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医学生物化学教案
医学生物化学
周晶
一、课程概况
生物化学是研究生命化学的科学,它在分子水平上探讨生命的本质,即研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。
医学生物化学主要研究人体的生物化学,它是一门重要的医学基础课程。
近年来,生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平,并应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。
同样,生物化学与临床医学的关系也很密切。
近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。
生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础,是医学各专业的必修课。
本课程适应医科类各专业的学生学习。
学生必须具备化学的基础知识。
通过本课程的学习,使学生理解生物分子的结构与生理功能,以及两者之间的关系;理解生物体重要物质代谢的基本途径、主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系;理解基因信息传递的基本过程、基因表达调控的概念;理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
根据课程的分工,有关血液凝固、纤维蛋白溶解、气体运输、各种激素的结构与功能,及肾脏的有关内容归入生理学课程。
本课程的同期及后续课为医学免疫学与微生物学、病理学、药理学等。
第一部分为生物分子的结构与功能,包括第1~4章,内容为蛋白质化学、核酸化学和酶。
第二部分为物质代谢与调节,包括第5~10章,内容为糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节。
第三部分为遗传信息的传递,包括第11~14章,内容为DNA的生物合成——复制、RNA的生物合成——转录、蛋白质的生物合成——翻译、基因表达调控与基因工程。
第四部分为重要组织器官代谢,包括第15~20章,内容为肝胆生化、血液生化、骨骼与磷钙代谢、水、电解质和酸碱平衡、营养生化。
第一部分生物分子的结构与功能
第一章蛋白质化学
要求掌握
1.蛋白质的重要生理功能;
2.掌握蛋白质的含氮量及与蛋白质定量关系;
3.蛋白质的基本结构单位;
4.掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念;
5.掌握结构与功能的关系。
熟悉
1.氨基酸的酸性、碱性、含硫、含羟基及芳香族氨基酸;
2.熟悉蛋白质的重要理化性质及其在医学中的应用。
提要:
本章着重从蛋白质的基本化学组成、分子结构以及结构与功能的关系、理化性质和分类等方面进行讲述。
一、蛋白质的元素组成
蛋白质是各种生命现象的主要物质基础,是各种组织的基本组成成分。
人体内蛋白质含量约占人体干重的45%。
其主要元素有碳、氢、氧、氮、硫等,其中氮的含量比较恒定,平均为16%左右。
这是蛋白质元素组成的重要特点,也是蛋白质定量测定的依据。
通常只要测定出生物样品中的含氮量,就可用样品中含氮的克数乘以6.25=样品中蛋白质的克数来计算蛋白质的含量。
二、蛋白质分子的基本结构单位—氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的氨基酸有20种,它们在结构上都有一个共同点,即在α-碳原子上都结合有氨基或亚氨基,都为L型α-氨基酸。
所有的氨基酸都含有碱性的氨基,又含有酸性的羧基,因此是两性电解质,在不同的pH值溶液中,可带不同的电荷。
当氨基酸处在某一pH值溶液中时,氨基酸所带的正、负电荷数相等,此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点(pI)。
不同的氨基酸有各自特定的等电点。
氨基酸由于和茚三酮反应发生颜色变化,故可用于氨基酸的定性和定量测定。
三、蛋白质的分子结构
由一个氨基酸的羧基予另一个氨基酸的氨基脱去一分子水形成的键称为肽键。
肽键是蛋白质结构中的基本键。
根据多肽链中氨基酸的残基数分别称为二肽、三肽、寡肽或多肽。
多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
蛋白质的一级结构是其高级结构的基础。
蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。
高级结构又可分为二级、三级和四级结构。
维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键,有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象,主要的有α-螺旋和β-片层结构。
蛋白质的三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步盘曲、折叠而形成的整体构象。
某些蛋白质具有三级结构即可表现生物学活性,三级结构是其分子结构的最高形式。
许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的蛋白质分子称为蛋白质的四级结构,其中每一个具有三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。
亚基之间借次级键缔合在一起,形成寡聚体或多聚体。
其中每个亚基单独存在时无生物学活性。
但并非所有蛋白质分子均具有四级结构形式。
蛋白质的功能与其特异的构象有密切关系,而一级结构对空间结构有决定作用。
即蛋白质的一级结构是其生物学功能的基础。
蛋白质一级结构不同,其生物学功能不同,各种蛋白质的特定功能是由其特殊的结构决定的。
蛋白质的一级结构改变而使生物学功能发生很大的变化。
蛋白质的空间结构直接与其生物活性相关,空间结构发生改变,其生物学活性也随之改变。
四、蛋白质的理化性质
1.两性游离和等电点:
蛋白质的部分理化性质与氨基酸相同,如某些呈色反应等。
根据蛋白质的两性游离性质,采用电泳方法可对蛋白质进行分离、纯化鉴定和分子量的测定。
2.高分子化合物的性质:
如胶体性质,易沉淀,不易透过半透膜。
根据蛋白质这些性质可用透析法分离蛋白质,利用超速离心法既能分离、纯化蛋白质,又能测定蛋白质分子量。
天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷。
如除去这两个稳定因素,蛋白质就可发生沉淀。
例如调节蛋白质溶液的pH到等电点,加入脱水剂去除水化膜。
常采用盐析、有机溶剂和某些酸类或重金属离子等都可使蛋白质沉淀。
3.蛋白质的沉淀:
蛋白质的沉淀和变性反应是不同的两个概念。
蛋白质在某些理化条件下,空间结构发生变化而丧失其生物活性称为变性。
分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚,并从溶液中沉淀、析出的现象,成为蛋白质的沉淀。
根据沉淀的方法和条件不同,蛋白质的沉淀可能是变性的,也可能是未变性。
第二章 核酸化学
要求掌握
1.DNA和RNA分子组成的异同;
2.掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式及多核苷酸链的方向性;
3.掌握DNA双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;
4.掌握核酸的紫外吸收特性、DNA变性、Tm、复性及杂交的概念。
熟悉
1.核酸的分类、细胞分布及生物学功能;
2.熟悉核酸的平均磷含量与核酸定量之间的关系;
3.熟悉核苷酸、核苷和碱基的基本概念;
4.熟记常见的核苷酸的缩写符号;
5.熟悉体内重要的环核苷酸cAMP和cGMP;
6.熟悉rRNA、mRNA、tRNA的结构特点及功能。
提要:
1.核苷酸的分子组成
核酸分子主要由碳、氢、氧、氮和磷等元素组成,含磷量为9%~10%,可通过测定磷含量来估计样品中核酸含量。
核酸的基本组成单位是核苷酸,核酸是由数十个到数十万个核苷酸连接而成的,故也称为多核苷酸。
核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
碱基又分为嘌呤碱和嘧啶碱两类。
戊糖可分为核糖和脱氧核糖。
DNA中的碱基和戊糖与RNA的有所不同。
DNA分子中主要有A(腺嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、G(鸟嘌呤)和C(胞嘧啶)四种碱基,戊糖为脱氧核糖;RNA分子中碱基成分多为A、U(尿嘧啶)、G和C,戊糖为核糖。
此外,DNA和RNA还含有少量稀有碱基。
碱基和戊糖缩合后的生成物称核苷。
嘌呤和嘧啶可分别与核糖以糖苷键相连,形成嘌呤核苷或嘧啶核苷。
嘌呤和嘧啶同样也可与脱氧核糖以糖苷键相连,形成各种脱氧核苷。
核苷与磷酸以磷酯键相连,可形成2’-,3’-或5’-核糖核苷酸。
脱氧核苷与磷酸借助磷酯键相连可形成3’-或5’-脱氧核糖核苷酸。
在生物体内大量游离存在的多是5’-核苷酸(NMP)。
5’-核苷酸的磷酸基上往往可以再连接一分子磷酸或二分子磷酸,形成二磷酸核苷(NDP)或三磷酸核苷(NTP)。
脱氧核苷酸(dNMP)也可以再连接一分子或二分子磷酸,形成脱氧二磷酸核苷(dNDP)或脱氧三磷酸核苷(dNTP)。
在体内有一些游离的核苷酸及其衍生物在代谢中起重要作用。
如多种三磷酸核苷特别是ATP是重要的直接供能物质。
4种NTP和dNTP是合成RNA和DNA的原料。
cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使,调节细胞内多种物质代谢。
一些游离核苷酸的衍生物是体内一些重要酶的辅酶,参与生物氧化和各种物质代谢过程。
2.DNA分子的空间结构
核酸是遗传的物质基础。
各种生物都含有两类核酸,即核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)。
病毒只含有DNA或RNA。
DNA是遗传信息的载体,其绝大部分存在于细胞核内。
RNA与蛋白质的合成密切相关,主要分布在细胞质中。
在多核苷酸链中,脱氧核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构。
组成核酸的核苷酸按一定顺序排列,以3’,5’-磷酸二酯键相连的链式结构。
首尾分别为5’-磷酸基及3’-羟基,即按5’®3’方向书写。
二级及三级结构统称高级结构,DNA和RNA各有特点。
DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T,G-C)。
每个碱基对的两碱基处于同一平面,该平面垂直与双螺旋的中心轴。
配对碱基之间的氢键和范德华引力使该结构稳定。
无论DNA双螺旋结构形式如何,DNA分子中两条多核苷酸联的碱基排列顺序总遵循碱基互补规律的。
只要其中一条链排列顺序确定,另一条也随确定。
DNA的三级结构是在二级结构基础上进一步形成的超螺旋结构。
如真核细胞DNA的双链缠绕在组蛋白上构成核小体,它是染色体的基本单位。
3.RNA的分子结构
RNA为单链结构,局部可因碱基互补配对(A-U,C-G)以氢键相连形成双螺旋结构。
不参加配对的碱基所形成的单链则被排斥在双链外,形成环状突起。
这就是RNA的二级结构。
RNA按功能不同分为三类,即信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)及核蛋白体RNA(rRNA)。
每三个碱基对应一种氨基酸,因此其碱基排列顺序决定了由它指导合成的蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序。
mRNA携带了DNA的遗传信息,在蛋白质合成中作为合成蛋白质的模板起传递遗传信息的作用。
tRNA的二级结构最具特色,呈三叶草型。
其主要功能部位有二个,一是氨基酸臂的3’末端为-CCA-OH,起特异结合氨基酸作用;二是有一个反密码环,环上有反密码子,与mRNA上的密码子反向互补,于是由tRNA携带的氨基酸可被转运到与密码子对应的部位,因此tRNA具有携带转运氨基酸的作用。
tRNA的三级结构为倒“L”型,是天然状态下的构象。
rRNA不单独存在,它与蛋白质结合为核蛋白体,分为大小亚基,存在于粗面内质网与胞浆中。
核蛋白体是蛋白质生物合成的场所。
3.核酸的理化性质和应用
酸碱性:
由于DNA和RNA的多核苷酸链上既有酸性的磷酸基团,又有碱基上的碱性基团,因此它也是两性电解质。
在一定pH溶液中可带某种电荷,故可用电泳方法将其分离。
核酸通常显酸性,易与金属离子生成盐,此时可加入乙醇或异丙醇使其沉淀析出。
高分子特性:
如:
胶体性质。
紫外吸收特性、变性、复性与杂交特性:
:
核酸在260nm处有吸收峰,可用于定量分析。
核酸还具有高分子化合物的某些性质,如粘度大,沉降速度快。
核酸在某些条件下会发生氢键断裂,双螺旋结构松散分开即为核酸的变性,但无共价键的断裂。
核酸变性后理化性质发生改变,如紫外(260nm)吸收峰值增高,粘度降低。
核酸热变性时,其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称解链温度(Tm)。
Tm值大小与核酸分子中的G-C对含量多少及核酸分子的长度有关。
核酸热变性后,温度再缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合而形成双螺旋,此即为核酸的复性。
不同来源的变性核酸一起复性,有可能发生杂交,核酸分子杂交在分子生物学研究中是一项应用较多的重要实验技术。
第三章酶
要求掌握
1.酶、酶的活性中心、必需基团、酶原的激活、同工酶和变构酶的概念;
2.酶的化学组成、特性和结合蛋白酶(全酶)类的特性;
3.影响酶促反应的因素;
4.米氏方程和米氏常数的意义;
5.竞争性抑制作用的概念;
6.三种抑制作用对最大速度和Km的影响。
提要:
生物体内所有的反应均在常温、常压和近中性温和的内环境条件下进行。
这是因为生物体内存在着一种生物催化剂一—酶。
酶是由活细胞产生,能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。
酶与一般催化剂的不同点在于酶具有极高的催化效率、高度专一性(特异性)、高度不稳定性和酶活性的可调控性。
酶按其分子组成可分成单纯蛋白酶和结合蛋白酶(全酶)两类。
前者酶分子全部由氨基酸组成,如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。
结合蛋白酶的分子组成除含蛋白质部分(称酶蛋白)外,还含有非蛋白质部分(称辅助因子),根据与酶蛋白结合的牢固程度不同又可分为辅基和辅酶。
辅助因子由金属离子、B族维生素衍生物等组成。
酶蛋白与辅酶(辅基)的关系是:
一种酶蛋白只能与一种辅酶(辅基)结合生成一种全酶,催化一种反应,而一种辅酶(辅基)可与多种酶蛋白结合生成不同全酶,催化不同的反应。
因而酶蛋白决定反应专一性,辅酶则具体参加反应。
酶蛋白与辅酶单独存在时均无活性,只有结合成全酶,才有活性。
酶的本质是蛋白质,在某一区域,集中了与酶活性密切相关的集团,称为酶的必需集团,这些必需集团比较集中,并构成一定的空间构象,直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。
酶促反应动力学研究各种因素对酶反应速度的影响。
主要因素有:
作用物浓度,酶浓度,pH,温度,激动剂及抑制剂。
Km值是当反应速度为最大速度的一半时的底物浓度,它表示酶与底物的亲和力,Km值越大,亲和力越小,反之Km值越小亲和力越大。
由于本部分介绍的内容是基础知识,请同学自己加以总结。
第二部分为物质代谢与调节
第二部分物质代谢与调节—糖、脂类代谢及生物氧化
生命活动最重要特征之一是生物体内各种物质按一定规律不断进行新陈代谢,以实现生物体与外界环境的物质交换及自我更新与机体内环境的相对稳定。
物质代谢中绝大多数化学反应实在细胞内优美催化而进行的。
各种物质代谢之间有着广泛的联系,而且集体具有严密的调节控制能力,构成一个统一的整体。
物质代谢的正常进行是生命过程所必需的,这一部分主要介绍糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、及各种物质代谢的联系与调节规律。
第四章糖代谢
要求:
掌握血糖浓度正常值、血糖的来源与去路、肝脏和激素对血糖的调节作用;掌握糖酵解的基本反应过程、限速酶、ATP的生成及糖酵解的生理意义;掌握糖有氧氧化的基本反应过程、限速酶、ATP的生成及生理意义;掌握糖原合成与分解的生理意义;掌握糖异生途径的限速酶、生理意义及乳酸循环概念;掌握关键酶及磷酸戊糖途径的生理意义;掌握糖耐量试验的意义。
熟悉糖原合成与分解的基本反应过程、限速酶;熟悉糖异生的概念及基本反应过程。
提要:
糖是体内重要的能源物质,也可以作为组成细胞的结构成分。
食物中的糖类主要是淀粉,经消化作用水解为葡萄糖后被吸收。
吸收后主要经门静脉入肝,一部分在肝细胞中合成糖原或转化为其它物质,其余则以血糖形式进入大循环供各组织利用。
一、血糖
血液中的葡萄糖即为血糖,是糖的运输形式。
血糖浓度的相对恒定对保证组织器官,特别是大脑的正常生理活动具有重要意义,因为脑组织所需能量主要依靠血中葡萄糖的氧化分解供给。
正常人空腹血糖浓度为70~110mg/dL(4.5~5.5mmol/L)。
血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持。
血糖的来源主要包括四方面,主要代谢去路包括五方面,而血糖浓度的相对恒定依赖于血糖来源与去路的平衡。
肝脏可进行糖原合成、糖原分解和糖异生过程,是调节血糖浓度的最重要器官。
肌糖原对血糖浓度也有一定调节作用,但不能直接调节血糖,需通过乳酸循环方可调节血糖浓度。
葡萄糖在肌肉合成肌糖原,肌糖原分解产生大量乳酸,通过血液循环运送到肝脏,经糖异生作用转变为葡萄糖以补充血糖。
该葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉合成肌糖原,上述过程称为乳酸循环。
血糖主要在神经、激素的调节下维持恒定。
其中降低血糖的激素有胰岛素,升高血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素。
这些激素在不同环节上影响糖代谢,调节血糖代谢。
二、糖的分解代谢
糖在体内分解代谢主要通过糖酵解、有氧氧化及磷酸戊糖途径。
糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成丙酮酸的过程。
它在机体各组织中普遍存在。
催化此代谢途径的酶存在于细胞胞液中。
其中己糖激酶(在肝中为葡萄糖激酶)、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶是糖酵解过程的三个限速酶。
糖酵解可产生少量能量:
1分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP,糖原中的每1分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP,糖酵解的主要生理功用是在无氧条件下提供机体能量。
糖的有氧氧化是指葡萄糖或糖原在有氧条件下,彻底氧化成C02和H20,并产生大量能量的过程。
它是体内糖分解供能的主要途径。
糖有氧氧化的反应过程包括三个阶段:
第一阶段是每1分子葡萄糖经酵解生成2分子丙酮酸,在胞液中进行。
第二阶段是丙酮酸进入线粒体氧化脱羧,生成乙酰辅酶A,反应由丙酮酸脱氢酶系催化。
丙酮酸脱氢酶系由三种酶、五种辅助因子组成:
丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶以及焦磷酸硫胺素[TPP,含硫胺素(维生素B1))、硫辛酸、辅酶A(含泛酸)、黄素腺嘌呤二核苷酸[FAD,含核黄素(维生素B2)]、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸[NAD+,含尼克酰胺(维生素PP)]。
第三阶段即乙酰辅酶A进入三羧酸循环被彻底氧化成C02和H20。
三羧酸循环在线粒体中进行。
由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,每循环1次消耗1个乙酰辅酶A分子。
反应过程中有4次脱氢(3次以NAD+为受氢体,1次以FAD为受氢体)和2次脱羧反应。
每循环一周产生12个ATP。
柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系及琥珀酸脱氢酶催化的反应在生理条件下是不可逆,其中异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环最主要的限速酶。
柠檬酸合成酶、α-酮戊二酸脱氢酶系也可调节三羧酸循环进行的速度。
三羧酸循环中间产物的补充主要通过丙酮酸羧化生成草酰乙酸。
糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义主要在于:
1.氧化供能:
每分子葡萄糖经有氧氧化彻底分解成C02和H20,同时可生成36或38分子ATP。
2.三羧酸循环是体内糖、脂肪和氨基酸三大营养物质分解代谢的最终共同途径。
3.三羧酸循环也是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。
磷酸戊糖途径是糖的氧化旁路,整个反应在胞液中进行。
磷酸戊糖途径的限速酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
磷酸戊糖途径的生理意义在于:
1.提供大量NADPH+H+,参与体内很多代谢反应;
2.生成5-磷酸核糖,为核酸合成提供原料。
三、糖原合成和糖原分解
由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。
肝脏和肌肉组织可合成糖原。
糖原合成的反应过程包括四步:
第一步是在葡萄糖激酶(在肝脏)或己糖激酶(在肌肉或其它组织)催化下,使葡萄糖磷酸化,形成6-磷酸葡萄糖。
第二步再经磷酸葡萄糖变位酶的变位作用转变为1-磷酸葡萄糖。
第三步在UTP参与下由UDP葡萄糖焦磷酸化酶催化生成UDP葡萄糖。
最后,在糖原合成酶催化下与引物通过1,4糖苷键相连形成直链,然后分枝酶将其末端长约7个葡萄糖残基转变成1,6-糖苷键形成分枝。
糖原每增加一个葡萄糖残基消耗2个高能磷酸键。
糖原合成酶是糖原合成的限速酶。
糖原磷酸化酶水解α-1,4糖苷键,同时将磷酸根加在葡萄糖分子上,释放出1-磷酸葡萄糖。
当降解进行至离分枝处剩4个葡萄糖残基时,脱枝酶将剩余3个葡萄糖转移至另一个分枝上,并水解-1,6糖苷键,释放出1个葡萄糖。
肝脏有葡萄糖-6-磷酸酶,可水解6-磷酸葡萄糖直接补充血糖,而肌肉中无此酶,生成的6-磷酸葡萄糖只能进入糖酵解途径。
糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
四、糖异生
由非糖物质(乳酸、甘油、生糖氨基酸和丙酮酸等)生成葡萄糖的过程称为糖异生。
主要在肝细胞胞液中进行。
饥饿和酸中毒时,肾脏也可进行糖异生。
其过程基本为糖酵解的逆过程,但需克服酵解中葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个不可逆反应。
葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶及磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶是糖异生的4个限速酶。
代谢物及激素可通过调节这些限速酶的活性而调节代谢途径进行的速度,以适应机体的需要。
五、糖代谢障碍
多种疾病影响糖代谢,造成低血糖、高血糖及糖尿。
空腹状态下血糖浓度持续超过130mg/dL(6.5mol/L)是称为高血糖。
当血糖浓度超过肾糖阈(160-180mg/dL)是葡萄糖即从尿中排出,称为糖尿。
人体处理所给予葡萄糖的能力称为葡萄糖耐量或耐糖现象。
耐糖曲线可反映葡萄糖耐量是否正常。
即清晨1次口服大量葡萄糖,每隔半小时测定血糖浓度,绘制的时间-血糖浓度曲线。
正常人耐糖曲线:
空腹血糖浓度正常;食入葡萄糖后血糖浓度1小时内达高峰,但不超过肾糖阈;血糖浓度2小时内降至正常水平。
糖尿病患者耐糖曲线表现为:
空腹血糖浓度高于130mg/dL(6.5mmol/L);进食后血糖浓度升高,可超过肾糖阈;2小时内不能恢复至空腹血糖水平。
第五章脂类代谢
要求:
掌握脂肪动员、甘油三酯水解的关键酶、激素敏感脂肪酶;掌握β-氧化过程、酮体生成、氧化和生理意义及酮症;掌握必需脂肪酸概念和种类。
熟悉血脂;熟悉血浆脂蛋白的分类与化学组成特点、来源及生理功能;熟悉脂肪酸活化、转运;熟悉甘油代谢;熟悉磷脂酰胆胺和磷脂酰胆碱合成;熟悉胆固醇代谢;熟悉胆固醇合成部位、原料、基本过程、限速酶及其调节;熟悉胆固醇的转化。
提要:
体内存在的脂类物质包括甘油三酯(TG)和类脂。
类脂又包括胆固醇、胆固醇酯、磷脂和糖脂等。
甘油三酯主要分布于脂肪组织,具有贮能、供能、保温和保护机体与脏器等功能。
类脂主要分布于神经组织和生物膜中,是机体的重要组成成分,而且是合成体内多种特殊生理功能物质的原料。
如胆固醇可合成类固醇激素、胆汁酸与维生素D3原等。
构成脂类的脂肪酸,大多能在体内合成。
有些不饱和脂肪酸不能在体内合成,必须由食物供给,称之为必需脂肪酸。
它们是亚油酸(十八碳二烯酸)、亚麻油酸(十八碳三烯酸)和花生四烯酸(二十碳四烯酸)。
花生四烯酸还可转变生成前列腺素、白三烯等重要物质。
一、血脂
血脂是血中脂类物质的统称,它包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯和游离脂肪酸等。
正常人空腹血脂总量为400~700mg/dL(4.0~7.Ommol/L),其中甘油三酯为10~160mg/dL(平均100mg/dL),总胆固醇150~250mg/dL(平均200mg/dL),胆固醇酯占总胆固醇的70%左右。
血中少量的游离脂肪酸与清蛋白结合运输。
(一)脂蛋白的组成、结构
脂蛋白由载脂蛋白(Apoprotein,Apo)和脂类组成。
载脂蛋白分A、B、C、D、E五类,各类又分若干亚类,其主要功用为运载脂质并维持脂蛋白结构的稳定,有些载脂蛋白还具有激活脂蛋白代谢酶和识别脂蛋白受体的功能。
如ApoAI能激活卵磷脂-胆固醇酰基转移酶(LCAT);ApoB能识别细胞膜上的LDL受体;ApoCⅡ能激活脂蛋白脂肪酸(LPL)。
脂蛋白的结构特点是载脂蛋白位于脂蛋白颗粒的外层,其亲水基团朝外,疏水基团朝内。
脂质位于脂蛋白颗粒内,磷脂的亲水基团可伸出到脂蛋白的外表,以增加脂蛋白外
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