生物化学课程学习指引.docx
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生物化学课程学习指引.docx
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生物化学课程学习指引
生物化学
课程学习指南
(适用于临床、护理、药学、医学检验等专业专科使用)
生物化学及生化检验教研室编
一、课程简介
生物化学与分子生物学是研究生命现象本质和规律的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。
由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。
(一)课程目标
生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识,以及某些与医学相关的生物化学进展,包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶),物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、生物氧化、水无机盐代谢);基因信息的传递(DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成);相关的专题知识(肝的生物化学,酸碱平衡)。
为了适应我国高等职业医学教育改革与发展的需要,根据教育部全面高等职业教育教育教学质量,在学校制定的人才培养方案的指导下制定本课程的学习指南。
本课程的只要学习目标。
1、掌握生物化学的基本知识和基本理论
2、熟悉生物分子的基本结构、性质和功能;物质代谢的基本概况。
3、熟悉生物化学与临床医学的联系。
4、了解生物化学实验的基本操作
(二)教学内容与时间安排
1、本大纲配套使用的教材为全国高职高专医学规划教材《生物化学》。
2、本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习。
其中,考试内容中“掌握”占70%左右;“熟悉、了解”的内容占30%左右。
“掌握”部分要求理解透彻,包括有关概念及其研究进展等内容细节,并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作;“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用;“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识,对相关内容有所了解。
各专业的教学内容与时间安排。
表1临床专业(含妇幼)学时内容分配表
第章
第节
教学内容
时数
总时数
理论
实验
绪论
1
1
一
1~5
蛋白质的结构与功能
7
5
2
二
1~3
核酸的结构与功能
3
3
三
1~6
酶
9
7
2
四
1~3
糖代谢
9
7
2
五
1~5
脂类代谢
7
7
六
1~4
生物氧化
6
4
2
七
1~3
氨基酸代谢
8
6
2
八
1~2
核苷酸代谢
2
2
九
1~5
基因信息的传递
5
5
十
1~3
细胞信号转导
2
2
十一
1~4
肝的生物化学
5
5
十二
1~5
水和无机盐代谢
4
4
十三
1~4
酸碱平衡
4
4
总计
66
60
6
表2护理专业(含助产)学时内容分配表
第章
第节
教学内容
时数
总时数
理论
实验
绪论
1
1
一
1~5
蛋白质的结构与功能
4
4
二
1~3
核酸的结构与功能
3
3
三
1~6
酶
8
6
2
四
1~3
糖代谢
5
5
五
1~5
脂类代谢
5
5
六
1~4
生物氧化
6
4
2
七
1~3
氨基酸代谢
7
5
2
八
1~2
核苷酸代谢
1
1
九
1~5
基因信息的传递
4
4
十
1~4
肝的生物化学
4
4
十一
1~5
水和无机盐代谢
3
3
十二
1~4
酸碱平衡
3
3
总计
54
48
6
表3口腔专业学时内容分配表
第章
第节
教学内容
时数
总时数
理论
实验
1~3
绪论
1
1
一
1~5
蛋白质的结构与功能
4
4
二
1~3
核酸的结构与功能
2
2
三
1~6
酶
7
4
3
四
1~3
糖代谢
7
4
3
五
1~5
脂类代谢
4
4
六
1~3
生物氧化
3
3
七
1~3
氨基酸代谢
4
4
八
1~2
核苷酸代谢
2
2
九
1~3
基因信息的传递
3
3
十
1~4
肝生物化学
3
3
十一
1~5
水和无机盐代谢
2
2
合计
42
36
6
(三)学习参考资料
1、《生物化学》,韩昌洪主编,高等教育出版社,2008年。
2、《生物化学》,查锡良主编,人民卫生出版社,2007年。
3、《生物化学》,殷嫦嫦主编,华中科技大学出版社,2010年。
学习指南:
绪论
学习要求:
熟悉生物化学的概念,生物化学的任务和研究对象,生物化学与医学的关系。
重点难点剖析:
重点:
生物化学研究内容
难点:
生物化学的发展简史
第一章蛋白质的结构与功能
学习要求:
掌握蛋白质的组成和结构。
熟悉蛋白质的功能和蛋白质分子结构与功能的关系。
了解蛋白质结构与特性关系。
重点难点剖析:
重点:
蛋白质的分子组成和结构,蛋白质的理化性质。
难点:
蛋白质的分子结构。
测试题:
一、单项选择题
1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?
A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g
2.下列哪个是酸性氨基酸:
A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸
3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:
A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键
4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:
A.天然蛋白质分子均有这种结构
B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C.三级结构的稳定性主要是次级键维系
D.亲水基团聚集在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
5.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?
A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸
6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:
A.溶液pH值大于pI
B.溶液pH值小于pI
C.溶液pH值等于pI
D.溶液pH值等于7.4
E.在水溶液中
7.蛋白质变性是由于:
A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变
C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解
8.变性蛋白质的主要特点是:
A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解
D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀
9.有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物,在哪种pH条件下电泳,分离
效果最好?
A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9
D.pH4.9E.pH3.5
10.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳
时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少?
A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0
11.蛋白质变性不包括:
A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂
D.盐键断裂E.二硫键断裂
12.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?
A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸
D.丝氨酸E.瓜氨酸
13.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:
A.中性盐沉淀蛋白 B.强酸强碱C.高温乙醇沉淀蛋白
D.重金属盐沉淀蛋白E.生物碱
二、填空题
1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。
2.不同蛋白质的含________量颇为相近,平均含量为________%。
3.蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带________电荷,在碱性溶液中
带_______电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相待,此时的蛋白质成为_________,该溶液的pH值称为蛋白质的__________。
4.蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。
5.在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分子水形成的键叫________,它是蛋白质分子中的基本结构键。
6.蛋白质的二级结构形式有________,________,_________,_________。
7.蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
8.蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键,使天然蛋白质原有的________性质改变,与________丧失。
9.常见的蛋白质沉淀剂有_____、_____、_____、_____等.
10.蛋白质按其组成可分为两大类,即_____和_____.
三、名词解释
1、肽键2、肽键平面3、蛋白质分子的一级结构
4、亚基5、蛋白质的等电点6、蛋白质变性作用
7、盐析法
四、简答题
1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?
2、简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些?
简述之
4、何谓蛋白质的变性作用?
有何实用意义?
5、写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用
6、什么是蛋白质的两性电离?
什么是蛋白质的等电点?
7、某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?
在电场中向哪
极移动?
参考答案
一、单项选择题
1、B2、E3、D4、B5、B6、C7、D8、D9、A10、D
11、B12、E13、A
二、填空题目
1、CHON
2、N16%
3、正负兼性离子等电点
4、氨基酸排列顺序
5、羧基氨基肽键
6、α-螺旋β-折叠、β-转角无规卷曲
7、水化膜同种电荷
三、名词解释
1、肽键一个氨基酸的а-羧基与另一氨基酸的а-氨基脱水缩合而成的酰胺键称为~。
2、肽键平面由于肽键所属的几个原子均处于一个平面上故称肽键平面。
3、Pro分子的一段结构多肽键中的每个氨基酸的三级结构的多肽链,称为Pro分子的一段结构
4、亚基在蛋白质四级结构中的每条具有独立三级结构的肽链称为亚基。
5、蛋白质的等电点使蛋白质带正负电荷相等时溶液PH值。
6、Pro的变性作用在某些理化因素的作用下蛋白质分子的次级结构链断裂,空间结构破坏,从而失去蛋白质原有的理化性质与生物学活性的现象。
7、盐析法在蛋白溶液中加入大量盐,使蛋白质从溶液中析出的方法。
四、问答题
1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克Prp
4.4/1000×6.25×100=2.75
2、简述Pro的一级、二、三、四级结构。
3、有盐析法、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂。
4、利用变性:
在临床上消毒灭菌;热凝法检查尿蛋白;食物煮熟等。
防止变性:
低温保存生物类制品。
5、写出Pro分子中的主链与次链,其作用?
(见教材)
6、蛋白质分子即有NH2+又有-COO-,故能发生两性解离。
7、带负电荷,向正极移动。
第二章维生素
学习要求:
掌握B族维生素参与组成的辅酶或辅基的结构与功能。
熟悉维生素概念和分类。
重点难点剖析:
重点:
B族维生素参与组成的辅酶或辅基的结构与功能
难点:
B族维生素参与组成的辅酶或辅基的结构与功能
测试题:
一、单选题
1.下列关于维生素的叙述正确的是:
A.维生素是一类高分子有机化合物
B.维生素每天需要两毫克
C.B族维生素的主要作用是构成辅酶或辅基
D.维生素参与机体组织细胞的构成
E.维生素主要在机体合成
2.关于水溶性维生素叙述错误的是:
A.在人体内只有少量储存
B.易随尿排出体外
C.每日必须通过膳食提供足够的数量
D.当膳食提供不足时,易导致人体出现相应的缺乏症
E.在人体类主要储存在脂肪组织
3.关于脂溶性维生素叙述错误的是:
A.溶于脂肪和脂溶剂B.不溶于水
C.在肠道中与脂肪共同吸收D.长期摄入量过多可引起相应的中毒症
E.可随尿排出体外
4.有关维生素A叙述错误的是:
A.维生素A缺乏可引起夜盲症B.维生素A是水溶性维生素
C.维生素A可由β-胡萝卜素转变而来D.维生素A有两种形式,即A1和A2
E.维生素A参与视紫红质的合成
5.关于维生素D的叙述错误的是:
A.在酵母和植物油中的麦角固醇可以转化为维生素D2
B.皮肤的7-脱氢胆固醇可转化维生素D3
C.维生素D3的生理活性型是25-(OH)D3
D.化学性质稳定,光照下不被破坏
E.儿童缺乏维生素D可引起佝偻病
6.脚气病是由于缺乏下列哪种维生素所致:
A.钴胺素B.硫胺素C.生物素D.遍多酸E.叶酸
7.维生素B6治疗小儿惊厥和妊赈呕吐的原理是:
A.作为谷氨酸转氨酶的辅酶成分B.作为丙氨酸转氨酶的辅酶成分
C.作为蛋氨酸脱羧酶的辅酶成分D.作为谷氨酸脱羧酶的辅酶成分
E.作为羧化酶的辅酶成分
8.唯一含金素元素的维生素是:
A.维生素B1B.维生素B2C.维生素CD.维生素B6E.维生素B12
9.有关维生素C功能的叙述哪项是错误的:
A.与胶原合成过程中的羟化步骤有关B.保护含巯基的酶出于还原状态
C.维生素C缺乏易引起坏血病D.促进铁的吸收
E.在动物性食品中有大量存在
10.与凝血酶原生成有关的维生素是:
A.维生素KB.维生素EC.硫锌酸D.遍多酸E.硫胺素
二、填空题
1、脂溶性维生素有,,和。
2、维生素A的主要生理功能有,和。
3、维生素D的活性形式是。
4、缺乏维生素和,将造成骨髓细胞分化障碍,红细胞合成血红蛋白减少而引起。
三、名词解释
1、维生素缺乏症
2、脂溶性维生素
3、水溶性维生素
四、问答题
1、造成巨幼红细胞性贫血的原因是什么?
怎样防治?
2、为什么摄入过多的脂溶性维生素易引起中毒?
参考答案:
一、选择题:
1、C2、E3、E4、B5、C6、B7、D8、E9、E10、A
二、填空题:
1、ADEK
2、构成感光物质视紫红质维持上皮组织的健全和完整促进生长发育
4、叶酸VitB12巨幼红细胞性贫血
三、名词解释
1、维生素缺乏症维生素缺乏引起生理机能的失调障碍或产生的疾病。
2、脂溶性维生素只溶于脂类或脂溶剂不溶于水的维生素。
3、水溶性维生素能溶于水的维生素。
四、问答题
1、因缺乏叶酸与维生素B12,造成一碳单位代谢障碍,红细胞分裂成熟障碍而引起,补充叶酸与维生素B12可防治。
2、因为脂溶性维生素可贮存,摄入过多可造成蓄积而引起中毒。
第三章酶
学习要求:
掌握酶的概念,作用特点及影响酶促反应和因素。
掌握多酶体系的调节(别构调节,共价修饰调节)。
了解酶的命名,分类原则及酶活性测定的原理方法:
酶与临床医学的关系。
重点难点剖析:
重点:
掌握酶的概念,作用特点及影响酶促反应和因素。
难点:
掌握酶的概念,作用特点及影响酶促反应和因素。
测试题:
一、单选题
1.酶原没有活性是因为
A.酶蛋白肽链合成不完全B.缺乏辅酶或辅基
C.活性中心未形成或未暴露D.酶蛋白已经变性
E.没有酶的必需基团
2.酶促反应中决定酶的特异性的是
A.酶蛋白B.辅酶或辅基
C.金属离子D.底物
E.催化基团
3.决定酶催化活性的主要因素是
A.酶蛋白结构的完整性B.辅酶的存在
C.辅基的存在D.必需基团的存在
E.活性中心的形成
4.含LDH1丰富的组织是
A.肝脏B.心脏
C.肺D.肾
E.脑
5.结合酶在下列哪种情况下才有活性
A.酶蛋白单独存在B.辅酶单独存在
C.亚基单独存在D.全酶形式存在
E.有激活剂存在
6.酶原激活的生理意义是
A.提高酶的催化活性B.使酶不被破坏
C.加快反应的进行D.避免细胞的自身消化
E.加速酶和辅酶的结合
7.酶的Km值大小与
A.酶的性质有关B.酶的浓度有关
C.酶作用的时间有关D.酶作用的温度有关
E.酶的最适PH有关
8.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是
A.反馈抑制B.非竞争性抑制
C.竞争性抑制D.不可逆性抑制
E.反竞争性抑制
9.酶的活性是指
A.酶所催化的反应B.酶与底物的结合
C.酶自身的变化D.酶的催化能力
E.无活性的酶转变成有活性的酶
10.有机磷农药中毒时,下列哪种酶受到抑制
A.己糖激酶B.碳酸酐酶
C.胆碱酯酶D.乳酸脱氢酶
E.细胞色素氧化酶
11.竞争性抑制作用的强弱取决与
A.抑制剂与酶的结合部位
B.抑制剂与酶的结合的牢固程度
C.抑制剂与酶的结构的相似程度
D.酶的结合基团
E.底物与抑制剂浓度的相对高低
12.能使唾液淀粉酶活性增高的离子是
A.CI-B.Zn2+
C.HCO3-D.Cu2+
E.Mn2+
13.下列哪项不是酶的特点
A.酶是活细胞合成的蛋白质
B.酶活性受PH、温度等外界因素的影响
C.只能加速反应,不改变反应的平衡点
D.催化效率高
E.有高度的特异性
14.酶蛋白变性后其活性丧失,这是因为
A.酶蛋白被完全水解为氨基酸
B,酶蛋白的一级结构受到破坏
C.酶蛋白的空间结构受到破坏
D.酶蛋白不再溶于水
E.失去了激活剂
15.磺胺类药物的类似物是
A.叶酸B.四氢叶酸
C.二氢叶酸D.谷氨酸
E.对氨基苯甲酸
16.关于Km的意义,下列哪条不正确
A.Km是酶的特征性常数
B.Km与酶的结构有关
C.Km与酶催化的底物有关
D.Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度
E.Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的酶浓度
17.酶的特异性是指
A.酶与辅酶特异结合
B.酶对底物有严格的选择性
C.酶在细胞中的定位是特异的
D.酶催化反应的机制各不相同
E.酶催化反应的活性各不相同
18.关于同工酶的叙述,下列哪条是正确的
A同工酶的分子组成相同
B.同工酶的理化性质相同
C.同工酶对同种底物的亲和力相同
D.同工酶的免疫学性质相同
E.同工酶的亚基组成相同
19.酶分子中使底物转变为产物的基团称为
A.结合基团B.催化基团
C.碱性基团D.酸性基团
E.硫化基团
20.影响酶促反应的因素不包括
A.底物浓度B.酶浓度
C.温度DPH
E.酶原的浓度
二、填空题
1.酶的特异性可分为_______,__________,__________。
2、结合酶由——————和—————组成全酶。
3、酶所催化的反应称为————,酶所具有的催化能力称为——————。
4、酶活性中心的必需基团包括——————和——————两种。
5、可逆性抑制作用中,————抑制剂与酶的活性中心结合,————--
抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
6、Km值等于酶促反应速度为最大速度_________时的__________浓度。
8、酶与一般催化剂的不同点在于它具有下述特点——————,——————,
——————,——————。
三、名词解释
1、酶6、同工酶
2、酶的特异性7、Km值
3、酶活性中心8、最适PH
4、酶的必需基团9、结合酶
5、竞争性抑制10、最适温度
四、问答题
1、酶与一般催化剂相比有和异同?
2、何谓酶原和酶原激活?
有何生理意义?
3、何谓酶的抑制剂?
比较各类抑制作用的特点?
4、举例说明竞争性在临床上的应用。
参考答案:
一、单项选择题
1、C、2、A3、E4、B5、D6、D7、B8、C9、D10、C11、E、12、A13、A14、C15、E16、E17、B18、C19、B20、E
二、填空题:
1、绝对特异性相对特异性立体异构特异性
2、酶蛋白辅助因子
3、酶促反应酶的活性
4、结合基团催化基团
5、竞争性非竞争性
6、一半时底物
7、高度的催化效率高度的特异性高度的不稳定性酶活性的可调节性
三、名词解释:
1、活细胞产生的在体内外具有催化活性的,化学本质为蛋白质的生物催化剂。
2、指一种酶只能催化一种底物,发生一种化学反应,并生成一定产物,这种酶对底物严格的选择性称~。
4、酶分子表面与酶催化活性有关的化学基团。
5、抑制剂的结构与酶的底物结构相似,二者共同竟争与酶活性中心结合,抑制剂防碍酶与底物结合,酶不能发挥作用活性抑制。
6、催化同一化学反应,但酶的分子组成、理化性质、免疫学性质均不相同的一组酶。
7、使酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
8、使酶催化活性达到最大时的环境PH。
9、由酶蛋白与辅助因子组成的酶。
四、问答题:
1、
2、刚由细胞合成或分泌,不具酶的催化活性的酶的前身物,避免自身消化‘使酶达到特定的部位或环境发挥作用,保证新陈代谢正常进行。
3、凡能降低酶活性而不使酶变性的物质,称酶的抑制剂。
第四章生物氧化
学习要求:
熟悉ATP作用,生成方式和高能化合物。
掌握氧化磷酸化过程中的电子传递,电子传递体排列顺序及ATP生成部位。
了解影响氧化磷酸化的因素及解偶联剂、抑制剂。
重点难点剖析:
重点:
氧化磷酸化过程中的电子传递,电子传递体排列顺序及ATP生成部位
难点:
氧化磷酸化过程中的电子传递,电子传递体排列顺序及ATP生成部位
测试题:
一、选择题
1、关于电子传递链的下列叙述中哪个是不正确的?
A、线粒体内有NADH+H+呼吸链和FADH2呼吸链。
B、电子从NADH传递到氧的过程中有3个ATP生成。
C、呼吸链上的递氢体和递电子体完全按其标准氧化还原电位从低到高排列。
D、线粒体呼吸链是生物体唯一的电子传递体系。
E、电子传递链是严格需氧的体系。
2、下列化合物中除()外都是呼吸链的组
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- 关 键 词:
- 生物化学 课程 学习 指引