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教学大纲
生物化学教学大纲
(第六版)
(供五年制临床医学、预防、法医、中医等专业用)
华中科技大学同济医学院
生物化学与分子生物学系
二OO四年六月
绪论
第一篇 生物大分子的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
第二章 核酸的结构与功能
第三章 酶
第二篇 物质代谢及其调节
第四章 糖代谢
第五章 脂类代谢
第六章 生物氧化
第七章 氨基酸代谢
第八章 核苷酸代谢
第九章 物质代谢的联系与调节
第三篇 基因信息的传递
第十章 DNA的生物合成(复制)
第十一章 RNA的生物合成(转录)
第十二章 蛋白质的生物合成(翻译)
第十三章 基因表达调控
第十四章 基因重组与基因工程
第四篇 专题篇
第十五章 细胞信息转导
第十六章 血液的生物化学
第十七章 肝的生物化学
第十八章 维生素与微量元素
第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
第二十章 癌基因、抑痛基因与生长因子
第二十一章 基因诊断与基因治疗
第二十二章 常用分子生物学技术的原理及其应用
第二十三章 基因组学与医学
课时安排
总学时 126学时
理论课 80学时
实验课 42学时
课外 4学时
绪论 1学时
第一章 蛋白质结构与功能 3学时
第二章 核酸结构与功能 3学时
第三章 酶 6学时
第四章 糖代谢 7学时
第五章 脂代谢 8学时
第六章 生物氧化 4学时
第七章 氨基酸代谢 6学时
第八章 核苷酸代谢 2学时
第九章 代谢调节 4学时
第十章 DNA生物合成 5学时
第十一章 RNA生物合成 4学时
第十二章 蛋白质生物合成 4学时
第十三章 基因表达调控 4学时
第十四章 基因重组与基因工程 4学时
第十五章 细胞信息转导 5学时
第十六章 血液生化 2学时
第十七章 肝脏生化 3学时
第十八章 维生素与微量元素 2学时
第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 1学时
第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子 2学时
第二十一章 基因诊断与基因治疗 1学时
第二十二章 常用分子生物学技术的原理及其应用 2学时
第二十三章 基因组学与医学 1学时
第一章 蛋白质的结构与功能
掌握蛋白质的定义及生物学的重要性。
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的高分子含氮化合物。
蛋白质在体内分布广、含量高,是生物体重要组成成分;具有重要的生物学功能;在体内氧化可提供能量。
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量。
各种蛋白质含氮量平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此只要测定生物样品中的含氮量就可以推算出蛋白质的大约含量。
二、氨基酸
掌握氨基酸的定义、通式。
熟悉氨基酸的理化性质及分类。
含有氨基及羧基的有机化合物都可以叫做氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸(AA),氨基酸具有两性解离的特性。
在某一pH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
三、肽
掌握肽键的概念,熟悉肽链、肽的概念,了解生物活性肽。
肽键是由氨基酸的α-羧基与相邻的另一AA的α-氨基脱水缩合形成的连接键。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链。
肽链仅仅指一种结构,而不是化合物。
由许多氨基酸组成的肽链称为多肽链(polypeptidechain);由于组成多肽链的氨基酸已不是完整的氨基酸分子,因此,多肽链中的氨基酸被称为氨基酸残基。
氨基酸缩合成多肽链后,只在两端有自由的α-氨基和α-羧基,它们分别称为氨基末端(N-端)和羧基末端(C-端)。
肽是由氨基酸通过肽键缩合形成的化合物,具有一定的功能。
由两个氨基酸残基形成的肽叫二肽,三个氨基酸残基形成的肽称为三肽。
10个以内的氨基酸残基形成的肽叫寡肽;10个以上的氨基酸残基形成的肽叫多肽。
人体内存在许多具有生物活性的肽,有的仅是三肽,有的属于寡肽或多肽,在神经传导、代谢调节等方面起着重要作用。
如谷胱甘肽、多肽类激素及神经肽等。
四、蛋白质的分类
了解蛋白质的分类。
根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质。
根据形状分为纤维状蛋白和球状蛋白。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质一级结构
掌握蛋白质一级结构的概念及主要化学键。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
一级结构中的主要化学键是肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
二、蛋白质空间结构
⒈掌握蛋白质二级结构的概念及其基本形式;三、四级结构的概念;维持蛋白质空间结构的化学键。
蛋白质二级结构指多肽链中主链原子的空间排布(不涉及R基团构象)。
其基本形式包括:
α螺旋、β-片层、β-转角及无规则卷曲。
蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的部局和相互作用。
维持蛋白质空间结构的化学键主要是次级键,如氢键、疏水键、盐键等。
⒉了解亚基、模序、结构域的概念,酰胺平面的形成及分子伴侣的作用。
亚基是指蛋白质中具有独立三级结构的多肽链。
亚基无活性,当他们构成具有完整结构的蛋白质时才表现出生物学活性。
模序:
由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能。
结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位,并有一定的功能称其为结构域。
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
熟悉蛋白质一级结构与功能的关系。
一级结构是空间构象的基础,一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
测定一级结构有助于阐明某些先天性疾病的发病机理。
例如,镰刀形红细胞性贫血。
比较一级结构,可以帮助了解物种间的进化关系。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
掌握蛋白质空间结构与功能的关系(以血红蛋白为例)。
血红蛋白(Hb)存在于红细胞内,4条多肽链形成四个亚基,每条肽链都卷曲成球状,都有一个空穴容纳一个血红素分子,能可逆地与氧结合。
一分子血红蛋白能与4分子氧结合。
Hb与O2结合情况可用百分饱和度表示。
百分饱和度:
指氧合血红蛋白占总血红蛋白的百分数。
熟悉血红蛋白与肌红蛋白的氧饱和曲线及S形曲线的生理意义。
三、协同效应、别构效应、Bohr效应
了解协同效应、别构效应、Bohr效应的概念。
协同效应是指一个亚基与其配体(Hb结合的配体为O2)结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应;反之则为负协同效应。
别构效应是指一个蛋白质与它的配体(或其它蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适合于功能需要,这一类变化称为别构效应。
血红蛋白与O2结合也受CO2及溶液pH的影响,在酸性溶液中或CO2浓度高时,Hb与O2亲和力降低,这一现象称为Bohr效应。
了解Bohr效应的机制及实力意义。
第四节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的胶体性质
熟悉蛋白质的胶体性质。
蛋白质溶液属亲水胶体,其稳定因素有两个。
二、蛋白质的两性电离及等电点
掌握蛋白质的两性电离及等电点。
蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点(pI)。
应用这一性质可以分离蛋白质。
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
掌握蛋白质变性的定义、机理、影响因素及其应用,了解蛋白质沉淀和凝固。
蛋白质在某些理化因素作用下,空间结构发生改变,失去天然蛋白质的特性,尤其丧失生物学活性或功能的过程称为蛋白质变性。
四、蛋白质的紫外吸收及呈色反应
了解蛋白质的紫外吸收及呈色反应。
蛋白质的紫外吸收峰在280nm。
第二章 核酸的结构与功能
掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。
第一节 核酸的化学组成及一级结构
一、核苷酸的结构
⒈掌握核苷酸中的碱基成分。
核苷酸有嘌呤碱(腺嘌呤、鸟嘌呤)和嘧啶碱(胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶、次黄嘌呤)两类。
⒉熟悉嘌呤环和嘧啶环的原子定位(编号)。
了解两类碱基的结构式。
掌握其英文字母符号及紫外吸收特性和意义。
3掌握构成RNA分子的戊糖为β-D-核糖,构成DNA分子的戊糖为β-D-2’-脱氧核糖。
4掌握核苷的形成及种类:
核苷是碱基与核糖或脱氧核糖通过糖苷键缩合成核苷或脱氧核苷,是由戊糖C-1’-OH与嘌呤碱N-9或嘧啶碱N-1脱水缩合生成。
核苷包括腺苷、鸟苷、胞苷、尿苷等;脱氧核苷包括脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胞苷和脱氧胸苷。
5掌握核苷酸的结构、命名及英文字母符号:
核苷酸是核苷与磷酸通过酯键结合而成的化合物;生物体内的核苷酸主要是5’-核苷酸。
6掌握组成RNA的核苷酸是AMP、GMP、CMP及UMP;组成DNA的核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP及dTMP。
7熟悉游离存在的多磷酸核苷(如ATP、GTP、CTP、UTP、ADP……)。
8熟悉环核苷酸(cAMP、cGMP)。
二、核酸的一级结构
1.掌握核酸一级结构的定义、连接方式及其链的走向。
核酸的一级结构是指多核苷酸链中核苷酸的排列顺序(或碱基排列顺序);其连接方式是相邻核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键;链的走向为5’-端→3’-端。
2.掌握RNA与DNA的差别。
从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。
第二节 DNA的空间结构与功能
一、DNA的二级结构──双螺旋结构模型
⒈掌握DNA碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。
⒉掌握B-DNA双螺旋结构模型的要点:
*DNA分子是由两条走向相反的多核苷酸链围绕中心轴有规律盘旋成右手螺旋。
螺旋直径为2nm,并有大沟、小沟相间。
*由磷酸糖链形成外围骨架,与糖基相连的碱基平面位于螺旋内侧。
两链间的碱基严格按A—T(两对氢键)、G—C(三对氢键)配对。
碱基平面之间的距离为0.34nm;每一螺旋含10个碱基对,螺旋为3.4nm。
*氢键维持双螺旋的横向稳定性;碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。
⒊了解DNA结构的多样性
二、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装
⒈掌握原核生物DNA的高级结构是超螺旋结构。
⒉掌握真核生物细胞核内DNA与蛋白质构成染色体,染色体的基本单位是核小体。
三、DNA的功能
掌握DNA的功能:
DNA是遗传的物质基础,能贮存和传递遗传信息。
熟悉基因及基因组的概念。
第三节 RNA的结构与功能
掌握RNA的种类与功能。
一、mRNA的结构与功能
掌握真核生物mRNA是由编码区和非编码区构成。
5΄-端的m7GpppNm帽子结构及其功能。
3΄-端的PolyA结构及其功能。
mRNA的功能是作为翻译的直接模板。
二、转运RNA(tRNA)的结构与功能
⒈掌握tRNA的结构特点。
*tRNA分子中含有较多的稀有碱基(如DHU、I、甲基化碱基等)或核苷(如假尿苷,Ψ)。
*二级结构为三叶草形(茎环或发夹结构),其主要的功能部位:
一是反密码环中的反密码子,能识别mRNA分子上相应的密码子;二是3΄-端的CCA,它是携带特异氨基酸的部位。
*tRNA的功能:
翻译中参与氨基酸的活化与转运。
⒉了解tRNA的三级结构:
呈倒L型
三、核蛋白体RNA(rRNA)的结构与功能
⒈掌握rRNA的功能:
rRNA必须与核糖体蛋白共同构成核糖体(或核蛋白体)才能作为蛋白质合成的场所(“装配机”)。
⒉了解并比较两类生物的核糖体组成。
四、其他小分子RNA及RNA组学
1.了解小核RNA、小核仁RNA的生物学作用。
2.掌握核酶的定义及其作用。
具有催化作用的RNA称为核酶。
第四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
一、核酸的一般理化性质
了解核酸的一般理化性质。
核酸的紫外吸收峰在260nm。
二、DNA的变性
掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念;变性实质、结果、监测指标;Tm值与碱基组成的关系。
DNA变性达50%时所对应的温度称为Tm。
三、DNA的复性与分子杂交
掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。
了解DNA复性与分子杂交的应用意义。
热变性的DNA经缓慢冷却恢复双链的过程称为退火。
第五节 核酸酶
了解核酸酶的定义、作用与分类。
第三章 酶
概 述
一、酶的生物学重要性
熟悉酶的生物学重要性。
一切生物都须不断地进行新陈代谢,以维持它们的生命活动,而酶是进行新陈代谢的工具。
由于酶是生物自身产生的特殊蛋白质,所以,还可以通过改变酶的活性,调控代谢的强度使代谢过程能与周围环境保持平衡。
二、生物催化剂
掌握生物催化剂的定义。
迄今为止,人们发现了两类生物催化剂。
⒈酶:
酶是一类由活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
⒉核酶:
是具有高效、特异催化作用的核酸。
是近年来发现的一类新的生物催化剂,其主要作用是参与RNA的剪接。
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成
熟悉酶的分子组成及各部分的作用。
有的酶是简单蛋白质,有的酶属于结合蛋白质。
全酶是指结合酶的酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物。
酶蛋白是指结合酶的蛋白质部分。
酶辅助因子分为辅酶与辅基,辅酶与酶蛋白结合比较疏松。
辅基与酶蛋白结合比较牢固,不能用透析法或超滤法除去。
酶促反应的特异性取决于酶蛋白。
辅助因子则起对电子、原子或某些化学基团的传递作用。
熟悉金属离子在酶促反应中的作用。
二、酶活性中心
掌握酶活性中心的定义。
在酶分子表面上由必需基团组成的具有一定空间结构的区域,能与底物结合并转变为产物,这个区域叫做酶的活性中心。
掌握必需基团的概念及分类。
酶分子上与酶活性有关的化学基团称为酶的必需基团。
必需基团包括酶活性中心内必需基团与活性中心以外的必需基因。
活性中心必需基团分为结合基团(指能与底物结合的必需基团)和催化基团(指能促进底物发生化学变化的必需基团)。
活性中心外的必需基团是维持酶的空间构象所必需的。
熟悉常见的必需基团。
第二节 酶促反应的特点与机制
一、酶促反应的特点
⒈了解酶与一般催化剂的共同点。
在化学反应前后没有质和量的改变;只能催化热力学上允许的化学反应;能加速化学反应过程,而不改变反应平衡点。
⒉掌握酶作用的特点。
*酶促反应具有极高的催化效率;
*酶促反应具有高度的特异性:
绝对特异性;相对特异性;立体异构特异性;
*酶促反应的可调节性。
二、酶促反应的机制
⒈掌握酶-底物结合的诱导契合假说。
⒉熟悉酶促反应的机制:
酶通过降低反应的活化能而加速化学反应。
酶具有趋近效应与定向作用;多元催化;表面效应。
第三节 酶促反应动力学
掌握酶促反应动力学的概念。
酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响因素。
影响因素包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。
一、底物浓度对反应速度的影响
掌握米氏方程:
V=Vmax[S]/Km+[S]、Km与Vmax的意义及应用。
熟悉酶的转换数的概念及意义。
了解米氏方程的推导。
熟悉Km及Vmax测定法:
双倒数作图法、Hanes作图法。
二、酶浓度对反应速度的影响
了解酶浓度对反应速度的影响。
酶活性的国际单位(IU)、酶活性的催量单位(katal)。
三、温度对反应速度的影响
掌握最适pH的概念。
了解如何确定一个酶的最适pH。
四、pH对反应速度的影响
掌握最适温度的概念。
熟悉温度对反应速度的影响。
五、抑制剂对反应速度的影响
掌握酶抑制剂的概念,了解抑制作用的类型。
⒈掌握不可逆抑制作用的特点。
抑制剂与酶的必需基团以共价键结合,而引起酶活性丧失,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂,而恢复酶活力,抑制作用随抑制剂浓度的增加而逐渐增加。
⒉掌握可逆性抑制的概念。
抑制剂与酶以非共价键结合,而引起酶活性的降低或丧失,可用透析等物理方法除去抑制剂,恢复酶活性。
可逆性抑制根据抑制剂和酶的结合方式又分竞争性、反竞争性、非竞争性抑制与混合性抑制。
*竞争性抑制。
了解其反应模式。
掌握竞争性抑制的概念:
抑制剂(I)与底物(S)在化学结构上相似,共同竞争酶(E)的活性中心而使酶活性下降。
掌握竞争性抑制的特点及其应用。
*非竞争性抑制:
了解其反应模式。
掌握非竞争性抑制的概念:
抑制剂(I)结合在酶活性中心以外的部位,抑制剂和底物与酶的结合无竞争关系。
掌握动力学特点。
*反竞争性抑制:
了解其反应模式。
掌握反竞争性抑的概念:
抑制剂(I)仅与ES(酶与底物形成的中间产物)结合,使ES的量下降。
掌握动力学特点。
六、激活剂对反应速度的影响
了解必需激活剂与非必需激活剂。
第四节 酶的调节
熟悉调节的意义、方式、关键酶的特点。
一、酶活性调节
酶活性调节属于快速调节。
⒈掌握酶原、酶原激活的概念:
无活性的酶的前体称为酶原。
酶原激活是指酶原在一定条件下转化成有活性的酶的过程。
熟悉酶原激活的机理及意义:
酶原分子被水解部分肽段,分子构象发生改变,形成酶的活性中心(或活性中心暴露)而成为有活性的酶。
⒉熟悉变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。
⒊酶的共价修饰。
掌握酶的共价修饰的概念:
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶活性的过程。
熟悉共价修饰的类型:
甲基化和脱甲基化;磷酸化与脱磷酸化;乙酰化和脱乙酰化;腺苷化与脱腺苷化;-SH与-S-S互变。
最常见的化学修饰是磷酸化修饰。
二、酶含量调节
酶含量调节属于慢速调节。
⒈熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。
⒉了解酶降解的调控。
三、同工酶
⒈掌握同工酶的概念、特点。
同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶由不同基因或等位基因编码的多肽链组成。
⒉熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。
第五节 酶的命名与分类
熟悉酶的习惯命名法;掌握酶的系统命名法。
熟悉酶的分类。
第六节 酶与医学的关系
了解酶与疾病的关系。
了解酶在医学上的应用
第四章 糖代谢
第一节 概述
一、糖的生理功能
掌握糖的生理功能:
氧化供能;机体重要的碳源;组织结构的重要成分;糖的磷酸衍生物可以形成许多重要的生物活性物质,如NAD+、FAD、ATP等。
二、糖的消化吸收
了解食物中可以消化的糖类,消化部位和消化液中的酶;熟悉糖的吸收方式为依赖与特别载体转运的、主动耗能的过程,伴有Na+的转运。
三、糖代谢的概况
熟悉糖代谢的概况。
吸收后的糖进入各组织细胞依赖葡萄糖载体。
吸收后的葡萄糖有无氧分解即糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、聚合成糖原。
非糖物质异生为葡萄糖或糖原。
第二节 糖的无氧分解
一、糖酵解的概念和反应部位
掌握糖酵解的概念和反应部位。
在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。
在胞浆中进行。
二、反应过程及有关酶类
⒈第一阶段:
掌握糖酵解途径的概念(由葡萄糖分解成丙酮酸的过程)。
掌握关键酶:
己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
掌握底物水平磷酸化部位及NADH+H+产生部位。
⒉第二阶段:
掌握丙酮酸转变成乳酸。
三、糖酵解的调节
掌握糖酵解中己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶分别催化的3个反应是不可逆的。
了解糖酵解途径调节的意义。
四、糖酵解的生理意义
掌握糖酵解的生理意义:
迅速提供能量;某些组织依赖糖酵解供应能量。
第三节 糖的有氧氧化
一、糖有氧氧化的概念
掌握糖有氧氧化的概念:
在有氧情况下,葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。
二、糖有氧氧化的反应过程
掌握糖有氧氧化的反应过程:
分为糖酵解途径;丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA;三羧酸循环和氧化磷酸化等三个阶段。
掌握三羧酸循环的概念、亚细胞定位、反应过程及三个不可逆反应、脱氢的部位和底物水平磷酸化的部位,有氧氧化生成的ATP数量、三羧酸循环的生理意义。
三、糖有氧氧化的调节
掌握糖有氧氧化的关键酶(包括三个阶段的关键酶)。
丙酮酸脱氢酶复合体;三羧酸循环速率和流量的调控:
三个不可逆反应;NADH/NAD+、ATP/ADP的调控。
四、巴士德效应
熟悉巴士德效应:
糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。
第四节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径的亚细胞定位
熟悉磷酸戊糖途径的亚细胞定位:
在胞浆中进行。
二、反应过程及特点
了解反应过程分两个阶段:
氧化反应生成磷酸戊糖和基团转移反应。
熟悉6-磷酸葡萄糖脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶,2分子NADPH+H+、磷酸戊糖生成。
三、磷酸戊糖途径的调节
掌握6-磷酸葡萄糖脱氢酶的调节。
四、磷酸戊糖途径的生理意义
掌握磷酸戊糖途径的生理意义:
为核酸合成提供核糖;提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:
合成反应、羟化反应、维持谷胱甘肽的还原状态。
第五节 糖原的合成与分解
一、糖原的合成
⒈掌握糖原合成的定义、组织和细胞定位。
⒉熟悉糖原合成过程:
葡萄糖转变为1磷酸葡萄糖后活化为UDPG,在糖原合酶作用下合成糖原并消耗ATP。
掌握糖原合成的关键酶:
糖原合酶。
二、糖原分解
⒈掌握肝糖原分解的定义、组织定位。
⒉熟悉肝糖原分解过程。
掌握肝糖原分解的关键酶:
糖原磷酸化酶。
⒊掌握肌糖原的分解与肝糖原分解的不同点。
三、肝糖原合成与分解的调节
熟悉肝糖原合成与分解的调节。
双重调控机制:
磷酸化酶、糖原合酶受到双重调控;激素调
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