1、生物化学难点参考第一章 蛋白质构造与功能蛋白质变性 （ protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学要素作用下其特定的空间构象被损坏， 从而致使其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质的一级构造 (primary structure): 蛋白质分子中，从 N-端至 C-端的氨基酸残基的摆列次序。肽链（ peptide chain）：氨基酸经过羧基和氨基脱水后，缩合而成的体现一维伸展形式的产物。等电点 (isoelectric point, pI)：在某一 pH 的溶液中， 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋向及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液
2、的pH 值称为该氨基酸的等电点。模体（ motif）：一个蛋白质分子中几个拥有二级构造的肽段，在空间地点上相互靠近，形成特别的空间构象，称为模体。GSH谷胱甘肽（ glutathione ）血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线有何不一样？为何？血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度曲线，也称氧联合或氧解离曲线。肌红蛋白的氧联合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈S 形曲线。这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个O2 的联合地点，所以每一肌红蛋白分子和O2 的联合均是独立的，和其余肌红蛋白分子没关。而血红蛋白分子是由四个亚基所构成，每一亚基均有一个O2的联合地点，血红蛋白分子对 O2 的联合是四个亚基的共同作用的结果。这也反应
3、了两种蛋白质的生理功能是不一样的。肌红蛋白的功能是储备氧，只有当强烈活动时血液输氧不足以赔偿肌肉耗费而致局部氧分压很低的状况下，才放出氧来应急。而血红蛋白的功能是运输氧，所以它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充足联合氧，又能在四周组织的低氧分压条件下将大部分氧开释出来。何为蛋白质变性？变性的蛋白质理化性质有何改变，有何实质应用。蛋白质在某些物理和化学要素作用下其特定的空间构象被损坏，从而致使其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性后的方面：生物活性丧失。蛋白质的生物活性是指蛋白质所拥有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性
4、的主要特色。有时蛋白质的空间构造只有稍微变化即可惹起生物活性的丧失。某些理化性质的改变。蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生积淀，因为有些本来在分子内部的疏水基团因为构造松懈而裸露出来,分子的不对称性增添，所以粘度增添，扩散系数降低。生物化学性质的改变。蛋白质变性后，分子构造松懈，不可以形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是因为蛋白质分子内部的构造被损坏。天然蛋白质的空间构造是经过氢键等次级键保持的，而变性后次级键被损坏，蛋白质分子就从本来有序的卷曲的密切构造变为无序的松懈的伸展状构造（但一级构造并未改变）。所以，本来处于分子内部的疏水基团大批裸露在分子表面，而亲水基团在
5、表面的散布则相对减少，至使蛋白质颗粒不可以与水相溶而失掉水膜，很简单惹起分子间相互碰撞而齐集积淀。蛋白质变性的应用价值：1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）。3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。4、好多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。5、制革，使皮革成形。6、蚕丝是由蛋白质变性而成。 7、用于蛋白质的积淀。从血液中提分别、提纯激素，制药。8、临床上外科凝血，止血。尿中管型诊疗肾脏疾病。 9、酶类分解各样蛋白质，以利于肠壁对营养物质的汲取。10、加入电解质使蛋白质凝集脱
6、水如做豆腐。11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分别提纯蛋白质，如核酸的提纯、DNA 测定。 12、大分子的破裂，基因重整合。 13、蛋白质分子联合重金属而解毒。14、蛋白质分子与某些金属联合出现显色反响，如双缩脲反响可测定含量。第二章核酸构造与功能DNA 的添色效应 ：DNA 分子解链变性或断链， 其紫外汲取值 (一般在 260nm 处丈量 )增添的现象。Tm：融解温度 (melting temperature, Tm) 变性是在一个相当窄的温度范围内达成，在这一范围内，紫外光汲取值达到最大值的 50% 时的温度。其大小与 G+C 含量成正比。1核酸分子杂交 ：应用核酸分子的变性和复性
7、的性质 ,使根源不一样的 DNA(或 RNA)片段 ,按碱基互补关系形成杂交双链分子。dNTP：deoxy-ribonucleoside triphosphate （三磷酸脱氧核糖核苷）的缩写。是 dATP, dGTP, dTTP, dCTP的统称， N 代表变量指代 A、T、 G、C、 U 中的一种。在生物 DNA、 RNA 合成中，以及各样 PCR（ RT-PCR、 Real-time PCR）中起原料作用。cAMP：“腺苷 -3,5- 环化一磷酸”的简称。亦称“环化腺核苷一磷酸” ，“环腺一磷” 。一种环状核苷酸，以微量存在于动植物细胞和微生物中。体内多种激素作用于细胞时，可促进细胞生成
8、此物，转而调理细胞的生理活动与物质代谢。tRNA 的二级构造与功能的关系怎样？ 3端含 CCA-OH 序列 .因为该序列是单股突伸出来,而且氨基酸老是接在该序列腺苷酸残基(A)上 ,所以 CCA-OH 序列称为氨基酸接受臂。 CCA 往常接在 3 端第 4 个可变苷酸上 .3 端第 5-11 位核苷酸与 5端第1-7 位核苷酸形成螺旋区 ,称为氨基酸接受茎。 T C 环 (T Cloop).T C 环是第一个环 ,由 7个不配对的硷基构成 ,几乎老是含 5GT C3序列 .该环波及 tRNA 与核糖体表面的联合,有人以为GT C 序列可与5SrRNA 的 GAAC 序列反响 . 额外环或可变环
9、。这个环的硷基种类和数目高度可变,在 3-18 个不等 ,常常富裕罕有硷基 . 反密码子环。 由 7 个不配对的硷基构成 ,处于中间位的 3 个硷基为反密码子 .反密码子可与mRNA 中的密码子结合 .毗邻反密码子的3 端硷基常常为烷化修饰嘌呤,其 5端为 U,即 :-U-反密码子 -修饰的嘌呤 . 二氢尿嘧啶环由8-12 个不配对的硷基构成 ,主要特色是含有(2+1 或 2-1)个修饰的硷基 (D). 上述的 T C 环 ,反密码子环 ,和二氢尿嘧啶不分别连结在由4 或 5 个硷基构成的螺旋区上,挨次称为 TC 茎 ,反密码子茎和二氢尿嘧啶茎.其余 ,前述的 15-16个固定硷基几乎所有位于
10、这些环上.DNA 双螺旋构造的主要特色有哪些？在 DNA 分子中，两股 DNA 链环绕一设想的共同轴心形成一右手螺旋构造，双螺旋的螺距为 3.4nm，直径为 2.0nm 。链的骨架 (backbone) 由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。碱基位于双螺旋的内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形构造相互亲密邻近，平面与双螺旋的长轴相垂直。一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对(basepairing) ，碱基对层间的距离为0.34nm 。碱基互补配对老是出现于腺嘌呤与胸腺嘧啶之间(A=T)，形成两
11、个氢键；或者出现于鸟嘌呤与胞嘧啶之间(G=C)，形成三个氢键。 DNA 双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是5 3走向，另一股链是 3 5走向。两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟这是蛋白质辨别DNA 的碱基序列，与其发生相互作用的基础。DNA 双螺旋的稳固由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的聚积力维系。DNA 双螺旋中两股链中碱基互补的特色，逻辑地预示了 DNA 复制过程是先将 DNA 分子中的两股链分别开， 而后以每一股链为模板(亲本 )，经过碱基互补原则合成相应的互补链 (复本 )，形成两个完好同样的 DNA 分子。因为复制获取的每对链中只有一条是亲链，即保存了一半亲链，将这种复
12、制方式称为DNA 的半保存复制。以后证明，半保存复制是生物体遗传信息传达的最基本方式。第三章 酶LDH：乳酸脱氢酶 (Lactate Dehydrogenase，LDH)，宽泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互变换的酶。 L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸； D-乳酸脱氢酶 (作用于 D-乳酸，二者均以 NAD为氢受体。在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由 3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的 NADH 的氢，形成乳酸。NADPH：三磷酸吡啶核苷酸 Triphosphopyridine NucleotideGPT：谷氨酸丙氨酸氨基转移酶（ ALT，GPT）。酶的化学修饰调理 ：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价
13、修饰，从而惹起酶活性的改变，这种调理称为酶的化学修饰。同工酶 (Isoenzyme): 是指催化同样的化学反响，而酶蛋白的分子构造、理化性质以及免疫学性质不一样的一组酶。2别构调理 /变构调理 (allosteric regulation) ：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心之外的某一部位特异联合，惹起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。生理意义： 1 代谢终产物反应调理反响途中的酶，使代谢物不致生成过多； 2 使能量得以有效利用，不致浪费；3 不一样代谢门路相互调理。米 -曼氏方程 ：解说酶促反响中底物浓度和反响速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶第一与底物联合生成酶与底物复合物（中间
14、产物 )，此复合物再分解为产物和游离的酶。V=VmaxS/Km+S 。Vmax 指该酶促反响的最大速度，S为底物浓度， Km 是米氏常数， V 是在某一底物浓度时相应的反响速度。当底物浓度很低时，SKm，则 V Vmax/KmS，反响速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高时， S Km，此时 V Vmax，反响速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反响速度.变构酶 (allosteric enzyme):拥有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地联合到这些部位时，可改变酶的构象，从而改变酶的活性，酶的这种调理作用称为变构调理，受变构调理的酶称变构酶，这些特异
15、性分子称为效应剂。糖蛋白 (glycoprotein)：糖类分子与蛋白质分子共价联合形式形成的蛋白质。糖基化修饰使蛋白质分子的性质和功能更加丰富和多样。分泌蛋白质和质膜表面面的蛋白质多半为糖蛋白。酶的活性中心。酶的变构调理与共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价联合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或许化学修饰。（ 1）同样点：都属于细胞水平的调理，属酶活性的迅速调理方式。（ 2）不一样点：影响要素：变构调理是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调理是激素等信息分子经过酶的作用而惹起共价修饰。酶分子改变：变构效应剂经过非共价键与酶的调理亚基或调
16、理部位可逆联合，惹起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚；化学修饰调理是酶蛋白的某些基团在其余酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。特色及生理意义：变构调理的动力学特色为 S 型曲线，在反应调理中可防备产物聚积和能源的浪费；化学修饰调理耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调理方式。维生素 B1， B2 ， PP 及泛酸作为辅酶或辅基的形式是什么？B1：硫胺素（含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环构成） ，在生物体内常以硫胺素焦磷酸（ thiamine pyrophosphate, TPP ）的辅酶形式存在，是波及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反响的辅酶。B2：核黄素（核醇与 7， 8-二甲基异
17、咯嗪的缩合物） ，在生物体内以黄素单核苷酸（ flavin mononucleotide, FMN ）和黄素腺嘌呤二核苷酸（ flavin adenine dinucleotide, FAD ）的形式存在，是一些氧化复原酶（黄素蛋白）的辅基。PP：包含烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤构成脱氢酶的辅酶（ NAD+、 NADP+）泛酸：贝塔 -丙氨酸经过肽键与阿尔法、伽玛 -二羟基贝塔，贝塔 -二甲基丁酸缩合而成。是辅酶 A 和磷酸泛酰巯基乙胺的构成成分。 coA。简述酶化学修饰调理的主要特色化学修饰的特色： （1 ）绝大多半属于这种调理方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活
18、性）两种形式。它们之间在两种不一样酶的催化下发生共价修饰， 能够相互转变。 催化互变反响的酶在体内受调理要素如激素的控制。（2）和变构调理不一样，化学修饰是由酶催化惹起的共价键的变化，且因其是酶促反响，故有放大效应。催化效率长较变构调理高。 （3 ）磷酸化与脱磷酸是最常有的酶促化学反响。第四章 糖代谢糖酵解 (glycolysis):在缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸 (lactate)的过程称之为糖酵解。糖异生 (gluconeogenesis):是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 部位：主要在肝、 肾细胞的胞浆及线粒体。原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。磷酸戊糖门路的生理意义？葡萄糖氧
19、化分解的一种方式。因为此门路是由 6-磷酸葡萄糖（ G6 P）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。此门路在胞浆中进行， 可分为两个阶段。 第一阶段由 G 6-P 脱氢生成 6-磷酸葡糖酸内酯开始， 而后水解生成 6-磷酸葡糖酸，3再氧化脱羧生成 5-磷酸核酮糖。 NADP+ 是所有上述氧化反响中的电子受体。第二阶段是 5-磷酸核酮糖经过一系列转酮基及转醛基反响， 经过磷酸丁糖、磷酸戊糖及磷酸庚糖等中间代谢物最后生成 3-磷酸甘油醛及 6-磷酸果糖， 后二者还可从头进入糖酵解门路而进行代谢。磷酸戊糖门路是在动物、植物和微生物中广泛存在的一条糖的分解代谢门路，但在不一样的组织中所占的比重不一样。如动物的骨
20、胳肌中基本缺乏这条门路，而在乳腺、脂肪组织、肾上腺皮质中，大多半葡萄糖是经过此门路分解的。在生物体内磷酸戊糖门路除供应能量外，主假如为合成代谢供应多种原料。如为脂肪酸、胆固醇的生物合成提供 NADPH ；为核苷酸辅酶、核苷酸的合成供应 5-磷酸核糖；为芬芳族氨基酸合成供应 4-磷酸赤藓糖。此门路生成的四碳、五碳、七碳化合物及转酮酶、转醛酶等，与光合作用也有关系。所以磷酸戊糖门路是一条重要的多功能代谢门路。一克分子的琥珀酰 COA完全氧化生成多少克分子的 ATP，并写出 ATP生成的步骤。琥珀酰 CoA琥珀酸 +CoA+GTP延胡索酸 +2H FADH2苹果酸草酰乙酸 +2H 丙酮酸丙氨酸1+2
21、+3+2x12=30丙酮酸羧化支路的过程及酶。丙酮酸羧化支路：在糖异生门路中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。过程：因为丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞液中的丙酮酸一定进入线粒体，才能羧化生成草酰乙酸。而磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶在线粒体和胞液中都存在， 所以草酰乙酸可在线粒体中直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸再进入胞液，也可在胞液中被转变为磷酸烯醇式丙酮酸。可是，草酰乙酸不可以直接透过线粒体，需借助两种方式将其转运入胞液：一种是经苹果酸脱氢酶作用，将其复原成苹果酸，而后再经过线粒体膜进入胞液，再由胞液中苹果酸脱氢酶将苹果酸脱氢
22、氧化为草酰乙酸而进入糖异生反响门路。另一种方式是经谷草转氨酶作用，生整天冬氨酸后再逸出线粒体，进入胞液的天冬氨酸再经胞液中谷草转氨酶的催化而恢复生成草酰乙酸。有实验表示，以丙酮酸或能转变为丙酮酸的某些生糖氨基酸作为原料异生成糖时，以苹果酸经过线粒体方式进行糖异生；而乳酸进行糖异生反响时，常在线粒体生成草酰乙酸后，再转变整天冬氨酸而进入胞液。酶：丙酮酸羧化酶催化，辅酶是生物素，反响耗费 1 分子 ATP。第二个反响由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化，反响耗费 1 分子 GTP。试以中文名称写出丙氨酸异生为葡萄糖的反响过程、反响场所及重点酶的名称。丙氨酸经谷氨酸丙氨酸氨基转移酶催化生成丙酮酸；丙酮酸在线
23、粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解门路至 1,6-双磷酸果糖； 1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶 -1 催化生成 6-磷酸果糖， 在异构为 6-磷酸葡萄糖； 6-磷酸葡萄糖在葡萄糖 -6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。丙氨酸怎样异生为葡萄糖（写出反响过程及重点酶） 。各样糖异生前体 (除甘油外 )转变为磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变为 6-磷酸葡萄糖，重生成各样单糖或多糖。从丙酮酸开始合成糖的过程固然与糖酵解的逆反响近似，可是因
24、为己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三个反响很难逆向进行。在糖异生作用中，己糖激酶和磷酸果糖激酶催化的两个反响的逆过程分别由葡萄糖 -6- 磷酸酶和果糖 1,6-二磷酸酶催化达成。丙酮酸激酶催化的反响的逆过程，则经过丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，再由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸。丙氨酸丙酮酸草酰乙酸（ PEP羧激酶） PEP（磷酸烯醇式丙酮酸） ? 2-磷酸甘油酸 ? 3-磷酸甘油酸 ? 1，3-磷酸甘油酸 ? 3-磷酸甘油醛丙酮酸羧化酶， PEP羧激酶，果糖二磷酸激酶 -1，葡萄糖 -6-磷酸酶试写出天冬氨酸异生为葡萄糖的反响过程。天冬氨酸 + -酮戊二酸谷氨
25、酸 +草酰乙酸4简要解说糖尿病患者下述表现的生化机理。（ 1）高血糖和糖尿（ 2）酮症： 血糖脂肪动员酮超出肝外组织利用酮体的能力血酮酮症简述以下代谢门路的生理意义（ 1）乳酸循环：防止损失乳酸以及防备因乳酸聚积惹起酸中毒。乳酸循环是耗能的过程， 2 分子乳酸异生成葡萄糖需耗费 6 分子 ATP。（2）糖酵解： 1.在缺氧的状况下供应机体能量。 2.在某些病理状况下，循环、呼吸功能阻碍、大失血、休克等造成机体缺氧，此时就以酵解方式供应能量，但酵解时产生乳酸也会惹起酸中毒。（3）核苷酸挽救合成门路：一方面在于能够节俭能量及减少氨基酸的耗费。另一方面对某些缺乏主要合成门路的组织，如人的白细胞和血小
26、板、脑、骨髓、脾等，拥有重要的生理意义。（4）糖原的激活： 1储存能量：葡萄糖能够糖原的形式储存。 2调理血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖本来增补血糖。 3利用乳酸：肝中可经糖异生门路利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳门路或间接门路。试述甘油在体内异生为糖的过程（主要反响及重点酶）？甘油（甘油激酶） 3-磷酸甘油（ NADH, 磷酸甘油脱氢酶）磷酸二羟丙酮甘油经甘油激酶催化生成 3-磷酸甘油 ,后者经 3-磷酸甘油脱氢酶催化生成磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮异构为 3-磷酸甘油醛 ,二者在醛缩酶催化下缩合为 1,6-二磷酸果糖 1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸
27、酶的作用下生成 6-磷酸果糖 ,后者异构为 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖经葡萄糖 -6-磷酸酶的催化生成葡萄糖丙酮酸在体内可经过哪些代谢门路（名称）转变为哪些物质？糖异生葡萄糖；有氧氧化乙酰辅酶 A；无氧氧化乳酸；丙酮酸羧化支路草酰乙酸丙氨酸能够氧化脱羧生成乙酰 CoA 进入三羧酸循环； 丙酮酸能够经过糖异生门路生成葡萄糖； 丙酮酸由乳酸脱氢酶催化脱氢变为乳酸；还能够在丙酮酸脱羧酶作用下脱羧变为乙醛，而后成为乙醇。试述肾上腺素与 ? 受体联合后调理糖原代谢的级联反响。肾上腺素与细胞表面受体联合， 使偶联的腺苷酸环化酶活化， 催化 ATP 分解为 cAMP 和焦磷酸。 cAMP 使蛋白激酶活化
28、，蛋白激酶可活化磷酸化酶激酶，后者再激活磷酸化酶，使糖原分解。这是一个五级的级联放大，信号被放大了 300 万倍，由 10-810-10M 的肾上腺素在几秒以内产生 5mM 的葡萄糖。肾上腺素还可使肌糖原分解，产生乳酸；使脂肪细胞中的三酰甘油分解产生游离脂肪酸。肾上腺素作用于肝和肌细胞膜上 受体，激活依靠 cAMP 的蛋白激酶，级联激活磷酸化酯，加快糖原分解。第五章 脂类代谢DG：二酰甘油LDL：低密度脂蛋白。血浆脂蛋白的一种 ,是血液中胆固醇的主要载体。其核心约由 1500 个胆固醇酯分子构成。胆固醇之中最常有的酯酰基是亚油酸。 疏水核心外面包围着磷酸脂和未酯化的胆固醇胆固醇壳层， 壳层中也
29、含 apo B-100，它被靶细胞所辨别。 LDL的功能是转运胆固醇到外头组织， 并调理这些部血浆脂蛋白位的胆固醇从头合成。VLDL： 极低密度脂蛋白。的主要功能是运输肝脏中合成的内源性甘油三酯。不论是血液运输到肝细胞的脂肪酸，或是糖代谢转变而形成的脂肪酸，在肝细胞中均可合成甘油三酯。在肝细胞内，甘油三酯与 APOB100、胆固醇等结合，形成 VLDL并开释入血。在低脂饮食时，肠粘膜也可分泌一些 VLDL人血。 VLDL人血后的代谢，大多半变为低密度脂蛋白。脂肪动员： 储藏于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐渐降解为游离脂肪酸（ free fatty acid, FFA ）及甘油，并开释入血，供其余组织氧化利用，这一过程称为脂肪动员。5载脂蛋白（ apolipoprotein， apo）：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。脂肪酸的 氧化（ -oxidation）：脂肪酸氧化生成乙酰辅酶 A 的门路。脂肪酸活化成脂酰辅酶 A 后，逐渐氧化脱下乙酰辅酶 A。每次氧化从 碳原子开始，故名。酮体的利用 ：酮体被氧化的重点是乙酰乙酸被激活为乙酰乙酸辅酶 A，激活的门路有两种：一是在
