1、生物化学简明教程第四版课后习题及答案1 绪论1生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。2 蛋白质化学1用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端测定法：常采用二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。（2）C末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。3指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0）
2、，在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）-脂蛋白pI 5.8环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；-脂蛋白pI 5.8环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。4何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中
3、各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作
4、用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。5下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl -巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。（2）鉴定肽的氨基末端残基。（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？（4
5、）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。 9概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。 解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。（2）蛋白质的N端和C端的测定。（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个
6、肽链再按上述原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。3 核酸1 电泳分离四种核苷酸时，通常将缓冲液调到什么pH？此时它们是向哪极移动？移动的快慢顺序如何? 将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时，应将溶液调到什么pH？ 如果用逐渐降低pH的洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离，其洗脱顺序如何？为什么？ 解答： 电泳分离4种核苷酸时应取pH3.5 的缓冲液，在该pH时，这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，它们都向正极移动，但移动的速度不同，依次为：U
7、MPGMPAMPCMP； 应取pH8.0，这样可使核苷酸带较多负电荷，利于吸附于阴离子交换树脂柱。虽然pH 11.4时核苷酸带有更多的负电荷，但pH过高对分离不利。 当不考虑树脂的非极性吸附时，根据核苷酸负电荷的多少来决定洗脱速度，则洗脱顺序为CMPAMP GMP UMP，但实际上核苷酸和聚苯乙烯阴离子交换树脂之间存在着非极性吸附，嘌呤碱基的非极性吸附是嘧啶碱基的3倍。静电吸附与非极性吸附共同作用的结果使洗脱顺序为：CMP AMP UMP GMP。2为什么DNA不易被碱水解，而RNA容易被碱水解?解答：因为RNA的核糖上有2 -OH基，在碱作用下形成2 ,3 -环磷酸酯，继续水解产生2 -核苷
8、酸和3 -核苷酸。DNA的脱氧核糖上无2 -OH基，不能形成碱水解的中间产物，故对碱有一定抗性。3一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分A = 0.30，G = 0.24， 请推测这一条链上的T和C的情况。 互补链的A，G，T和C的情况。解答： T + C = 10.300.24 = 0.46； T = 0.30，C = 0.24，A + G = 0.46。10真核生物基因组和原核生物基因组各有哪些特点?解答： 不同点: 真核生物DNA含量高，碱基对总数可达10 11，且与组蛋白稳定结合形成染色体，具有多个复制起点。原核生物DNA含量低，不含组蛋白，称为类核体，只有一个复制起点。 真核生物有多个
9、呈线形的染色体；原核生物只有一条环形染色体。 真核生物DNA中含有大量重复序列，原核生物细胞中无重复序列。 真核生物中为蛋白质编码的大多数基因都含有内含子(有断裂基因)；原核生物中不含内含子。 真核生物的RNA是细胞核内合成的，它必须运输穿过核膜到细胞质才能翻译，这样严格的空间间隔在原核生物内是不存在的。 原核生物功能上密切相关的基因相互靠近，形成一个转录单位，称操纵子，真核生物不存在操纵子。 病毒基因组中普遍存在重叠基因，但近年发现这种情况在真核生物也不少见。相同点:都是由相同种类的核苷酸构成的的双螺旋结构，均是遗传信息的载体，均含有多个基因。11如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什
10、么? 解答：RNA的功能主要有: 控制蛋白质合成； 作用于RNA转录后加工与修饰； 参与细胞功能的调节； 生物催化与其他细胞持家功能；遗传信息的加工；可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。12什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？解答：DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能引起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有： 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失； 天然的线型DNA分子直径与长度之
11、比可达110，其水溶液具有很大的黏度。变性后，发生了螺旋-线团转变，黏度显著降低； 在氯化铯溶液中进行密度梯度离心，变性后的DNA浮力密度大大增加，故沉降系数S增加； DNA变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓增色效应。 DNA分子具旋光性，旋光方向为右旋。由于DNA分子的高度不对称性，因此旋光性很强，其a = 150。当DNA分子变性时，比旋光值就大大下降。13哪些因素影响Tm值的大小？解答：影响Tm的因素主要有： G-C对含量。G-C对含3个氢键，A-T对含2个氢键，故G-C对相对含量愈高，Tm亦越高（图3-29）。在0.15mol/L NaCl
12、,0.015mol/L柠檬酸钠溶液(1SSC)中，经验公式为：（G+C）% =（Tm - 69.3） 2.44。 溶液的离子强度。离子强度较低的介质中，Tm较低。在纯水中，DNA在室温下即可变性。分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。 溶液的pH。高pH下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH大于11.3时，DNA完全变性。pH低于5.0时，DNA易脱嘌呤，对单链DNA进行电泳时，常在凝胶中加入NaOH以维持变性关态。 变性剂。甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱堆积，使Tm下降。对单链DNA进行电泳时，常使用上述变性剂。14哪些因素影响DNA复性的速度？解答：影响
13、复性速度的因素主要有： 复性的温度，复性时单链随机碰撞，不能形成碱基配对或只形成局部碱基配对时，在较高的温度下两链重又分离，经过多次试探性碰撞才能形成正确的互补区。所以，核酸复性时温度不宜过低，Tm-25是较合适的复性温度。 单链片段的浓度，单链片段浓度越高，随机碰撞的频率越高，复性速度越快。 单链片段的长度，单链片段越大，扩散速度越慢，链间错配的概率也越高。因面复性速度也越慢，即DNA的核苷酸对数越多，复性的速度越慢，若以 C0为单链的初始浓度，t为复性的时间，复性达一半时的C0t值称C0t1/2，该数值越小，复性的速度越快。 单链片段的复杂度，在片段大小相似的情况下，片段内重复序列的重复次
14、数越多，或者说复杂度越小，越容易形成互补区，复性的速度就越快。真核生物DNA的重复序列就是复生动力学的研究发现的，DNA的复杂度越小，复性速度越快。15概述分子杂交的概念和应用领域。解答：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。通常对天然或人工合成的DNA或RNA片段进行放射性同位素或荧光标记，做成探针，经杂交后，检测放射性同位素或荧光物质的位置，寻找与探针有互补关系的DNA或RNA。16概述核酸序列测定的方法和应用领域。解答：DNA的序列测定目前多采用Sanger提出的链终止法，和Gilbert提出的化学法。其
15、中链终止法经不断改进，使用日益广泛。链终止法测序的技术基础主要有： 用凝胶电泳分离DNA单链片段时，小片段移动，大片段移动慢，用适当的方法可分离分子大小仅差一个核苷酸的DNA片段。 用合适的聚合酶可以在试管内合成单链DNA模板的互补链。4 糖类的结构与功能4根据下列单糖和单糖衍生物的结构： (A) (B) (C) (D) (1)写出其构型(D或L)和名称；(2)指出它们能否还原本尼地试剂；(3) 指出哪些能发生成苷反应。解答：(1) 构型是以D-,L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准, 羟基在左面的为L构型, 羟基在右的为D构型。A、B、C为D构型，D为L构型。(2) B、C、D
16、均有醛基具还原性，可还原本尼地试剂。A为酮糖，无还原性。(3) 单糖的半缩醛上羟基与非糖物质(醇、酚等)的羟基形成的缩醛结构称为糖苷, B,C,D均能发生成苷反应。5 脂类化合物和生物膜1简述脂质的结构特点和生物学作用。解答：(1)脂质的结构特点：脂质是生物体内一大类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂的有机化合物，大多数脂质的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯及其衍生物。脂肪酸多为4碳以上的长链一元羧酸，醇成分包括甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。脂质的元素组成主要为碳、氢、氧，此外还有氮、磷、硫等。(2)脂质的生物学作用：脂质具有许多重要的生物功能。脂肪是生物体贮存能量的主要形式，脂肪酸是生物体的重要代
17、谢燃料，生物体表面的脂质有防止机械损伤和防止热量散发的作用。磷脂、糖脂、固醇等是构成生物膜的重要物质，它们作为细胞表面的组成成分与细胞的识别、物种的特异性以及组织免疫性等有密切的关系。有些脂质（如萜类化合物和固醇等）还具有重要生物活性，具有维生素、激素等生物功能。脂质在生物体中还常以共价键或通过次级键与其他生物分子结合形成各种复合物，如糖脂、脂蛋白等重要的生物大分子物质。4生物膜由哪些脂质化合物组成的？各有何理化性质？解答：组成生物膜的脂质主要包括磷脂、固醇及糖脂。（1）磷脂：甘油磷脂，是生物膜的主要成分。物理性质：纯的甘油磷脂是白色蜡状固体，大多溶于含少量水的非极性溶剂中。用氯仿甲醇混合溶剂
18、很容易将甘油磷脂从组织中提取出来。这类化合物又称为两性脂质或称极性脂质，具有极性头和非极性尾两个部分。化学性质：a.水解作用：在弱碱溶液中，甘油磷脂水解产生脂肪酸的金属盐。强碱水解，生成脂肪酸盐、醇（XOH）和磷酸甘油。b.氧化作用：甘油磷脂中所含的不饱和脂肪酸在空气中能被氧化生成过氧化物，最终形成黑色过氧化物的聚合物。c.酶解作用：甘油磷脂可被各种磷脂酶（PLA）专一水解。鞘磷脂（SM）：鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸和磷脂酰胆碱（少数为磷脂酰乙醇胺）组成。鞘磷脂为白色晶体，性质稳定，不溶于丙酮和乙醚，而溶于热乙醇中，具两性解离性质。（2）固醇：高等植物的固醇主要为谷甾醇和豆甾醇。动物细胞膜的固醇最
19、多的是胆固醇。胆固醇分子的一端有一极性头部基团羟基因而亲水，分子的另一端具有羟链及固醇的环状结构而疏水。因此固醇与磷脂类化合物相似也属于两性分子。物理性质：胆固醇为白色斜方晶体，无味、无臭，熔点为148.5，高度真空条件下能被蒸馏。胆固醇不溶于水，易溶于乙醚、氯仿、苯、丙酮、热乙醇、醋酸乙酯及胆汁酸盐溶液中。介电常数高，不导电。化学性质：胆固醇C3上的羟基易与高级脂肪酸(如软脂酸、硬脂酸及油酸等)结合形成胆固醇酯。胆固醇的双键可与氢、溴、碘等发生加成反应。胆固醇可被氧化成一系列衍生物。胆固醇易与毛地黄糖苷结合而沉淀，这一特性可以用于胆固醇的定量测定。胆固醇的氯仿溶液与醋酸酐和浓硫酸反应，产生蓝
20、绿色(LiebermannBurchard反应)。 （3）糖脂：是指糖基通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。鞘糖脂和甘油糖脂是膜脂的主要成分。鞘糖脂：依据糖基是否含有唾液酸或硫酸基成分，鞘糖脂又可分为中性鞘糖脂和酸性鞘糖脂。中性鞘糖脂，是非极性的。甘油糖脂：是糖基二酰甘油，它是二酰甘油分子sn-3位上的羟基与糖基以糖苷键连接而成。5何为必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸都有哪些？解答：哺乳动物体内能够自身合成饱和及单不饱和脂肪酸，但不能合成机体必需的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸。我们将这些机体生长必需的而自身不能合成，必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。6何为生物
21、膜？主要组成是什么？各有何作用？解答：任何细胞都以一层薄膜将其内容物与环境分开，这层薄膜称为细胞的质膜。此外大多数细胞中还有许多内膜系统，它们组成具有各种特定功能的亚细胞结构和细胞器如细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体、过氧化酶体等，在植物细胞中还有叶绿体。所有这些膜虽然组分和功能不同，但在电镜下却表现出大体相同的形态、厚度69nm的3片层结构。这样细胞的外周膜和内膜系统称为“生物膜”。（1） 膜脂：其中磷脂、糖脂、固醇等脂质物质都属于两性分子。当磷脂分散于水相时，分子的疏水尾部倾向于聚集在一起，避开水相，而亲水头部暴露在水相，形成具有双分子层结构的封闭囊泡，通称为脂质体。脂质体的形成将
22、细胞内外环境分开。膜脂不但是构成生物膜的重要物质。而且与细胞识别、种的特异性、组织免疫性等有密切的关系。（2） 膜蛋白：对物质代谢（酶蛋白）、物质传送、细胞运动、信息的接受与传递、支持与保护均有重要意义。7一些药物必须在进入活细胞后才能发挥药效，但它们中大多是带电荷或有极性的，因此不能靠被动扩散跨膜。人们发现利用脂质体运输某些药物进入细胞是很有效的办法，试解释脂质体是如何发挥作用的。解答：脂质体是脂双层膜组成的封闭的、内部有空间的囊泡。离子和极性水溶性分子（包括许多药物）被包裹在脂质体的水溶性的内部空间，负载有药物的脂质体可以通过血液运输，然后与细胞的质膜相融合将药物释放入细胞内部。6 酶1作
23、为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。3什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。5经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一
24、种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。（2）第108位的丝氨酸残基应位
25、于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。（3）第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。6酶具有高催化效率的分子机理是什么？解答：酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反
26、应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。7利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。解答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，与此同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。8简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子（例如谷
27、氨酸残基不带电荷的侧链羧基、赖氨酸残基带正电荷的侧链氨基等），底物结合质子，形成特定的过渡态，由于形成该过渡态所需活化能相比于非酶促反应更低，因此反应速率加快；另外一些功能基团可以作为广义碱从底物接受质子（例如谷氨酸残基带负电荷的侧链羧基、赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等），底物失去质子后，形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低，因此反应速率加快。在酶促反应共价催化中，酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底物的缺电子中心，或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心，导致酶底物共价复合物的形成，该共价复合物随后被第二种底物（在水解反应中通常是水分子）攻击，形成产物与游离酶。由于该共价复合物形成与分解
28、的反应所需活化能均比非酶促反应低，因此反应速率被加快。13在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法，请列举这些方法并分别举例说明。解答：（1）别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如天冬氨酸转氨甲酰酶的部分催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，导致其构象发生改变，形成酶
29、的活性部位，变成有活性的酶，这是一种使酶获得活性的不可逆调节方法。例如在小肠内，无催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定肽键被断裂，由一条完整的肽链被水解为三段肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。（3）可逆的共价修饰：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共价调节酶进行共价修饰或去除修饰基团，使其结构发生改变，从而在活性形式和非活性形式之间相互转变，以调节酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在，一种是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的
30、糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脱磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。（4）对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进行，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离，使部分亚基获得催化活性，也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A，该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞内信使cAMP与调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和两个催化亚基，此时自由的催化亚基可获得酶活性。后者的例子是表皮生长因子受体，其在细胞膜上通常以无活性的单体存在，当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外部分之后，
31、两个单体结合形成二聚体，从而使酶被激活。15当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时，往往观察到酶被激活的现象，请解释这种现象产生的原因。解答：在有少量竞争性抑制剂存在时，抑制剂与别构酶（通常为寡聚酶）的部分活性部位结合，引起酶构象变化，此作用等同于底物的正协同同促效应，从而使酶的整体活性提高。16酶原激活的机制是什么？该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理？解答：酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下，原本没有催化功能的酶原在特定肽键处断裂，一级结构发生变化，从而导致其高级结构变化，形成活性部位，具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆的过程。在酶原激活的机制中，由于高级结构的改变是由于一级结构的改变造成的，因此这说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生，这是“蛋白质一级结构决定高级结构”原理的体现。7 维生素1什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。解答：维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等，水溶性维生素主要包括维生素B族（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和维生素C。 2为什么维生素D可数个星
