2)解偶联剂:
使氧化磷酸化脱离
2,4二硝基苯酚(DNP):
破坏H+梯度
(3)ATP合酶抑制剂:
抑制ADP的磷酸化和电子传递
寡霉素:
破坏H+回流
5、胞液中NADH的氧化途径
胞液中的NADH必须进入线粒体才可进入呼吸链氧化,而线粒体内膜对NADH不能自由通透,需转运。
这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。
①α-磷酸甘油穿梭作用:
胞液NADH中的一对氢原子通过胞液中磷酸甘油脱氢酶(辅酶为NAD+)催化,转移到α-磷酸甘油,后者经内膜外侧的磷酸甘油脱氢酶(辅酶FAD)作用,生成的磷酸二羟丙酮进入胞液继续穿梭,而FADH2则进入FADH2氧化呼吸链被氧化,并产生1.5分子ATP。
这种穿梭主要在脑、骨骼肌等组织。
②苹果酸-天冬氨酸穿梭:
在胞液和线粒体内苹果酸脱氢酶(均以NAD+为辅酶)的作用下,胞液中的NADH中的氢先被苹果酸携带并进入线粒体,被线粒体内的苹果酸脱氢酶催化转移给辅酶NAD+生成NADH,经NADH氧化呼吸链被氧化形成水,同时产生2.5分子ATP。
而生成的草酰乙酸经天冬氨酸转氨酶作用生成天冬氨酸,通过载体运出线粒体,再转变为草酰乙酸,继续穿梭作用。
心肌和肝中存在这种穿梭机制。
氨基酸代谢
1、氨基酸脱氨基的主要方式;联合脱氨基作用的特点
氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、(嘌呤核苷酸循环)
联合脱氨基有两个途径,一是氨基酸的α-氨基先通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸,生成相应的α-酮酸和谷氨酸,然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸的同时释放氨。
二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。
因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基,而只有转氨基作用是普遍存的在,但转氨基作用并没有最终脱掉氨基,所以体内通过联合脱氨基作用,使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨,满足机体脱氨基的需要。
2、氨的代谢去路及尿素合成的特点
来源:
①氨基酸脱氨(主要来源)
②肠道吸收,包括肠道内氨基酸脱氨和尿素分解。
③肾小管上皮细胞中谷氨酰胺分解
去路:
①合成尿素(肝脏)
②合成谷氨酰胺
③合成非必需氨基酸
④以NH4+随尿排出体外
尿素合成的特点:
①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行;②合成一分子尿素需消耗四分子ATP;③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶;④尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。
3、氨基酸的来源与去路;丙氨酸、天冬氨酸与谷氨酸与糖代谢、脂代谢的关系及基本过程
来源:
(1)食物消化吸收;
(2)组织蛋白质分解;(3)体内合成非必需氨基酸。
去路:
(1)分解代谢(脱氨基脱羧基);
(2)合成蛋白质;(3)转变成其他含氮化合物。
糖代谢:
糖不仅是动物体内的主要能源,而且也是重要的碳源。
糖在分解代谢过程中产生的一系列α-酮酸如丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸等都可以作为合成氨基酸的碳链骨架,通过氨基化或转氨基作用形成相应的氨基酸。
同样,丙氨酸、天冬氨酸与谷氨酸是生糖氨基酸通过脱氨基作用可以生成相应酮酸,进入到糖代谢当中。
/延糖异生途径合成糖。
脂代谢:
脂肪动员产生甘油和脂肪酸,甘油可转变为丙酮酸,再转变为草酰乙酸及α-酮戊二酸,然后接受氨基而转变为丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸。
脂肪酸可通过β-氧化生成乙酰辅酶A,乙酰CoA进入TAC循环生成酮酸转变为氨基酸。
(不易发生)不生酮不成脂
4、个别氨基酸脱羧基作用转变生成的活性物质
5、一碳单位代谢的特点
一碳单位:
某些氨基酸代谢中产生的含有一个碳原子的基团,包括甲基,甲烯基,甲炔基,甲酰基,亚氨甲基等,载体为四氢叶酸。
来源:
丝氨酸;甘氨酸;色氨酸;组氨酸
生理功能:
嘌呤、嘧啶合成的原料;联系氨基酸与核苷酸代谢;甲基化与蛋氨酸循环
特点:
①不能在生物体内以游离形式存在;②必须以四氢叶酸为载体。
四氢叶酸是其活性辅酶形式
6、芳香族氨基酸代谢转变生成的活性物质,该代谢异常时可能出现的遗传病的生化特点
苯丙氨酸-苯丙氨酸羟化酶-酪氨酸多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素、黑色素\甲状腺素
色氨酸:
5羟色胺、维生素PP
白化病:
黑色素细胞中酪氨酸酶缺失
苯丙酮尿症:
苯丙氨酸羟化酶缺失
7、含硫氨基酸在体内代谢转变生成的活性物质
甲硫氨酸:
SAM提供活性甲基(与S腺苷半胱氨酸循环)
肌酸、磷酸肌酸,(+精氨酸+甘氨酸)===肌酸酐
半胱氨酸:
胱氨酸(二硫键)
PAPS活性硫酸根(3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸)
谷胱甘肽
核酸代谢
1、核苷酸的生理功能。
①合成DNA、RNA的原料,这是体内核苷酸最重要的功能。
②生物体的直接供能物质:
ATP、GTP、UTP、CTP等。
主要为ATP
③某些核苷酸的衍生物是多种生物合成过程的活性中间物质:
UDP—葡萄糖是糖原合成的活性中间物质.CDP—甘油二酯是甘油磷酯合成的活性中间物质等。
④环核苷酸cAMP与cGMP作为信息分子,参加物质代谢和生理过程的调节。
⑤AMP是某些辅酶(NAD+、NADP+、FAD、辅酶A)的组成成分。
2、核苷酸从头合成途径中嘌呤、嘧啶环各元素或组件的材料来源。
核糖核苷酸、脱氧核糖核苷酸的生成方式。
嘧啶碱元素来源为谷氨酰胺(N3)、CO2(C2)--(氨基甲酰磷酸),天冬氨酸(N1.C4-6)
核糖核苷酸:
见知识总结
脱氧核糖核苷酸:
由ADPGDPUDPCDP直接还原
dUMP-->dTMP
3.核苷酸补救合成有关的酶名称、功能、酶缺陷相关的疾病。
次黄嘌呤+PRPP在HGPRT作用下生成IMPHGPRT:
次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶
鸟嘌呤+PRPP在HGPRT作用下生成GMP
腺嘌呤+PRPP在APRT作用下生成AMPAPRT:
腺嘌呤磷酸核糖转移酶
腺嘌呤核苷在腺苷酸激酶作用下由ATP提供磷酸,生成AMP
意义:
节能,节约蛋白质;某些器官只能进行补救合成如脑和骨髓,从腺嘌呤核苷开始的要ATP,用PRPP的不消耗ATP,
自毁容貌症:
HGRPT基因缺失。
嘌呤合成过多,明显的高尿酸血症,痛风伴大脑瘫痪、智力减退、舞蹈手足综合征,身体和精神发育迟缓,有咬指咬唇的强迫性自残行为,.
4.核苷酸抗代谢药物的作用机理及临床意义。
(摘)
核苷酸抗代谢药物是一些嘌呤、嘧啶、氨基酸或叶酸类似物,以竞争性抑制或“以假乱真”等方式干扰或阻断核苷酸的合成代谢,进一步组织核酸以及蛋白质的生物合成。
肿瘤细胞的核酸及蛋白质合成十分旺盛,因此这些抗代谢药物具有抗肿瘤作用。
1嘌呤类似物:
6-巯基嘌呤(6-MP)(次黄嘌呤类似物)
作用机制:
6-MP→抑制补救合成途径↓
6-MP核苷酸→反馈抑制酰胺转移酶→抑制IMP和GMP的合成
抑制次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶
2嘧啶类似物:
5-氟尿嘧啶(5-FU)与胸腺嘧啶相似,
作用机制:
其体内转变产物为一磷酸脱氢核糖氟尿嘧啶(FdUMP)和三磷酸氟尿嘧啶核苷酸(FUTP),FdUMP是胸苷酸核酶的抑制剂,使dTMP合成收到阻断;FUTP可以以FUMP形式掺入RNA分子,破坏RNA的结构和功能
3氨基酸类似物:
氮杂丝氨酸
作用机制:
谷氨酰胺类似物,抑制谷氨酰胺参与反应
4叶酸类似物:
氨蝶呤和甲氨蝶呤(MTX)
作用机制:
竞争性抑制二氢叶酸合成酶,因此抑制四氢叶酸的生成,干扰一碳单位代谢。
5核苷类似物:
阿糖胞苷
作用机制:
抑制核糖核苷酸还原酶,抑制CDP还原成dCDP,也影响DNA合成
尿酸
5.核苷酸体内分解代谢终产物。
嘌呤:
腺嘌呤--->次黄嘌呤---->黄嘌呤<----鸟嘌呤
在肝肾小肠,终产物为尿酸,关建酶为黄嘌呤氧化酶,有代谢抑制剂别嘌呤醇
嘧啶:
最终产物:
β氨基酸、CO2、NH3(U、C为β-AlaT为β-氨基丁酸)
6.别嘌呤醇治疗痛风的原理。
痛风的机理:
尿酸生成过量或尿酸排出过少。
如:
次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺乏促使嘌呤过度生成
别嘌呤醇治疗痛风的机理:
次黄嘌呤类似物,竞争性抑制黄嘌呤氧化酶;或转变为别嘌呤醇核苷酸,抑制嘌呤核苷酸从头合成
物质代谢的联系与调节
1、重要的代谢枢纽物质
①糖酵解、糖异生、有氧氧化、磷酸戊糖途径及糖原代谢的交汇点:
6-磷酸葡萄糖
②糖、核苷酸代谢的交汇点:
5-磷酸葡萄糖
③糖、甘油代谢的交汇点:
磷酸二羟丙酮
④糖、脂、AA分解的交汇点:
乙酰辅酶A
⑤氨基酸、核苷酸代谢的交汇点:
一碳单位
⑥三个重要氨基酸与糖代谢的交汇点:
Asp-草酰乙酸;Glu-酮戊二酸;Ala-丙酮酸
⑦奇数碳原子脂肪酸代谢与糖代谢的交汇点:
琥珀酰辅酶A、乙酰辅酶A
⑧磷酸戊糖途径、葡萄糖有氧氧化、糖酵解:
3-磷酸甘油醛
2、重要氨基酸(Ala/Asp/Glu)与糖、脂之间的代谢转变
1、糖是蛋白质合成的碳源和能源:
糖分解代谢产生的丙酮酸、a-酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4-磷酸赤鲜糖等合成氨基酸碳架。
糖分解产生的能量被利用与蛋白质合成。
2、蛋白质分解产物进入糖代谢:
蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成a-酮酸,它进入糖代谢可进一步氧化发出能量,或经糖异生作用生成糖。
3、关键酶(keyenzyme)的特点:
1速度最慢,它的速度决定整个代谢途径的总速度,故又称其为限速酶。
2催化单向反应不可逆或非平衡反应,它的活性决定整个代谢途径的方向。
3常位于代谢途径的第一步骤或分叉点。
4酶活性除受底物控制外,还受多种代谢物或效应剂的调节。
4、代谢调节的类型
1、细胞水平的调节---调节细胞内的酶来实现
2、激素水平的调节---协调不同细胞间及组织与器官之间的代谢。
3、整体水平的调节---在神经系统参与下由酶和激素共同构成的调节网络。
(1)酶结构的调节:
通过酶结构的改变,使其活性发生变化。
特点是效应快,但时效短
(2)酶量的调节:
通过改变酶的生成与降解速度来改变酶活性。
特点速度慢,时效较长
(3)酶的分布:
各种酶分布是区域化的,同一体系的酶集中在同一亚细胞结构中
5、变构调节的特点
(1)多为寡聚蛋白,有双中心,活性中心与效应中心。
(2)酶分子构象变化而非构型变化,不涉及共价键变化
(3)构象变化快因而调节效应发生快
(4)效应物与酶分子的结合是可逆的
(5)动力学特点:
不符合米氏方程,v-[S]曲线为S形
(6)调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点,通常为不可逆或限速反应,通常受产物的反馈抑制
6、共价调节的主要形式及其与变构调节的区别
修饰形式:
乙酰化、甲基化、腺苷化及磷酸化等
磷酸化/去磷酸化是主要的修饰调节方式
别构调节
共价调节
共同点
具有两种活性形式相互转变;空间结构改变;快速调节
不同点
共价键改变
无
有
其他酶参与
不需要
需要
级联放大
无
有
构型改变
无
有
能量
不一定
需要
意义
调节代谢方向
信号转导
8、线粒体/细胞液中进行的代谢途径
线粒体:
氧化呼吸链;ATP合酶;三羧酸循环;脂肪酸β氧化;丙酮酸脱羧;氨基酸分解
细胞液:
9、饥饿引起的整体代谢变化
饥饿12小时:
肝糖原大量消耗,血糖水平↓→胰高血糖素↑,胰岛素↓→肌肉摄取葡萄糖↓
脂肪动员↑糖异生↑蛋白质分解↑
饥饿24小时:
脂肪动员进一步增加,酮体逐渐成为脑、心、肾、肌肉等的重要供能物质
一周以上:
(1)蛋白质降解减少,以保证人体基本生理功能
(2)脂肪分解和酮体生成进一步增多
(3)脑组织以酮体为主要能源,肌肉以脂肪酸为主要能源
(4)肾的糖异生作用明显增强
(5)血糖维持在较低水平
非营养物质代谢
1、两种胆红素的比较
游离胆红素
结合胆红素
别名
间接胆红素,血胆红素
直接胆红素,肝胆红素
与葡萄糖醛酸结合
未结合
结合
与重氮试剂
慢或间接反应
迅速直接反应
水中溶解度
小
大
经肾随尿排出
不能
能
通透细胞膜对脑的毒性作用
大
无
2、三种黄疸的比较
溶血性黄疸(肝前性黄疸):
红细胞大量破坏,胆红素过多而超过肝细胞摄取、转化和排泄的能力,血液中未结合胆红素浓度显著增高
肝细胞性黄疸(肝源性黄疸):
肝细胞功能受阻造成的摄取、转化和排泄胆红素的能力降低
阻塞性黄疸(肝后性黄疸):
胆管系统阻塞,胆汁排泄障碍,致使结合胆红素逆流入血
溶血性黄疸
肝性黄疸
阻塞性黄疸
血清胆红素总量
增加
增加
增加
游离胆红素
增加
增加
不变
结合胆红素
不变
增加
增加
尿胆红素
阴性
阳性
阳性
粪便颜色
深
变浅
完全阻塞时为陶土色
DNA生物合成
1、遗传信息传递的中心法则:
主要内容
2、DNA复制
方式:
半保留复制
特点:
半不连续性(领头链和随从链)
主要酶与蛋白质因子
DNA聚合酶:
依赖DNA的DNA聚合酶(原核IIIIII真核α-δ)
解旋酶(DnaB):
解开DNA双链
拓扑异构酶:
催化DNA拓扑异构
引物酶(DnaG):
复制起始时催化生成RNA引物的酶
DNA连接酶:
DNA连接酶在复制中起最后接合缺口的作用
在DNA修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用
DNA单链结合蛋白:
稳定和保护单链模板
保护新合成的单链,使其免受核酸酶水解
原料:
底物、模板、引物、DNA聚合酶和其他蛋白因子
方向:
5’--->3’
3.原核
复制起始:
DnaA辨认复制起始点;DnaB解旋酶;DnaC辅助运输B;DnaG引物酶;
SSB单链结合蛋白;拓扑异构酶
复制延长:
领头链由聚合酶III直接合成,随从链分段合成(冈崎片段),由聚合酶III另一个亚单位催化合成
复制终止:
切除引物、填补空缺、连接切口
4.真核与原核的区别
1.复制速度是原核1/10,复制的起始点多,双向复制
2.引物和冈崎片段小于原核,引物为10个核苷酸,冈崎片段100-200nt;原核引物十几-几十个核苷酸,冈崎片段1000-2000nt。
引物切除的酶不同(真核:
RNaseH1,Fen1,原核:
PolI)。
3.复制需DNA聚合酶和多种因子参加:
α、β、γ、δ、ε
4.DNA复制发生在细胞周期的S期
5.复制终止:
末端复制与端粒酶
5.真核生物DNA聚合酶
聚合酶
α
β
γ
δ
ε
分子量(kD)
16.5
4.0
14.0
12.5
25.5
5’→3’聚合酶活性
中
不详
高
高
高
3’→5’外切酶活性
-
-
+
+
+
功能
起始引发,引物酶活性
低保真度的复制
线粒体DNA复制
延长子链的主要酶,接旋酶活性
填补引物空隙,切除修复,重组
6.逆转录
逆转录酶:
RNA指导的DNA合成;RNA水解;DNA指导的DNA合成;整合作用(integrase)。
无外切酶活性,转录错误率高
7.DNA损伤修复
1、损伤
突变:
点突变:
颠换、转换;移码突变:
缺失、插入;二聚体:
T-T
产生原因:
内因:
错配(复制时、修复时);代谢物作用(自由基);突变
外因:
理化因素
2、修复:
(1)光修复:
对嘧啶二聚体,用光修复酶
(2)切除修复(重要):
外切酶:
切除错误片段;DNA-pol以对侧正确链为模板5’3’合成在连接
分类:
BER只切碱基,用糖基化酶起始
NER切掉核苷酸,由UvrABC介导
(3)重组修复:
大面积损伤来不及修复时,用RecA蛋白先复制,子链与对侧母链重组
8、催化磷酸二酯键形成的酶有哪些?
比较各自不同特点。
(有DNA聚合酶、RNA聚合酶、引物酶、反转录酶、连接酶和拓扑异构酶)
酶反应时限底物反应结果
DNA聚合酶DNA复制或修复合成模板DNA、引物、dNTP合成互补DNA新链
RNA聚合酶转录或RNA复制DNA/RNA模板、NTP合成RNA新链
引物酶复制起始阶段起始点DNA模板、NTP合成RNA引物
反转录酶反转录RNA模板、dNTP合成互补DNA
连接酶DNA复制或修复合成双链DNA中相邻片段合成DNA长链
拓扑异构酶DNA复制起始超螺旋DNA解旋
DNA复制后松弛态DNA重新形成螺旋
RNA和蛋白质生物合成
1.不同聚合酶的比较
DNA聚合酶
反转录酶
RNA聚合酶
RNA复制酶
模板
DNA
RNA
DNA
RNA
原料
dNTP
dNTP
NTP
NTP
特点
依赖DNA的DNA聚合酶
DDDP
依赖RNA的DNA聚合酶
RDDP
依赖DNA的RNA聚合酶
DDRP
依赖RNA的RNA聚合酶
RDRP
相同点
都是在核苷酸之间形成磷酸二酯键;延伸方向相同;都遵循碱基互补配对
2.真核生物与原核生物转录、复制、翻译的比较
复制
转录
翻译
原料
dNTP
NTP
20种α氨基酸
主要酶和因子
DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、解链酶、DNA连接酶、DNA结合蛋白
RNA聚合酶、ρ因子
氨基酰tRNA合成酶、转肽酶、起始因子、延长因子、释放因子
模板
DNA
DNA
mRNA
链延长
5’--->3’
5’--->3’
N端—C端
方式
半保留复制
不对称转录
核蛋白体循环
产物
DNA
RNA
蛋白质
加工
一般不需要复制后加工
转录加工后分别形成mRNA、tRNA和rRNA
加工生成具有生物活性的成熟蛋白质
3.真核生物与原核生物翻译特点的比较
原核
真核
mRNA
多顺反子,无“帽、尾”结构,5‘起动信号上游有SD序列
单顺反子,有“帽、尾”结构,无SD序列
核蛋白体
30S+50S=70S
40S+60S=80S
起始AA
IF、EF以及RF
IF三种
EF-Tu、EF-Ts、EF-G
RF1、RF2、RF3
转录与翻译的关系
转录偶联翻译(几乎同时)
不偶联(分隔进行)
抑制剂
抗生素
白喉毒素、植物毒素等
4、蛋白质合成后加工
在分子伴侣(molecularchaperon)辅助下折叠为天然构象的蛋白质:
热休克蛋白(HSP)、伴侣蛋白(chaperonin)。
分子伴侣的主要作用是:
①封闭待折叠肽链暴露的疏水区段;
②创建一
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