重点掌握的简答题生物化学.docx
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重点掌握的简答题生物化学
重点掌握的简答题:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
要的化学键:
肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构主要的化学键:
氢键
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲
1.简述蛋白质二级结构的类型及-螺旋的结构特点。
-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)
①以肽键平面为单位,右手螺旋;
②每螺旋圈3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm;
③氢键保持螺旋结构的稳定,氢键的方向与螺旋长轴基本平行;
④氨基酸侧链伸向螺旋外侧,并影响α—螺旋的形成和稳定。
肌红蛋白、血红蛋白、毛发的角蛋白、肌组织的肌蛋白等,都具有丰富的-螺旋结构。
特征:
①多肽链较伸展,呈锯齿状或折纸状,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方;
②两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段,两条肽链走向可相同,也可相反。
③氢键稳固β—折叠结构
β-转角:
多肽链在氢键的作用下形成180转角的构象。
第二个残基常为脯氨酸
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键
2.简述DNA双螺旋结构的要点。
(简述B型DNA的结构域要点)
1两条多聚核苷酸呈反相平行,围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构,螺距为3.54nm,
2脱氧核糖和磷酸基团组成亲水性骨架,位于外侧,而疏水性的碱基对位于内侧。
其表面存在着大沟小沟。
3DNA双链之间形成了互补碱基对。
A-T通过两个氢键形成碱基对,C-G通过三个碱基对形成碱基对,即互补的碱基对。
碱基对平面与螺旋轴垂直,每个螺距为10个碱基对。
4碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对平面之间在旋转过程中会重叠,由此产生疏水性的碱基堆积力,与氢键一同维持DNA的双螺旋结构的稳定。
3.试述酶原激活的机制及其生理意义。
酶原是指在细胞内合成或分泌之初,或酶发挥其催化活性之前,处于无活性状态的无活性酶的前体。
而酶原的激活就是在一定的条件下,酶原通过水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变而表现出酶的活性,由无活性酶转变为有活性酶的过程,酶原的激活大多是经过蛋白酶的水解作用。
实质就是酶的活性中心的形成或暴露。
酶原的生成以及激活具有重要的意义。
可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
酶原还可视为酶的贮存形式
4.简述肝糖原合成代谢的直接途径和间接途径。
直接途径就是葡萄糖在己糖激酶的作用下生成葡糖-6-磷酸后,再转位酶的作用下,生成葡糖-1-磷酸,之后活化成UDPG,再在糖原合酶和分支酶的作用下生成糖原的过程。
间接途径【三碳途径】就是进食之后,葡萄糖在肝外组织先分解成丙酮酸和乳酸等三碳化合物之后,而后经血液循环到达肝,在经过糖异生生成葡糖-6-磷酸之后再生成糖原的过程。
肝糖原具有维持血糖平衡的作用
5.简述血糖的来源与去路。
血糖的来源:
1来自食物的消化吸收;
2来自肝糖原的分解3来自非糖物质的转换
血糖的去路:
1组织细胞对葡萄糖的吸收氧化;2转化为其他单糖,例如磷酸无糖等;3生成糖原4生成其它营养物质,例如脂肪酸,氨基酸等。
血糖的平衡可以保证重要的组织器官的能量供应,特别是依赖于葡萄糖供能的重要组织器官。
其平衡主要受到激素的调节。
6.试述丙氨酸(乳酸)异生为葡萄糖的主要反应及其酶。
丙氨酸现在丙氨酸转氨酶的作用下生成丙酮酸,乳酸在乳酸脱氢酶的作用下生成丙酮酸,之后丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,之后通过苹果酸脱氢酶线粒体或在天冬氨酸转氨酶的催化下出线粒体,之后再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下,消耗一份子GTP生成磷酸烯醇式丙酮酸,之后在逆着糖酵解的途径,直至生成果糖-1,6-二磷酸时在果糖二磷酸酶的催化下,生成葡糖-6-磷酸,再在葡糖-6-磷酸酶的作用下生成葡萄糖。
7.试述乙酰CoA在体内的几条代谢途径。
1乙酰辅酶A可以直接通过柠檬酸循环生成水和二氧化碳;
2生成的乙酰辅酶A可以通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体【草酰乙酸与乙酰辅酶A生成柠檬酸,出线粒体后在柠檬酸裂解酶的作用下,消耗ATP生成乙酰辅酶A,而草酰乙酸则在苹果酸脱氢酶的作用下以苹果酸形式返回线粒体或者在苹果酸酶的作用下生成丙酮酸,NADPH和CO2,而丙酮酸返回线粒体。
乙酰辅酶A则在乙酰辅酶A羧化酶和脂肪酸合酶复合体等酶的作用下,生成软脂酸。
3或者在胞质中形成胆固醇;
4而脂肪酸分解产生的乙酰辅酶A可以再线粒体中形成酮体。
8.试述G蛋白的结构特点、类型及功能。
G蛋白叫鸟苷酸结合蛋白,具有GTP酶的活性,又称为GTP结合蛋白。
分别结合GTP或GDP时,G蛋白处于不同的构象,结合GTP时处于或活化状态,横沟与下游分子结合,并通过别构效应而激活下游分子。
分为三聚体G蛋白和小分子量G蛋白。
三聚体G蛋白介导G蛋白偶联受体传递信号。
由αβγ三聚体的形式存在,α亚基具有多个功能位点,βγ亚基形成紧密的二聚体,主要与α结合以及与G蛋白的定位有关。
三聚体G蛋白是由G蛋白偶联受体激活,进而激活下游信号转导分子。
低分子量G蛋白是信号转导通路中的转导分子。
也被称为Ras家族,在细胞内参与不同的信号转导通路。
参与MAPK的级联反应。
而且细胞内还存在专门控制低分子量G蛋白的调节因子,例如SOS,GAP。
9.简述线粒体外的NADH是如何进行氧化磷酸化的。
线粒体外的NADH通过穿梭机制进入线粒体。
在脑和骨骼肌中,主要通过α-磷酸甘油穿梭时,生成的α-磷酸甘油在内膜上的磷酸甘油脱氢酶的作用下,将氢传递给FAD,生成FADH2,而直接将2H传递给泛醌进入FADH2氧化呼吸链,即(FADH2--复合体2--泛醌--复合体3--细胞色素c--复合体4--O2),最终生成1.5个ATP;
在肝,肾和心肌中,通过苹果酸--天冬氨酸穿梭时,草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下生成苹果酸进入线粒体,而后苹果酸又在苹果酸脱氢酶的作用下生成草酰乙酸和NADH,而NADH则通过NADH氧化呼吸链,即(NADH--复合体1--泛醌--复合体3--细胞色素c--复合体4--O2),最终生成2.5个ATP.而草酰乙酸则在天冬氨酸转氨酶的作用下生成天冬氨酸,转出线粒体,之后又生成草酰乙酸。
10.试述体内的氨基酸脱氨基作用的三种方式。
1转氨基作用:
α-氨基酸在转氨酶的作用下,将氨基转移给α酮酸,生成新的氨基酸和α-酮酸。
2联合脱氨作用:
转氨基作用与谷氨酸脱氢的作用相联合,一种氨基酸在转氨酶的作用下将氨基转移给α酮戊二酸,生成谷氨酸,而谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下脱去氨基,α酮戊二酸。
主要在肝肾脑中。
广泛分布与体内外。
嘌呤核苷酸循环:
氨基酸通过连续转氨基作用,将氨基转给草酰乙酸,生成天冬氨酸,天冬氨酸在腺苷酸带琥珀酸合成酶的作用下和次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,后者在裂解酶的作用下脱去延胡索酸,生成腺嘌呤核苷酸,之后再腺苷酸脱氨酶的作用下脱去氨基生成IMP,最终脱去氨基。
主要在肌组织中。
4氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下脱去氨基生成酮酸,主要在肝中;氧化联合脱氨作用。
生成氨和过氧化氢;由FMNH2供氢
11.试述脑中产生的氨是如何转运、解毒以及排出。
脑中产生的氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下,消耗一份子ATP,生成谷氨酰胺,释放入血,到达肝或肾,在经谷氨酰胺酶的作用下,水解生成谷氨酸和氨。
而后氨在肝中通过尿素循环生成尿素。
NH3,CO2,ATP在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的作用下生成氨基甲酰磷酸消耗两分子ATP,而后在鸟氨酸氨基甲酰磷酸转移酶的作用下生成瓜氨酸,天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶的作用下与精氨酸生成精氨酸代琥珀酸,消耗ATP,精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。
之后精氨酸在精氨酸酶的作用下生成鸟氨酸和尿素。
之后尿素随尿液排出,鸟氨酸则进入线粒体进入新的一轮的尿素循环。
12.简述血氨的来源与去路。
血氨的来源:
1 主要来自氨基酸的脱氨基作用;
2 还有胺类的分解作用,
3 肠道细菌的腐败作用-蛋白质和氨基酸通过腐败作用生成氨,或者尿素在细菌尿素酶的作用下生成氨;
4 以及肾小管上皮细胞谷氨酰胺的分解作用,分泌铵根离子。
血氨的去路:
5 主要去路是在在肝中合成尿素;少部分在肾中以铵盐的形式随尿排出。
6 合成非必需氨基酸和其他含氮化合物;
7 合成谷氨酰胺
13.简述鸟氨酸循环的过程。
鸟氨酸循环是血氨的主要去路。
氨,二氧化碳以及ATP在CPS-Ⅰ的作用下,在线粒体中生成氨基甲酰磷酸。
而后者在鸟氨酸氨基甲酰转移酶的作用下生成瓜氨酸。
之后瓜氨酸被转运到线粒体之外,与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶的作用下生成精氨酸代琥珀酸,而后在精氨酸代琥珀酸裂解酶的作用下生成精氨酸和延胡索酸,延胡索酸可以通过柠檬酸循环生成草酰乙酸而后者通过转氨基作用重新生成天冬氨酸。
精氨酸之后在精氨酸酶的作用下,水解生成尿素和鸟氨酸,鸟氨酸之后在进入线粒体进入新的尿素循环。
尿素合成障碍会导致高血氨症和氨中毒。
14.试述原核生物与真核生物中DNA聚合酶的种类及其功能。
原核生物的DNA聚合酶:
3--5核酸外切酶活性和5--3的聚合酶活性
1、DNA-polⅠ(对复制中的错误进行校读,对复制和修复中出现的空隙进行填补。
)用特异的蛋白酶将其水解,可以产生小片段,具有5-3的核酸外切酶的活性;和大片段,具有聚合酶的活性和3-5核酸外切酶的活性。
2、DNA-polⅡ(DNA-polⅡ参与DNA损伤的应急状态修复)
3、DNA-polⅢ(在复制延长过程中,真正催化新链核苷酸聚合的酶)
真核生物的DNA聚合酶:
1DNA-polα引物酶的活性,
2DNA-polβ应急修复复制的酶
3DNA-polγ线粒体DNA复制的酶
4DNA-polε在复制中起到校对作用和填补空隙的作用
5DNA-polθ真正催化新核苷酸聚合的酶,相当于原核生物的DNA-polⅢ
15.试述原核生物与真核生物中RNA聚合酶的种类及其功能。
原核生物的RNA-pol只有一种,是由四种亚基构成,其全酶形式是α2ββ’σ,全酶具有能在特定的部位延长RNA,核心酶是由α2ββ’,具有延长核苷酸链的作用。
真核生物的RNA-pol有三种;
RNA聚合酶Ⅲ转录的产物都是小分子量的RNA——tRNA、5srRNA、snRNA)
RNA聚合酶Ⅰ转录产物是45S-rRNA,经剪接修饰生成各种rRNA。
RNA聚合酶II转录产物hnRNA——mRNA,,hn-RNA,lncRNA,pi-RNA,mi-RNA。
是真核生物最活跃,最重要的RNA-pol
16.试述遗传密码的特点。
通用性,简并性,方向性,摆动性和连续性
17.试述原核生物复制起始的相关蛋白质的种类及各自的功能。
1解螺旋酶(helicase) ——利用ATP供能,作用于氢键,使DNA双链解开成为两条单链。
【DnaA,辨认复制起点;DnaB:
解开DNA双链;DnaC:
运送和协同DnaB。
】
2引物酶(primase)【DnaG】——复制起始时催化生成RNA引物的酶。
在模板的复制起始部位催化NTP的聚合,形成短片段的RNA—
3单链DNA结合蛋白(SSB)——在复制中稳定处于单链的DNA并保护单链的完整。
4DNA拓扑异构酶:
解链过程中,DNA分子会过度拧紧、打结、缠绕、连环等现象;改变DNA分子构象,理顺DNA链,使复制能顺利进行。
既能水解、又能连接磷酸二酯键
拓扑异构酶Ⅰ:
切断DNA双链中一股链,使DNA解链旋转,不致打结,适当时候封闭切口,DNA变为松弛状态
拓扑异构酶Ⅱ:
切断DNA分子两股链,断端通过切口旋转使超螺旋松弛,利用ATP供能,连接断端,DNA分子进入负超螺旋状态
5DNA连接酶:
连接DNA链3-OH末端和相邻DNA链5-P末端,生成磷酸酯键,把两段相邻的DNA链连接成完整的链。
6RNA酶,水解引物。
18.试述顺式作用元件的定义、种类及其各自的特点。
顺式作用元件是指可以影响自身基因表达活性的的DNA序列,按照功能特性分为启动子,增强子和沉默子等。
启动子就是调控序列中能够介导与RNA-pol结合形成转录复合物的DNA序列,是决定基因表达效率的关键元件
增强子就是基因的调控序列中,能够提高启动子的转录效率的DNA序列,是远离转录起始点,决定基因的时间空间特异性表达,增强启动子的转录效率的DNA序列,其发挥作用通常与方向和位置无关。
沉默子就是基因的调控序列中,能够抑制或降低启动子的转录效率的DNA序列。
19.试述四种复合体的名称、辅基和功能。
1复合体1:
NADH-泛醌还原酶;FMN,与Fe-S;接受从NADH来的电子,并将其转移给泛醌,而且还具有质子泵的功能,将4个氢离子从基侧泵向膜间腔。
2复合体2:
琥珀酸-泛醌还原酶;FAD,与Fe-S;将从琥珀酸的接受的电子传递给泛醌。
3复合体3:
泛醌-细胞色素C还原酶;Fe-S,细胞色素b,细胞色素c1,将从泛醌获得的电子传递给细胞色素c,具有质子泵的功能,向膜间腔释放4个质子
4复合体4:
细胞色素C氧化酶;细胞色素a,细胞色素a3,CuA-B。
将细胞色素c获得的电子传递给氧,使其还原成水,并向膜间腔释放2个质子
20.简述DNA复制的四条规律。
半保留复制
双向复制
高保真性
和半不连续复制
★21胰高血糖素受体信号转导的通路:
(cAMP-PKA通路)
胰高血糖素受体通过AC-cAMP-PKA通路转导信号。
组成:
配体:
胰高血糖素
受体:
七次跨膜受体(G蛋白偶联受体)
信号转导分子:
AC,PKA
第二信使:
cAMP
靶分子:
糖原合酶,糖原磷酸化酶b激酶
过程:
Ø胰高血糖素与相应受体的胞外部分结合
Ø使受体胞内部分第三个环上的G蛋白偶联区暴露
ØG蛋白结合到G蛋白偶联区而激活
ØG蛋白激活腺苷酸环化酶
Ø腺苷酸环化酶催化ATP水解形成cAMP
ØcAMP激活PKA
ØPKA使糖原合酶和糖原磷酸化酶b激酶同时磷酸化
Ø磷酸型的磷酸化酶b激酶激活磷酸化酶b转变为磷酸化酶a,促使糖原分解
Ø同时PKA是糖原合酶磷酸化,抑制糖原合成。
Ø而且PKA还会使得磷蛋白磷酸酶抑制剂磷酸化,从而抑制磷蛋白磷酸酶
Ø最终使得糖原分解加强
Ø血糖升高
22内皮生长因子的信号转导通路:
组成:
配体EGF,受体:
受体性蛋白酪氨酸激酶,
信号转导分子:
Grb2{衔接蛋白},SOS,Ras蛋白,MAPKKK,MAPKK,MAPK。
Ras/MAPK通路是EGFR的主要信号通路之一
1、EGF与受体结合形成二聚体,激活受体蛋白激酶的活性,使其发生自身磷酸化,
2、而后产生SH2结构域,与含有SH2结构域的衔接蛋白Grb2结合,之后与SOS结合,使其活化,
3、活化的SOS再与Ras蛋白结合,促进其释放GDP,结合GTP,
4、活化的Ras蛋白激活MAPKKK,活化后再激活MAPKK,
5、活化的后者又使MAPK磷酸化而激活,之后MAPK进入细胞核内,通过磷酸化激活效应蛋白而产生生物学效应。
重点掌握的论述题:
23论述乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。
乳糖操纵子的基因表达调控:
乳糖代谢酶基因在环境没有乳糖的时处于关闭,只有当环境有乳糖的时候才被诱导开放。
结构:
乳糖操纵子含有三个结构基因,,还有一个操纵序列O,一个启动序列P,一个调节基因I。
而I基因又有独立的启动子PI,编码阻遏蛋白,该阻遏蛋白与操纵序列结合,是操纵序列受阻遏而处于关闭状态。
而且在启动序列P的上游还有一个CAP结合位点,由P序列和O序列以及CAP的结合位点共同构成乳糖操纵子的调控区。
三个酶的编码基因有一个调控区调节,实现基因产物的协调表达。
阻遏蛋白的负性调控:
在没有乳糖存在的时候,阻遏蛋白与操纵序列结合,抑制转录。
当有乳糖存在的时候,lac操纵子被诱导,乳糖被少量催化形成半乳糖,与阻遏蛋白结合,使其蛋白质构象发生变化,与O序列解离,发生转录。
CAP的正性调节:
当环境中没有葡萄糖只有半乳糖时,胞质中的cAMP浓度增加,cAMP与结合在CAP位点的CAP结合,激活RNA的转录活性;
当环境中有葡萄糖和乳糖的时候,细菌会优先摄取葡萄糖,使得细胞中的cAMP降低,阻碍cAMP与CAP结合,抑制lac操纵子的转录。
当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统没有发挥作用
当无CAP时,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,仍然无转录活性。
两种机制相辅相成,互相协调,相互制约。
当环境中既有葡萄糖又有乳糖时,细菌优先利用葡萄糖。
葡萄糖对Lac操纵子的阻遏作用叫分解代谢阻遏。
24论述胰高血糖素(肾上腺素)受体转导信号的通路。
25论述参与DNA复制的主要酶类、蛋白质因子及它们的作用
1解螺旋酶(helicase) ——利用ATP供能,作用于氢键,使DNA双链解开成为两条单链。
【DnaA,辨认复制起点;DnaB:
解开DNA双链;DnaC:
运送和协同DnaB。
】
2引物酶(primase)【DnaG】——复制起始时催化生成RNA引物的酶。
在模板的复制起始部位催化NTP的聚合,形成短片段的RNA—
3单链DNA结合蛋白(SSB)——在复制中稳定处于单链的DNA并保护单链的完整。
4DNA拓扑异构酶:
解链过程中,DNA分子会过度拧紧、打结、缠绕、连环等现象;改变DNA分子构象,理顺DNA链,使复制能顺利进行。
既能水解、又能连接磷酸二酯键
拓扑异构酶Ⅰ:
切断DNA双链中一股链,使DNA解链旋转,不致打结,适当时候封闭切口,DNA变为松弛状态
拓扑异构酶Ⅱ:
切断DNA分子两股链,断端通过切口旋转使超螺旋松弛,利用ATP供能,连接断端,DNA分子进入负超螺旋状态
5DNA连接酶:
连接DNA链3-OH末端和相邻DNA链5-P末端,生成磷酸酯键,把两段相邻的DNA链连接成完整的链。
6RNA酶,水解引物。
7在真核生物中还需要复制因子和增值细胞核抗原PCNA(形成闭合环形的可滑动DNA夹子等的协助
26原核生物DNA复制的基本过程
1复制起点origin,上游为识别区3组重复序列,下游是富含AT.区,即2对反向重复序列,
2DnaA的识别AT区,使得解链,之后B在C的协同下,使得双链解开一定的长度,并将A置换出来
3在、SSB结合到单链上,
4引物合成和引发体的形成
5引物primer是由引物酶催化合成的短链RNA。
引物酶是复制的时候催化RNA引物合成的酶,是RNA聚合酶,对利福平不敏感
引发体primosome:
由解旋酶DnaB,DnaC,引物酶和DNA的复制起始区域共同构成的复合结构。
6而后DNA在聚合酶的作用下沿着5-3延长,前导链和后随链的在同一个聚合酶的作用下,进行延长。
前导链的复制快于后随链
7复制的终止包括切除引物,填补空隙,连结切口;环状DNA分子,双向复制的复制片段在复制的终止点(ter)处汇合。
在RNA酶的作用下,水解引物,并在DNA-pol1的作用下,填补阴物空隙,之后在连接酶的作用下,连结缺口
21.核酸的理化性质
1在波长260nm有强烈的吸收峰,是由于嘌呤或嘧啶的共轭双键所决定,可以用来做核酸的定性定量检测。
2核酸的酸碱及溶解度性质
核酸为多元酸,具有较强的酸性。
核酸的高分子性质
粘滞性高,具有不同的沉降系数;
DNA的变性,负性,具有增色效应,解链温度,杂化双链,核酸分子杂交。
22酶促反应的特点:
1酶对底物具有高度特异性:
一种酶只能作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应生成一定的产物。
根据酶对底物的选择的特点,又分为绝对专一性和相对专一性。
2酶对底物具有极高的催化效率。
3酶的活性与酶量具有可调节性,收到体内代谢物和激素的调节。
4酶具有不稳定性:
在某些理化因素会变性失活。
23ATP合酶的特点:
ATP合酶在线粒体内膜上,当质子顺浓度梯度回流至基质侧的时候,可以将释放的电势能用于合成ATP。
ATP是由疏水部分,F0和亲水部分F1构成。
其中F0,的大部分嵌入线粒体内膜上,组成离子通道,用于质子回流。
而F1则在线粒体内侧呈颗粒状突起,催化ATP合成。
其中β亚基具有催化ATP合的催化中心,但是β只有和α亚基才具有活性。
合成一个ATP需要4个质子,其中3个用于回流,另一个用于转运ADP,Pi和ATP。
25、密码子是什么,其特点有什么:
密码子codon在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸(或其他信息),这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。
起始密码:
AUG,终止密码子是UAA,UAG,UGA.
密码子的特性
1方向性:
组成密码子的各碱基在mRNA序列之间的排列具有方向性。
翻译时的阅读方向只能从5‘-3’的方向逐一阅读直至终止密码子。
2连续性;mRNA的密码子之间没有间隔核苷酸,从起始密码子开始,密码子被连续阅读,直至终止密码子出现。
【移码突变frameshiftmutation由于密码子的连续性,在开放阅读框中插入或是缺失一个或2个碱基的基因突变,都会引起RNA阅读框架发生移动,是后续的氨基酸序列大部分被改变。
使得其编码的蛋白质彻底丧失功能】
3简并性:
氨基酸可以有多个密码子编码的现象叫做简并性,为同一种氨基酸编码的个密码子称为简并性密码子,又称为同义密码子。
密码子的特异性主要有前两位核苷酸决定,可以降低基因突变的生物学效应。
4摆动性:
密码子与反密码子之间的配对有时并不严格遵守碱基配对原则,出现摆动,反密码子的第一位碱基和密码子的第三位碱基配对存在碱基配对摆动现象。
5通用性:
从细菌到人类都使用者同一套遗传密码,、。
在哺乳动物线粒体内有些密码字编码方式不同于通用密码。
26、什么是转录因子,其结构特点有什么?
转录因子就是真核基因的转录调节蛋白,是可以直接或间接结合启动子或上游元件等顺式作用元件的蛋白质。
分为通用转录因子和特异转录因子。
转录因子具有三个不同的结构域,分别是DNA结合域,转录激活域和蛋白质-蛋白质相互作用的结构域。
DNA结合域有:
锌指结构,碱性螺旋-环-螺旋结构和碱性亮氨酸拉链
转录激活域:
酸性激活结构域,谷氨酰胺富含结构域,脯氨酸富含结构域。
蛋白质与蛋白质相互作用最常见的是二聚化结构。
27什么是受体,其特性是什么:
受体是生物体内细胞膜上或细胞内能够特异性识别并结合生物有效分子,即配体,并将其准确无误的放大并转换成细胞能够识别的信号的一类蛋白质,个别为糖脂
受体的特性就是:
1高度亲和力【体内配体浓度很低的时候也可以和受体发生结合】
2高度专一性【受体选择性的和特定配体发生结合】
3可饱和性【细胞内受体的数目是有限的】
4可逆性【受体既可以与配体也可以和配体解离,恢复原来的状态】
5特定的作用模式【引起特定的作用模式,产生特定的生理效应】
28G蛋白的概念、组成及各组分的功
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