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酵素
酵素(德语:
Enzym,源于希腊语:
ενζυμον,“在酵里面”),指具有生物催化功能的高分子物质。
在酵素的催化反应体系中,反应物分子被称为底物,底物通过酵素的催化转化为另一种分子。
几乎所有的细胞活动进程都需要酵素的参与,以提高效率。
与其他非生物催化剂相似,酵素通过降低化学反应的活化能(用Ea或ΔG表示)来加快反应速率,大多数的酵素可以将其催化的反应之速率提高上百万倍;事实上,酵素是提供另一条活化能需求较低的途径,使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能,从而加快反应速率。
酵素作为催化剂,本身在反应过程中不被消耗,也不影响反应的化学平衡。
酵素有正催化作用也有负催化作用,不只是加快反应速率,也有减低反应速率。
与其他非生物催化剂不同的是,酵素具有高度的专一性,只催化特定的反应或产生特定的构型。
虽然酵素大多是蛋白质,但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质,有一些被称为核酵素的RNA分子和一些DNA分子同样具有催化功能。
此外,通过人工合成所谓人工酵素也具有与酵素类似的催化活性。
有人认为酵素应定义为具有催化功能的生物大分子,即生物催化剂。
[1]
酵素的催化活性会受其他分子影响:
抑制剂是可以降低酵素活性的分子;激活剂则是可以增加酵素活性的分子。
有许多药物和毒药就是酵素的抑制剂。
酵素的活性还可以被温度、化学环境(如pH值)、底物浓度以及电磁波(如微波)等许多因素所影响。
[2]
中文名
酵素
英文名
enzyme
别称
生物催化剂
含有元素
C、H、O、N
功能
催化
特点
专一高效多样温和
四种元素
C、H、O、N
目录
1综述
▪来源▪发现▪特点▪重要性
2形态结构
▪化学组成
▪酵素活性▪活力
3功能
▪催化▪反应▪作用机制
4分类
5命名方法
▪习惯命名▪系统命名
6酵素的应用
▪催化剂▪高效性与专一性▪人体中的作用
▪酵素的生理医学效应
7学科意义
▪生物学▪动力学▪热力学
1
综述
编辑
人体和哺乳动物体内含有5000种酵素。
它们或是溶解于细胞质中,或是与各种膜结构结合在一起,或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物),只有在被需要时才被激活,这些酵素统称胞内酵素;另外,还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酵素──胞外酵素。
酵素催化化学反应的能力叫酵素活力(或称酵素活性)。
酵素活力可受多种因素的调节控制,从而使生物体能适应外界条件的变化,维持生命活动。
没有酵素的参与,新陈代谢几乎不能完成,生命活动就根本无法维持。
[3]
酵素
所有的酵素都含有C、H、O、N四种元素。
酵素是一类生物催化剂,生物体内含有数千种酵素,它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程,与生命过程关系密切的反应大多是酵素催化反应。
但是酵素不一定只在细胞内起催化作用。
酵素催化作用实质:
降低化学反应活化能。
酵素与无机催化剂比较:
1.相同点:
1)改变化学反应速率,本身几乎不被消耗;2)只催化已存在的化学反应;3)加快化学反应速率,缩短达到平衡时间,但不改变平衡点;4)降低活化能,使化学反应速率加快。
5)都会出现中毒现象。
2.不同点:
即酵素的特性,包括高效性,专一性,温和性(需要一定的pH和温度)等。
来源
所谓酵素(Enzyme),在希腊语里,就是存在于酵母(zyme)中的意思。
也就是,在酵母中各种各样进行着生命活动的物质被发现,然后被这样命名。
此时,“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酵素”是活着的物质=制造出生命活动的不可思议的物质(按影象来说叫存活物质可能更好)。
但是酵素不等于酵母:
只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酵素种类及酵素最丰富的!
尤其是啤酒酵母!
酵母是单细胞微生物,内含有许多酵素,酵母具备细胞组织,而酵素则是蛋白质,通常一个酵母菌里有数千种蛋白质,所以说酵母含有酵素,但酵素不等于酵母。
发现
1773年,意大利科学家斯帕兰扎尼(L.Spallanzani,1729—1799)设计了一个巧
斯帕兰札尼研究鹰的消化作用
妙的实验:
将肉块放入小巧的金属笼中,然后让鹰吞下去。
过一段时间他将小笼取出,发现肉块消失了。
于是,他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。
但是什么,他不清楚。
1836年,德国马普生物研究所科学家施旺(T.Schwann,1810—1882)从胃液中提取出了消化蛋白质的物质,解开消化之谜。
1926年,美国科学家萨姆纳(J.B.Sumner,1887—1955)从刀豆种子中提取出脲酵素的结晶,并通过化学实验证实脲酵素是一种蛋白质。
20世纪30年代,科学家们相继提取出多种酵素的蛋白质结晶,并指出酵素是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代,美国科学家切赫(T.R.Cech,1947—)和奥尔特曼(S.Altman,1939—)发现少数RNA也具有生物催化作用。
特点
1.高效性:
酵素的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快;
2.专一性:
一种酵素只能催化一种或一类底物,如蛋白酵素只能催化蛋白质水解成多肽。
3.多样性:
酵素的种类很多,迄今为止已发现约4000多种酵素,在生物体中的酵素远远大于这个数量。
[4]
4.温和性:
是指酵素所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5.活性可调节性:
包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6.易变性:
大多数酵素是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏;
7.有些酵素的催化性与辅助因子有关。
一般来说,动物体内的酵素最适温度在35到40℃之间,植物体内的酵素最适温度在40-50℃之间;细菌和真菌体内的酵素最适温度差别较大,有的酵素最适温度可高达70℃。
动物体内的酵素最适PH大多在6.5-8.0之间,但也有例外,如胃蛋白酵素的最适PH为1.8,植物体内的酵素最适PH大多在4.5-6.5之间。
酵素的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行,使物质代谢与正常的生理机能互相适应。
若因遗传缺陷造成某个酵素缺损,或其它原因造成酵素的活性减弱,均可导致该酵素催化的反应异常,使物质代谢紊乱,甚至发生疾病,因此酵素与医学的关系十分密切。
酵素之所以能够加速化学反应的进行,是因为它能降低反应的活化能。
因为任何一种酵素,对于它所能催化的反应都有极强的选择性,这种选择性决定着每一个细胞在特定的时候发生特定的化学反应。
酵素分子是蛋白质,每种蛋白质都有特定的三维形状,而这种形状就决定了酵素的选择性。
酵素所催化的反应中的反应物称为底物,酵素只能识别一种或一类专一的底物并催化专一的化学反应,这种性质称为酵素的底物专一性。
重要性
生物体由细胞构成,每个细胞由于酵素的存在才表现出种种生命活动,体内的新陈代谢才能进行。
酵素是人体内新陈代谢的催化剂,只有酵素存在,人体内才能进行各项生化反应。
人体内酵素越多,越完整,其生命就越健康。
当人体内没有了活性酵素,生命也就结束。
人类的疾病,大多数均与酵素缺乏或合成障碍有关。
2
形态结构
编辑
化学组成
按照酵素的化学组成可将酵素分为单纯酵素和复合酵素两类。
单纯酵素分子中只有氨基酸残基组成的肽链,结合酵素分子中则除了多肽链组成的蛋白质,还有非蛋白成分,如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酵素的蛋白质部分称为酵素蛋白(apoenzyme),非蛋白质部分统称为辅助因子(cofactor),两者一起组成全酵素(holoenzyme);只有全酵素才有催化活性,如果两者分开则酵素活力消失。
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酵素蛋白以共价键相连的称为辅基(prostheticgroup),用透析或超滤等方法不能使它们与酵素蛋白分开;反之两者以非共价键相连的称为辅酵素(coenzyme),可用上述方法把两者分开。
结合酵素中的金属离子有多方面功能,它们可能是酵素活性中心的组成成分;有的可能在稳定酵素分子的构象上起作用;有的可能作为桥梁使酵素与底物相连接。
辅酵素与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体,起传递氢或化学基团的作用。
体内酵素的种类很多,但酵素的辅助因子种类并不多,从表4—1中已见到几种酵素均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子,同样的情况亦见于辅酵素与辅基,如3-磷酸甘油醛脱氢酵素和乳酸脱氢酵素均以NAD+作为辅酵素。
酵素催化反应的特异性决定于酵素蛋白部分,而辅酵素与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。
酵素活性
酵素属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
酵素的催化作用有赖于酵素分子的一级结构及空间结构的完整。
若酵素分子变性或亚基解聚均可导致酵素活性丧失。
一个值得注意的问题是酵素所催化的反应物即底物(substrate),却大多为小分物质它们的分子质量比酵素要小几个数量级。
酵素的活性中心(activecenter)只是酵素分子中的很小部分,酵素蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。
组成酵素活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团,如-NH2.-COOH、-SH、-OH和咪唑基等,它们来自酵素分子多肽链的不同部位。
有的基团在与底物结合时起结合基团(bindinggroup)的作用,有的在催化反应中起催化基团(catalyticgroup)的作用。
但有的基团既在结合中起作用,又在催化中起作用,所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essentialgroup)。
它们通过多肽链的盘曲折叠,组成一个在酵素分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙,以容纳进入的底物与之结合(图4-1)并催化底物转变为产物,这个区域即称为酵素的活性中心。
而酵素活性中心以外的功能集团则在形成并维持酵素的空间构象上也是必需的,故称为活性中心以外的必需基团。
对需要辅助因子的酵素来说,辅助因子也是活性中心的组成部分。
酵素催化反应的特异性实际上决定于酵素活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
酵素的分子结构与催化活性的关系
酵素的分子结构的基础是其氨基酸的序列,它决定着酵素的空间结构和活性中心的形成以及酵素催化的专一性。
如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酵素的氨基酸残基序列几乎完全相同,说明相同的一级结构是酵素催化同一反应的基础。
又如消化道的糜蛋白酵素,胰蛋白酵素和弹性蛋白酵素都能水解食物蛋白质的肽键,但三者水解的肽键有各自的特异性,糜蛋白酵素水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键,胰蛋白酵素水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键,而弹性蛋白酵素水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键.这三种酵素的氨基酸序列分析显示40%左右的氨基酸序列相同,都以丝氨酸残基作为酵素的活性中心基团,三种酵素在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列,X线衍射研究提示这三种酵素有相似的空间结构,这是它们都能水解肽键的基础。
而它们水解肽键时的特异性则来自酵素的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
图说明这三个酵素的底物结合部位均有一个袋形结构,糜蛋白酵素该处能容纳芳香基或非极性基;胰蛋白酵素袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代,使该处负电荷增强,故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利;弹性蛋白酵素口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代,因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团.说明酵素的催化特异性与酵素分子结构的紧密关系。
前体酵素
有些酵素如消化系统中的各种蛋白酵素以无活性的前体形式合成和分泌,然后,输送到特定的部位,当体内需要时,经特异性蛋白水解酵素的作用转变为有活性的酵素而发挥作用。
这些不具催化活性的酵素的前体称为酵素原(zymogen)。
如胃蛋白酵素原(pepsinogen)、胰蛋白酵素原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酵素原(chymotrypsinogen)等。
某种物质作用于酵素原使之转变成有活性的酵素的过程称为酵素原的激活(zymogenandactivationofzymogen)。
使无活性的酵素原转变为有活性的酵素的物质称为活化素。
活化素对于酵素原的激活作用具有一定的特异性。
例如胰腺细胞合成的糜蛋白酵素原为245个氨基酸残基组成的单一肽链,分子内部有5对二硫键相连,该酵素原的激活过程如图4-3所示.首先由胰蛋白酵素水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键,激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酵素,但此时酵素分子尚未稳定,经p-糜蛋白酵素自身催化,去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酵素。
在正常情况下,血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酵素原形式存在,只有当组织或血管内膜受损后,无活性的酵素原才能转变为有活性的酵素,从而触发一系列的级联式酵素促反应,最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体,网罗血小板等形成血凝块。
酵素原激活的本质是切断酵素原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酵素活性中心的形成酵素原激活有重要的生理意义,一方面它保证合成酵素的细胞本身不受蛋白酵素的消化破坏,另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
如组织或血管内膜受损后激活凝血因子;胃主细胞分泌的胃蛋白酵素原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酵素原、胰蛋白酵素原、弹性蛋白酵素原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酵素,促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。
特定肽键的断裂所导致的酵素原激活在生物体内广泛存在,是生物体的一种重要的调控酵素活性的方式。
如果酵素原的激活过程发生异常,将导致一系列疾病的发生。
出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酵素原在未进小肠时就被激活,激活的蛋白酵素水解自身的胰腺细胞,导致胰腺出血、肿胀。
同工酵素
同工酵素(isoenzyme)的概念:
即同工酵素是一类催化相同的化学反应,但酵素蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酵素。
它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织,甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。
至今已知的同工酵素已不下几十种,如己糖激酵素,乳酸脱氢酵素等,其中以乳酸脱氢酵素(Lacticaciddehydrogenase,LDH)研究得最为清楚。
人和脊柱动物组织中,有五种分子形式,它们催化下列相同的化学反应:
五种同工酵素均由四个亚基组成。
LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分,两型亚基的氨基酸组成不同,由两种亚基以不同比例组成的四聚体,存在五种LDH形式.即H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2(LDH3)、H1M3(LDH4)和M4(LDH5)。
M、H亚基的氨基酸组成不同,这是由基因不同所决定。
五种LDH中的M、H亚基比例各异,决定了它们理化性质的差别.通常用电冰法可把五种LDH分开,LDH1向正极泳动速度最快,而LDH5泳动最慢,其它几种介于两者之间,依次为LDH2.LDH3和LDH4(图4-5)图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同,心肌中以LDHl及LDH2的量较多,而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主.不同组织中LDH同工酵素谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关.LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大,使乳酸脱氢氧化成丙酮酸,有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。
LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大,有使丙酮酸还原为乳酸的作用,这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章).在组织病变时这些同工酵素释放入血,由于同工酵素在组织器官中分布差异,因此血清同工酵素谱就有了变化。
故临床常用血清同工酵素谱分析来诊断疾病(图4-5)。
别构酵素
别构酵素(allostericenzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酵素,酵素分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点(catalyticsite)外;还有别构位点(allostericsite).后者是结合别构剂(allestericeffector)的位置,当它与别构剂结合时,酵素的分子构象就会发生轻微变化,影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。
若别构剂结合使酵素与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator),反之使酵素底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。
酵素活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allostericregulation)作用.别构酵素的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基,而具别构位点的称调节亚基。
多数别构酵素处于代谢途径的开端,而别构酵素的别构剂往往是一些生理性小分子及该酵素作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。
故别构酵素的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。
终产物抑制该途径中的别构酵素称反馈抑制(feedbackinhibition).说明一旦细胞内终产物增多,它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酵素,及时调整该代谢途径的速度,以适应细胞生理机能的需要。
别构酵素在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。
故别构酵素又称调节酵素。
(regulatoryenzyme)
修饰酵素
体内有些酵素需在其它酵素作用下,对酵素分子结构进行修饰后才具催化活性,这类酵素称为修饰酵素(modificationenzyme)。
其中以共价修饰为多见,如酵素蛋白的丝氨酸,苏氨酸残基的功能基团-OH可被磷酸化,这时伴有共价键的修饰变化生成,故称共价修饰(covalentmodification)。
由于这种修饰导致酵素活力改变称为酵素的共价修饰调节(covalentmodificationregulation)。
体内最常见的共价修饰是酵素的磷酸化与去磷酸化,此外还有酵素的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。
由于共价修饰反应迅速,具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。
如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酵素存在有活性和无活性两种形式,有活性的称为磷酸化酵素a,无活性的称为磷酸化酵素b,这两种形式的互变就是通过酵素分子的磷酸化与去磷酸化的过程(详见糖代谢章)
多酵素复合体与多酵素体系
体内有些酵素彼此聚合在一起,组成一个物理的结合体,此结合体称为多酵素复合体(multienzymecomplex)。
若把多酵素复合体解体,则各酵素的催化活性消失。
参与组成多酵素复合体的酵素有多有少,如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酵素多酵素复合体由三种酵素组成,而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酵素复合体由四种酵素组成。
多酵素复合体第一个酵素催化反应的产物成为第二个酵素作用的底物,如此连续进行,直至终产物生成.
多酵素复合体由于有物理结合,在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行,是生物体提高酵素催化效率的一种有效措施。
体内物质代谢的各条途径往往有许多酵素共同参与,依次完成反应过程,这些酵素不同于多酵素复合体,在结构上无彼此关联。
故称为多酵素体系(multienzymesystem)。
如参与糖酵解的11个酵素均存在于胞液,组成一个多酵素体系。
多功能酵素
21世纪发现有些酵素分子存在多种催化活性,例如大肠杆菌DNA聚合酵素I是一条分子质量为109kDa的多肽链,具有催化DNA链的合成、3’-5’核酸外切酵素和5’-3’核酸外切酵素的活性,用蛋白水解酵素轻度水解得两个肽段,一个含5’-3’核酸外切酵素活性,另一个含另两种酵素的活性,表明大肠杆菌DNA聚合酵素分子中含多个活性中心。
哺乳动物的脂肪酸合成酵素由两条多肽链组成,每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酵素的催化活性。
这种酵素分子中存在多种催化活性部位的酵素称为多功能酵素(multifunctionalenzyme)或串联酵素(tandemenzyme)。
多功能酵素在分子结构上比多酵素复合体更具有优越性,因为相关的化学反应在一个酵素分子上进行,比多酵素复合体更有效,这也是生物进化的结果。
活力
酵素活力单位(U,activeunit):
酵素活力单位的量度。
1961年国际酵素学会议规定:
1个酵素活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酵素量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酵素量。
比活(specificactivity):
每分钟每毫克酵素蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。
比活是酵素纯度的测量。
活化能(activationenergy):
将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位(activesite):
酵素中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
活性测定
初速度(initialvelocity):
酵素促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。
米氏方程(Michaelis-Mententequation):
表示一个酵素促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:
υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数(Michaelisconstant):
对于一个给定的反应,使酵素促反应的起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。
催化常数(catalyticnumber)(Kcat):
也称为转换数。
是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态下一个酵素(或一个酵素活性部位)催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酵素浓度(υmax/[E]total)。
或是每摩酵素活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。
双倒数作图(double-reciprocalplot):
那称为Lineweaver_Burk作图。
一个酵素促反应的速度的倒数(1/V)对底物度的倒数(1/LSF)的作图。
x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
活性调节
溶菌酵素
竞争性抑制作用(competitiveinhibition):
通过增加底物浓度可以逆转的一种酵素抑制类型。
竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用(noncompetitiveinhibition):
抑制剂不仅与游离酵素结合,也可以与酵素-底物复合物结合的一种酵素促反应抑制作用。
这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用(uncompetitiveinhibition):
抑制剂只与酵素-底物复合物结合而不与游离的酵素结合的一种酵素促反应抑制作用。
这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质[enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。
在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酵素是一种有机的胶状物质,由蛋白质组成,对于生物的化学变化起催化作用,发酵就是靠它的作用:
~原。
影响活力因素
米契里斯(Michaelis)和门坦(Menten)根据中间产物学说推导出酵素促反应速度方程式,即米-门公式(具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理)。
由米门公式可知:
酵素促反应速度受酵素浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
(1)酵素浓度对酵素促反应速度的影响
从米门公式和酵素浓度与酵素促反应速度的关系图解可以看出:
酵素促反应速度与酵素分子的浓度成正比。
当底物分子浓度足够时,酵素分子越多,底物转化的速度越快。
但事实上,当酵素浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。
根据分析,这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
(2)底物浓度对酵素促反应速度的影响
在生化反应中,若酵素的浓
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