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2、蛋白质氨基酸具有哪些结构特点?
以侧链R基团的结构和性质分类有哪些类型?
3、什么是蛋白质的一级结构?
为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?
4、什么是蛋白质的空间结构?
蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?
5、蛋白质的α-螺旋结构有何特点?
6、试举例说明蛋白质结构与功能的关系(包括一级结构、高级结构与功能的关系)。
“第五章核酸的化学”复习要点:
一、核酸的组成与结构:
核酸的生物功能;
核酸的分子组成与基本结构单位。
1、DNA的分子结构
DNA的一级结构;
真核生物染色质DNA与原核生物DNA一级结构的特点及其异同。
DNA的二级结构、Watson-Crick模型及其要点、维持DNA双螺旋结构稳定的作用力、DNA二级结构的类型、左手螺旋DNA。
DNA的三级结构;
超螺旋;
正超螺旋;
负超螺旋;
染色质与染色体;
基因与基因组。
2、RNA的种类和分子结构
RNA的类型(tRNA、rRNA、mRNA、siRNA、miRNA)、siRNA与miRNA的作用机制及其异同;
RNA的结构特征;
tRNA、rRNA、mRNA的结构特点;
原核与真核生物mRNA的结构异同。
二、核酸的理化性质
核酸的分子大小;
核酸的溶解度与黏度;
核酸的酸碱性;
核酸的紫外吸收;
核酸的变性、复性和杂交。
三、核酸的理化性质
碱基核苷酸WatsonCrick模型碱基堆积力DNA三级结构基因
基因组
染色质
染色体
tRNAmRNArRNA
siRNA
miRNAs核酸杂交
顺反子核酸的变性与复性增色效应
二、问答题
1、核酸的生物学功能及生物学意义?
2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么?
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点?
这些特点能解释哪些最重要的生命现象?
4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
“第六章酶”复习要点:
一、酶是生物催化剂
酶作为生物催化剂的特点;
酶作用专一性的类型;
酶的分类与命名。
二、酶的化学本质与结构
酶的化学本质与分子组成;
酶蛋白的结构(酶的活性中心、必需基团);
酶的辅助因子与功能;
酶的结构与功能。
三、酶的作用机制
活化能;
中间复合物学说;
过渡态;
酶作用高效率的机制。
四、酶促反应动力学
米氏方程;
米氏常数(Km)的意义;
酶促反应速度的影响因素及其原理(pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂);
抑制剂的作用特点;
抑制剂的类型及其异同;
不可逆抑制的类型及实例;
可逆抑制的类型及其动力学特点与实例;
过渡态类似物与自杀底物。
五、酶的分离、提纯及活性测定
酶的抽提方法;
、酶的纯化方法;
比活力;
回收率;
纯化倍数;
产率;
酶活力测定;
酶活力;
酶活力国际单位;
酶的转换数或催化常数(Kcat)。
六、重要的酶类
寡聚酶;
同工酶;
诱导酶;
调节酶;
共价调节酶;
变构酶分类及特点;
核酶;
抗体酶。
辅助因子 酶的活性中心 酶活力单位
必需基团
比活力同工酶 核酶
抗体酶
转换数
米氏常数
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
过渡态类似物
二、问答题
1、酶作为生物催化剂的特点?
2、什么是米氏方程,米氏常数Km的意义是什么?
3、简述酶的作用机理。
“第八章生物氧化”复习要点:
一、生物氧化的特点
二、线粒体氧化体系
电子传递链;
呼吸链;
呼吸链的主要复合体及其成分;
呼吸链中传递体的排列顺序;
NADH呼吸链和FADH2呼吸链;
高能磷酸化合物;
ATP生成的方式;
底物水平磷酸化;
氧化磷酸化;
氧化磷酸化的偶联部位;
氧化磷酸化的机制;
氧化磷酸化的调控;
电子传递抑制剂;
ATP的利用和储存;
胞液中NADH的氧化。
三、非线粒体氧化体系
微粒体氧化体系;
双加氧酶;
单加氧酶;
过氧化物酶体氧化体系;
超氧化物歧化酶。
一、名词解释
生物氧化
呼吸链电子传递链氧化磷酸化
底物水平磷酸化
高能磷酸化合物
单加氧酶
过氧化氢酶
SOD
1、什么是生物氧化?
有何特点?
试比较体内氧化和体外氧化的异同。
2、在磷酸戊糖途径中生成的NADPH,如果不去参加合成代谢,那么它将如何进一步氧化?
3、在体内ATP有哪些生理作用?
“第九章糖代谢”复习要点
一、糖的分解代谢
1、糖酵解途径:
糖酵解途径定义、反应过程、调节和生理意义;
丙酮酸去路。
2、糖的有氧氧化:
定义、反应过程、产物、调节和生理意义。
3、三羧酸循环:
定义、反应过程和生理意义。
4、磷酸戊糖途径:
反应过程和生理意义。
二、糖原的合成与分解
1、糖原的合成作用:
定义、反应过程。
2、糖原分解作用:
3、糖原代谢的调节。
4、糖异生:
定义、部位、途径、调节和生理意义。
5、乳酸循环。
三、血糖水平的调节
糖酵解 三羧酸循环磷酸戊糖途径 糖异生作用乳酸循环
糖的有氧氧化
乳酸循环
糖原合成
糖原分解
1、何谓三羧酸循环?
它有何特点和生物学意义?
2、磷酸戊糖途径有何特点?
其生物学意义何在?
3、什么是乙醛酸循环?
有何意义?
4、糖异生作用的生理意义?
“第十章脂类代谢”复习要点:
一、脂肪的分解代谢
脂肪酸的氧化分解;
脂肪酸的β-氧化;
脂肪酸的α-氧化;
脂肪酸的ω-氧化;
酮体;
酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体代谢紊乱。
二、脂肪酸的合成代谢
脂肪酸生物合成的部位、原料、反应过程。
三、类脂的代谢
胆固醇的生物合成部位、原料、基本过程与调节;
胆固醇体内的代谢转化。
四、脂类代谢失调与疾病
一、名词解释
α-氧化
β-氧化
ω-氧化 乙醛酸循环乳糜微粒低密度脂蛋白
高密度脂蛋白
脂肪肝
酮血症
高脂血症
1、血浆脂蛋白有哪几种类型?
分别具有什么样的功能?
2、什么事酮体?
酮体生成有何生理意义?
3、什么是乙醛酸循环,有何生物学意义?
4、脂类代谢如果失调会导致哪些疾病?
主要有什么因素引起?
“第十一章蛋白质的分解代谢”复习要点
一、蛋白质的营养
氮平衡;
蛋白质的营养价值;
必需氨基酸。
二、蛋白质的消化、吸收和腐败
三、细胞内的蛋白质降解
四、氨基酸代谢
氨基酸的来源与去路;
氨基酸脱氨基作用主要方式;
氧化脱氨基作用;
转氨作用;
联合脱氨基作用。
氨的代谢:
氨的来源;
氨的去路;
尿素的合成过程;
丙氨酸-葡萄糖循环;
谷氨酰胺的生成;
α酮酸的代谢。
五、个别氨基酸的代谢
一碳基团;
一碳基团的来源与互变;
一碳基团代谢的生物学意义。
复习题:
氮平衡必需氨基酸联合脱氨基作用 转氨基作用 尿素循环一碳集团生糖氨基酸生酮氨基酸
1、简述氨的来源和去路。
2.什么是尿素循环,有何生物学意义?
3.简述“一碳基团”的来源与互变,“一碳基团”代谢的生物学意义?
“第十二章核酸与核苷酸代谢(作业)”复习要点:
一、核酸的消化与吸收
二、核酸的分解代谢
三、核苷酸的生物合成
嘌呤核苷酸的从头合成途径和补救合成途径;
嘌呤核苷酸类似物的抗代谢作用;
嘧啶核苷酸从头合成和补救合成途径;
嘧啶核苷酸类似物的抗代谢作用。
三、名词解释
核酸内切酶
核酸外切酶
痛风
别嘌呤醇
5-氟尿嘧啶甲氨蝶呤
二、问答题:
1、什么是痛风?
别嘌呤醇治疗痛风的机理是什么?
2、嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样?
“第十三章代谢和代谢调控总论”复习要点:
一、物质代谢的相互关系
蛋白质和糖代谢的相互关系;
糖和脂类代谢的相互关系;
蛋白质与脂类代谢的相互关系
二、代谢调控
三、代谢抑制剂和抗代谢物
二、问答题
1.糖代谢与脂类代谢的相互关系?
2.糖代谢与蛋白质代谢的相互关系?
3.蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系?
“第十四章DNA生物合成(作业)”复习要点:
一、DNA复制
DNA半保留复制;
DNA复制方式;
DNA半不连续复制;
前导链;
后随链;
半不连续复制;
冈崎片段;
、参与DNA复制的蛋白质因子;
DNA复制过程。
二、反转录与端粒
三、DNA损伤与修复
DNA损伤类型;
损伤DNA的修复合成方式;
单核苷酸多态性;
药物基因组学。
半保留复制 复制叉冈崎片段反转录 端粒
切除修复点突变
缺失
插入
重排
单核苷酸多态性
1、为什么说DNA的复制是半保留半不连续复制?
试讨论之。
2、什么是端粒?
端粒酶是如何起作用的?
3、简述DNA损伤的类型及修复合成方式。
“第十五章RNA生物合成”复习要点:
一、转录(真核生物与原核生物)
转录的模板;
RNA聚合酶、启动子、转录过程。
二、转录后加工(真核与原核生物)
mRNA的加工、tRNA和rRNA的加工。
三、基因转录调控
原核生物转录调控(操纵子学说、乳糖操纵子、色氨酸操作子);
真核生物基因转录调节。
启动子
终止子
增强子
RNA聚合酶TATA框CAAT框
外显子
内含子
剪接
乳糖操纵子
顺式作用元件
反式作用因子
转录因子
1、简述真核生物mRNA的加工成熟过程。
2、简述tRNA前体的加工成熟步骤。
3、以乳糖操纵子为例说明原核生物表达调控机制。
“第十六章蛋白质生物合成”复习要点:
一、RNA在蛋白质生物合成中的作用
mRNA、tRNA和rRNA的作用;
遗传密码的特点。
二、蛋白质合成过程
肽链合成的起始、延长、终止;
真核细胞与原核细胞蛋白质合成的主要差别。
三、肽链合成后的加工修饰与转运
多肽链的折叠(折叠酶、分子伴侣、热休克蛋白、伴侣素)。
开放阅读框SD序列遗传密码
遗传密码的通用性遗传密码的简并性分子伴侣
热休克蛋白
伴侣素
朊病毒 信号肽
1、简述蛋白质合成的基本过程
2、真核细胞与原核细胞蛋白质合成过程中的差别。
3、参与蛋白质正确折叠的因子有哪些?
并简述其作用机制。
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