生物化学整合复习知识点.docx
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生物化学整合复习知识点
氨基酸
必需氨基酸:
指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种(对成人而言):
异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸
(一两色素本来淡些)(借来一两本淡色书:
缬赖异亮苯蛋色苏)
蛋白质的互补作用:
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值(豆类—赖多色少;谷类—相反)
中性:
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
酸性:
天冬氨酸、谷氨酸
碱性;赖氨酸、精氨酸、组氨酸
芳香族;苯丙氨酸、络氨酸、色氨酸
等电点:
当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目相等,净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点(pI)。
在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态。
酸性AA:
pI=(pK’1+pK2)/2
碱性AA:
pI=(pK’2+pK’3)/2
N平衡:
比较一个人(或动物)每日摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系。
总氮平衡:
摄入氮=排出氮(正常成人)
正氮平衡:
摄入氮>排出氮(儿童、孕妇等)
负氮平衡:
摄入氮<排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)
蛋白质
1.定义:
蛋白质(protein,Pr)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质的一级结构:
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸从N-端至C-端的的排列顺序。
(主要化学键:
肽键(主),二硫键)
3.蛋白质的二级结构:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
(主要化学键:
氢键)
4.
(1)蛋白质的变性:
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
(2)变性的本质:
破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
(3)造成变性的因素:
1)物理因素:
高温、高压、脱水、射线、超声波、搅拌、剧烈振荡等
2)化学因素:
强酸、强碱、重金属盐、生物碱试剂、尿素、有机溶剂等
(4)变性后的表现:
生物活性丧失、理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解)
5.分离纯化:
透析;盐析;丙酮沉淀;电泳;离子交换层析;分子筛
6.六大营养物:
A.蛋白质:
蛋白质是生物体的主要成分,担负和参与生命过程中各个方面的活动与功能。
B.脂肪:
供给人体热量和贮存能量。
C.糖类:
供给能量、参与人体组织的构成、协助脂肪代谢。
D.维生素:
指人和动物(以及微生物)体内不能自行合成,必须从食物中取得,才能保证健康的小分子有机化合物。
E.无机盐:
能够有效的维持细胞液的酸碱平衡度,维持我们神经肌肉的兴奋性。
F.水:
组成细胞组织的成分;参与人体各种生理功能以及调节体温。
酶
一、什么是酶?
定义:
由活细胞产生的、有高度专一性和高效催化作用的生物大分子。
包括核酸和蛋白质。
(补充:
酶是生物催化剂。
生物体一切生化反应都需酶催化才能进行!
性能远远超过人造催化剂)
二、酶的分类
氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶(或称连接酶)
三、米氏方程
酶反应动力学方程式:
V——反应初速度;Vmax——最大反应速度;[S]:
底物浓度
Km—米氏常数,值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位mol/l。
四、酶的特性
1.酶是高效催化剂。
2.酶对底物的结构具有严格的选择性。
(1)相对专一性:
(2)绝对专一性:
(3)立体异构专一性:
3.酶催化反应的反应条件温和。
4.酶的催化活性在生物体内受多种因素的调节
五、诱导契合学说该学说认为酶和底物结合之前,酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合,但当二者相互作用时,因酶活性中心具有柔性,底物与酶相互诱导发生构象变化,从而能契合形成中间过渡态。
(补充:
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。
当底物和酶接触时,可诱导酶分子的构象变化,使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置,有利于催化。
)
六、酶活力又称酶活性。
就是酶催化一定化学反应的能力——能催化多快的反应。
通常以测出的酶促反应速度表示。
◆在标准条件下(25℃,最适pH和最适底物浓度)一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。
1IU=1mol/min——酶活力单位标准化
◆在标准条件下(25℃,最适pH和最适底物浓度)每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。
1Kat=1mol/s=60×106IU——酶活力单位标准化
七、酶的比活力每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
,U/mg。
酶产品质量评价中常使用,一定程度上代表酶的纯度。
八、酶的分离和纯化
1、衡量分离提纯效果的两个指标:
1活力的回收——是表示提纯过程中酶的损失情况
回收率%=每次总活力×100/第一次总活力
2活力提高的倍数——是表示提纯方法的有效程度
纯化倍数=每次比活力/第一次比活力
2、分离纯化方法:
1.选材2.破碎3.抽提4.分离及纯化5.结晶6.保存
九、固定化酶
酶的固定化是把水溶性酶经物理(吸附法与包埋法)或化学方法(共价偶联法与交联法)处理后,使酶与惰性载体结合或将酶包埋起来成为一种不溶于水的状态。
固定化优点:
稳定性提高,酶易于分离重复使用。
十、酶的抑制作用
分为不可逆抑制与可逆抑制
1、不可逆抑制作用:
抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连。
不可逆抑制剂:
非专一性不可逆抑制剂(作用于一/几类基团)
专一性不可逆抑制剂(作用于某一种酶的活性部位基团)
2、可逆抑制作用:
抑制作用可通过透析等方法除去。
原因:
非共价键结合
◆简述竞争性抑制的特点:
I与S结构相似,竞争E的结合部位,但对催化部位无影响;可提高底物浓度可解除抑制作用;Km值增大,Vmax不变。
(补充:
有些抑制剂和酶底物结构相似,可与底物竞争酶活性中心,从而抑制酶和底物结合形成中间产物。
)
◆简述非竞争性抑制的特点:
I与E的非活性中心必需基因结合,改变E构象,E催化能力下降,但不影响底物结合;ESI不能生成P,抑制程度取决于[I];Km值不变。
VMAX变小。
(补充:
抑制剂与酶活性中心结合基团以外的部位结合,抑制剂与底物无竞争关系)
◆简述反竞争性抑制的特点:
I不与游离E结合,而只能与ES结合;Km值变小,Vmax变小。
(补充:
抑制剂只与酶底物复合物结合生成抑制剂-酶底物死端复合物(IES),从而抑制酶的活性。
)
十一、酶与一般催化剂相比
共同点:
1.提高反应速度,不改变平衡点;2.只起催化作用,本身不消耗,无质和量的变化;3.降低反应的活化能。
4.只催化热力学允许的反应
不同点:
1.酶的催化效率高;2.对底物有高度特异性;3.酶在体内处于不断更新中;4.酶的催化作用受多种因素调节;5.酶是蛋白质,对热不稳定,对反应条件要求严格。
十二、(酶)生物催化剂的特点
1.易失活(温和性)2.高效性3.专一性
4.与辅因子有关:
一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合,同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合
5.可调节性:
(1)酶浓度的可调性;
(2)通过激素调节酶活性;(3)反馈抑制调节酶活性;(4)抑制剂和激活剂;(5)别构调控、共价修饰、同工酶等;
十三、FAD:
黄素腺嘌呤二核苷酸
NAD:
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸
脂类
1、脂类的定义:
脂类(lipid)亦译为脂质或类脂,是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。
其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。
脂类的元素组成主要是C、H、O,有些尚含N、S、P。
2、必需脂肪酸:
机体必需但自身又不能合成或合成量不足,必须从植物油中摄取的脂肪酸叫必需脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
3、脂类的分布与生理功能:
4、饱和脂肪酸的β-氧化:
饱和脂肪酸在一系列酶的作用下,羧基端的β位C原子发生氧化,碳链在α位C原子与β位C原子间发生断裂,每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸,这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化.
R1CH2CH2CH2CH2CH2‖COOH
5、饱和脂肪酸的α-氧化:
脂肪酸在一些酶的催化下,其α-C原子发生氧化,结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸,这种氧化作用称为α-氧化。
RCH2CH2‖COOH→RCH2COOH+CO2
6、NAD(甘油的氧化分解与转能)
7、FAD(β-氧化循环的反应过程)
脂肪酸-氧化循环的特点:
①-氧化循环过程在线粒体基质内进行;
②-氧化循环由脂肪酸氧化酶系催化,反应不可逆;
③需要FAD,NAD+,CoA为辅助因子;
④每循环一次,生成一分子FADH2,一分子NADH,一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA
9、ATP的计算(脂肪酸氧化分解时的能量释放)
1分子FADH2可生成1.5分子ATP,1分子NADH可生成2.5分子ATP,故一次-氧化循环可生成4分子ATP。
1分子乙酰CoA经彻底氧化分解可生成10分子ATP。
例题:
以16C的软脂酸为例来计算,则生成ATP的数目为:
7次-氧化分解产生4×7=28分子ATP;
8分子乙酰CoA可得10×8=80分子ATP;
共可得108分子ATP,减去活化时消耗的两分子ATP,故软脂酸彻底氧化分解可净生成106分子ATP。
10、乙酰CoA(碳源)的来源及转运:
来源
v线粒体内的丙酮酸氧化脱羧(糖)
v脂肪酸的β-氧化
v氨基酸的氧化
转运
v柠檬酸穿梭(三羧酸转运体系)
糖类
1、糖类在生物体的生理功能主要有:
①氧化供能:
糖类占人体全部供能量的70%。
②构成组织细胞的基本成分:
*核糖:
构成核酸
*糖蛋白:
凝血因子、免疫球蛋白等
*糖脂:
生物膜成分
③转变为体内的其它成分
*转变为脂肪
*转变为非必需氨基酸
2、糖类的定义:
一类含多羟基醛或多羟基酮化合物,以及它们的衍生物或聚合物的总称,又称糖类化合物。
糖类由C、H、O三种元素组成,可用实验式Cn(H2O)m表示,但H:
O=2:
1(符合通式的不一定是糖,如:
甲醛(CH2O)1、乙酸(CH2O)2、乳酸(CH2O)3等;有些糖类不一定符合该通式,如:
鼠李糖(C6H12O5),脱氧核糖(C5H10O4)。
)
3、单糖:
如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖等
双糖:
如蔗糖、麦芽糖、乳糖等。
多糖:
如,淀粉、糖原、纤维素、琼脂、果胶等。
4、单糖的概念:
不能水解成更小分子的糖,称为单糖。
或具有一个自由醛基或酮基以及有两个以上羟基的糖类物质,称为单糖。
(结构上分为醛糖和酮糖)
双糖的概念:
由两个单糖失水缩合而成
多糖的概念:
凡能水解成多个以上单糖分子的糖。
也即由多个单糖分子缩合、失水而成的,叫多糖。
5、葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖结构式(从左到右按顺序)
6、血糖的来源:
①消化吸收②肝糖异生③肝糖原分解
血糖的去处:
①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其它糖类物质
7、糖酵解
①定义:
是葡萄糖在无氧条件下在组织细胞中降解成丙酮酸,并释放出能量生成ATP的过程。
它是葡萄糖最初经历的酶促分解过程,也是葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。
②反应过程:
无氧酵解的全部反应过程在细胞溶胶(cytoplasm)中进行。
从葡萄糖到丙酮酸的反应过程包括两个部分,可分为活化、裂解、放能三个阶段,十步反应。
③糖酵解的生理学功能:
A、是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径
★在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能的补充途径,生物体获得生命活动所需要的能量。
★在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径。
B、形成多种重要的中间产物,为氨基酸、脂类合成提供碳骨架;
C、为肌肉收缩迅速提供能量
剧烈运动时:
肌肉内ATP含量很低,即使氧不缺乏,葡萄糖进行有氧氧化的过程比糖酵解长得多,来不及满足需要,糖酵解为肌肉收缩迅速提供能量
8、三羧酸循环
①定义:
是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,草酰乙酸再生,并释放出大量能量的循环反应过程。
②反应历程:
三羧酸循环分为三个阶段
③三羧酸循环的特点:
A、循环反应在线粒体(mitochondrion)中进行,为不可逆反应。
B、每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成10分子ATP,故此阶段可生成2×10=20分子ATP。
C、三羧酸循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2。
D、循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADH和一分子FADH2。
E、循环中有一次底物水平磷酸化,生成一分子GTP。
F、三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系。
④生理意义:
A、提供能量:
是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
线粒体外的NADH,可通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸穿梭机制,运到线粒体内,经呼吸链再氧化,这两种机制在不同组织的细胞中起作用。
B、是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的枢纽
★一方面,TCA是糖、脂肪、氨基酸等彻底氧化分解的共同途径
★另一方面,循环中生成的草酰乙酸、α-酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等又是合成糖、氨基酸、脂肪酸、卟啉等的原料。
★TCA是联系体内三大物质代谢的中心环节,为合成其它物质提供C骨架。
9、糖异生:
①、定义:
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。
②反应过程
③生理意义:
A、在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。
B、回收乳酸分子中的能量:
葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸,可经血循环转运至肝脏,再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用,这一循环过程就称为乳酸循环(Cori循环)。
C、维持酸碱平衡。
水盐
水的来源:
外来:
饮水、食物
内生:
内生水(代谢水):
体内生物氧化生成的水
水的去处:
呼吸蒸发、皮肤蒸发(非显性汗)和汗腺分泌(显性汗)、肾脏排出、粪便排出
为什么口渴?
人体内环境缺水时细胞外液渗透压升高刺激下丘脑渗透压感受器并传到大脑皮层使我们产生渴感,然后主动补充水分,使内环境渗透压下降从而达到内环境的稳态。
失水多或进盐多→细胞外液渗透压升高→下丘脑渗透压感受器→大脑皮层兴奋→口渴
钾、钠、钙生理学作用:
1、构成组织和体液成分:
骨、牙:
CaP
体液:
K+Na+Cl¯……
2、维持体液酸碱平衡和渗透压平衡:
酸碱平衡:
NaHCO3NaH2PO4
H2CO3Na2HPO4
渗透压平衡:
细胞外Na+、Cl—
细胞内K+、HPO42—
3、维持N、肌肉的应激性:
4、维持酶的活性:
Cl—:
唾液淀粉酶
K+:
糖原合成
5、参与组成体内有特殊功能的化合物:
Fe:
HbI:
甲状腺素
P:
核酸Zn:
胰岛素
维生素
1、分类
1、富含VC的果蔬:
青椒、西红柿、猕猴桃、橙子、桔子、草莓等
2、维生素A:
又名视黄醇,缺乏引起视力下降,夜间视力模糊,患“夜盲症”,引起上皮细胞退变,使皮肤干燥,对传染病抵抗能力下降等。
3、维生素E:
又名生育酚,缺乏引起生殖器官受损并不孕。
4、维生素K:
又称凝血维生素,具有抗凝血剂作用。
1、维生素D主要有以下生理功能:
a.提高机体对钙、磷的吸收,使血浆钙和血浆磷的水平达到饱和状态;
b.促进生长和骨骼钙化,促进牙齿健全;
c.通过肠壁增加磷的吸收,并通过肾小管增加磷的再吸收;
d.维持血液中柠檬酸盐的正常水平;
e.防止氨基酸通过肾脏损失。
激素
定义:
激素是生物体内特殊组织或腺体产生的、直接分泌到体液中,通过体液运送到特定的作用部位,从而引起特殊激动效应的一群微量的有机化合物。
分类:
来源:
下丘脑、脑垂体(垂体前叶、垂体后叶)、甲状腺、肾上腺、胰腺、肾脏
三长轴:
下丘脑(H)-脑垂体(P)-甲状腺(T)
HypothalamusPituitaryThyroid:
HPT,代谢轴
下丘脑(H)-脑垂体(P)-肾上腺皮质(A)
HypothalamusPituitaryAdrenal:
HPA,应激轴
下丘脑(H)-脑垂体(P)-性腺(G)
HypothalamusPituitaryHPG,生殖轴
三短轴:
下丘脑(H)-生长激素:
生长发育
下丘脑(H)-催乳素:
催乳
下丘脑(H)-促黑色素:
黑色素
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