1、生物化学名词解释生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学:从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构,及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,就是一门生物学与化学相结合的基础学科。2、新陈代谢:生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这就是生命现象的基本特征,就是揭示生命现象本质的重要环节。药学生物化学:就是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。第一章 糖的化学
2、1、糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。2、单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖就是糖类分子中最简单的一种,就是组成糖类物质的基本结构单位。3、多糖:由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。4、寡糖:就是由单糖缩合而成的短链结构(一般含26个单糖分子)5、结合糖:也称糖复合物或复合糖,就是指糖与蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。6、同聚多糖:也称均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶
3、、阿拉伯糖胶、几丁质等。7、杂多糖:也称为不均一糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸与许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖,当归多糖,茶叶多糖等。8、粘多糖:也称为糖胺聚糖,就是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。9、糖蛋白:就是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。10、肽聚糖:又称胞壁质,就是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,肽聚糖就是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长,因此成为肽聚糖。11、蛋白聚糖:就是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂
4、的大分子糖复合物,其中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖由糖胺聚糖链共价连接与核心蛋白所组成。12、脂多糖:格兰阴性菌的细胞壁较复杂,除含有低于10%的肽聚糖外,尚含有十分复杂的脂多糖。脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。13、内切糖苷酶:内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键,释放多糖链片段,有时还可以将长的多糖链切断为较短的寡糖片段,以利于结构分析。14、外切糖苷酶:只能切下多糖非还原末端的一个单糖,并对单糖组成与糖苷键有专一性要求,因为通过水解达到糖链的逐步降解,提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的或构型的信息。第二章 脂的化学1、必需脂肪酸:人体不能合成必须从食物中获取的脂肪
5、酸称为必须脂肪酸,多为不饱与脂肪酸。2、胆酸:胆固醇的衍生物,由动物胆囊合成分泌。3、胆汁酸:胆酸的衍生物,在肝中合成,胆囊分泌的胆汁就是胆汁酸的水溶液。4、胆盐:在胆汁中大部分胆汁酸形成钠盐或钾盐,就是一种乳化剂,可促使脂肪的消化与降解。5、脂类:就是由脂肪酸(四碳以上的长链一元羧酸)与醇(甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇)组成的酯及其衍生物。第三章 维生素与微量元素1、维生素:就是一类动物本身不能合成但就是对动物生长与健康又就是必需的有机化合物,所以必须从饮食中获得,许多辅酶都就是由微生物衍生的。2、辅酶:某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子,其成分中往往含有维生素。3、黄素腺嘌呤二
6、核苷酸:FDA,含有核黄素,就是某些氧化还原酶的辅酶。4、维生素原:某些物质本身不就是维生素,但就是可以再体内转化为维生素,这些物质被称为维生素原。如-胡萝卜素为维生素A原。5、维生素缺乏症:当机体缺乏维生素时,机体不能正常生长,发生疾病,这种由于缺乏维生素而引起的疾病成为维生素缺乏病。如缺乏维生素A引起的夜盲症。6、微量元素:指人体中每天需求量小于100mg的元素,主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘与氟等。7、水溶性维生素:能溶于水与极性溶剂的维生素,主要就是B族维生素(维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸与硫辛酸)与维生素C。8、脂溶性维生素:能溶于脂类及非
7、极性有机溶剂,主要为维生素A、D、E、K。第四章 蛋白质的化学1、必需氨基酸:就是指机体需要,但机体不能合成或合成量少,不能满足需要,必须由食物攻击者。实验证明,人体必需氨基酸有8种:赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。2、蛋白质的等电点pI:使蛋白质所带正负电荷相等,静电荷为零时溶液的pH值。3、蛋白质的一级结构:不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式与排列顺序。4、蛋白质的二级结构:就是指多肽链的主链骨架中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。5、结构域:就是超二结构与三级结构的一个层次。在较大的蛋白质分子中,
8、由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体,即结构域。6、蛋白质的三级结构:具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链,由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用,而进行范围更广泛的盘曲与折叠,形成包括主、侧链在内的空间排列,这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称三级结构。7、蛋白质的四级结构:由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象,称蛋白质的四级结构。8、超二级结构:就是指在多肽内顺序上相邻的二级结构长长在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成有规则的二级结构聚集体。9、盐析:蛋白质溶液中加入高浓
9、度中性盐后,因破坏蛋白质的水化层并中与其电荷,促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀,这称为盐析作用。10、盐溶:蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后,可使蛋白质溶解度增加,称盐溶作用。11、蛋白质的变性:某些物理与化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失与一些理化性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。12、蛋白质的复性:某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象,就是生物学活性恢复,这一过程称为蛋白质的复性。13、蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。14、肽键:就是蛋白质分子中基本的化学键,它就是由一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合
10、而成。15、肽:氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽,由两个氨基酸组成的肽,称为二肽,三个氨基酸组成的肽称为三肽,依此类推,一般把十个氨基酸以下组成的肽称为寡肽,十个氨基酸以上组成的肽称为多肽或多肽链。16、肽单位:肽键与相邻的两个碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面。17、变构效应:一些蛋白质由于受某些因素的影响,其一级结构不变而空间构想发生一定的变化,导致其生物学功能的改变,称为蛋白质的变构效应或别构作用。18、镰刀形红细胞贫血症:患者血红蛋白(HbS)与正常血红蛋白(HbA)在链第6位有一个氨基酸之差:HbA链第6位为谷氨酸,而患者HbA 链第6位换成了缬氨酸。 HbS的带氧能力降低,分子
11、间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲称镰刀状,容易产生溶血性贫血症。19、分子病:基因突变可导致蛋白质一级结构的变化,使蛋白质的生物学功能降低或丧失,甚至可以引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病,称为分子病。20、亚基:又称亚单位,一般由一条多肽链组成,也有由两条或更多多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。21、抗原:凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答,并能与相应的抗体与/或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质,统称为抗原。22、抗体:抗原刺激机体产生能与之相应抗原结合并具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。2
12、3、单克隆抗体:就是针对一个抗原决定簇,又就是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体。它就是结构与特异性完全相同的高纯度抗体。之辈单克隆抗体就是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。24、多克隆抗体:各抗原分子具有许多抗原决定簇。因此,由它免疫动物所产生的抗血清实际上就是许多抗体的混合物,称多克隆抗体。25、免疫球蛋白:具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称免疫球蛋白,抗体都就是免疫球蛋白,而球蛋白不一定都就是抗体。26、-螺旋:蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲称稳定的螺旋构象。27、-折叠:又称片层结构,折叠中多肽链的主链相对较伸展,多肽链的肽平面之间呈手风
13、琴状折叠。28、-转角:伸展的肽链形成180的回折,即U型转折结构,它就是由四个连续氨基酸残基构成,第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。29、分子排阻层析:又称分子筛层析、凝胶过滤,这就是一种简便而有效的生化分离方法之一,其原理就是利用蛋白质分子量的差异,通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。30、等点聚焦电泳:以两性电解质作为支持物,电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度,蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离目的。此法分辨率高,各蛋白pI 相差0、02pH单位即可分开,可用于蛋白质的分离纯化与分析。31、免疫电泳:把点用技术
14、与抗原与抗体反应的特异性相结合,一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。方法就是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开,然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。32、二维电泳:也称双向电泳。其原理就是根据蛋白质等电点与相对分子质量的特异性的这特性,将蛋白质混合物在电荷(采用等点聚焦方式)与相对分子质量(采用SDS-PAGE方式)两个方向上进行分离。电泳的第一向为等电聚焦(等电点信息),第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(分子量信息)。样品经过电荷与质量两次分离后,可以得到分子的等电点与分子量的信息。一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白质,这就是目前所有电泳技术
15、中分辨率最高,信息最多的技术。33、亲与层析:就是利用生物分子间专一的亲与力而进行分离的一种层析技术。将具有特殊结构的亲与分子制成固相吸附剂放置在层析柱中,当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时,与吸附剂具有亲与能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中,那些没有亲与力的蛋白质由于不被吸附,直接流出,从而与被分离的蛋白质分开,然后选用适当的洗脱液,改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来,这种分离纯化蛋白质的方法称为亲与层析。第五章 核酸的化学1、单核苷酸:核酸的基本结构单位。酶分子单核苷酸由一分子含氮碱基,一分子戊糖,一分子磷酸基组成。2、磷酸二酯键:核酸中的基本化学键。由一分子单核苷酸的3-羟基与相邻
16、核苷酸5-磷酸基之间缩合形成的酯键。3、碱基互补原则:腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,鸟嘌呤与胞嘧啶成对,A与T间形成两个氢键,C与G间形成三个氢键,这种碱基之间互相配对称为碱基互补。4、反密码子:tRNA反密码环上正中间的碱基三联体,与密码子互补。5、帽子结构:真核细胞中mRNA的5-端有一段特殊结构,称为帽子结构,它就是由甲基化鸟甘酸经焦磷酸与mRNA的5-端核苷酸相连,称为5,5-三磷酸连接。6、核酸的变性:一些理化因素会破坏氢键与碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸分子理化性质与生物功能的改变,这种现象称为核酸的变性。7、核酸的复性:变性DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重
17、新由氢键连接而形成双螺旋结构,这一过程称为核酸的复性。8、退火:DNA的热变性就是可逆的,当逐渐降温时,变性的DNA的两条链重新结合形成原来的双链结构,并恢复原有的理化性质与生物学活性,称为退火。9、增色效应:核酸变性时,e(p)值显著升高,此现象称为增色效应。10、减色效应:在一定条件下,变性核酸可以复性,此时e(p)值又回复至原来水平,这一现象叫减色效应。11、环化核苷酸:就是核苷酸的衍生物,由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖3-OH与5-OH形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。常见的有cAMP与cGMP,就是激素作用的第二信使,参与代谢调节。12、DNA的溶解温度:DN
18、A热变性时,e(p)值达到最高值得1/2时的温度称为“熔点”或溶解温度,用符号Tm表示。DNA的Tm值一般在7085之间。13、核酸杂交:将不同来源的DNA经热变性,冷却,使其复性,在复性时,如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列,则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。14、基因:一个基因指含有合成一个功能性生物分子(蛋白质或RNA)所需信息的特定DNA片段。15、DNA双螺旋:由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构,两条链的碱基互补,靠氢键维系,糖、磷酸在螺旋外侧,碱基在内测。16、DNA超螺旋:就是DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三
19、级结构。在双螺旋结构中,每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态,少于10个就会形成右手超螺旋,反之为左手超螺旋,前者称之为负超螺旋,后者称之为正超螺旋。自然界存在的主要的负超螺旋。原核生物中的DNA超螺旋就是在DNA旋转酶的作用下,由ATP提供能量形成的环状DNA负超螺旋;真核生物中的DNA与组蛋白形成的核小体以正超螺旋结构存在。17、核小体:真核细胞染色质的基本结构单位就是核小体(DNA的一种三级结构)。核小体就是由核心颗粒与连接区构成:组蛋白H2A、H2B、H3与H4各二分子组成八聚体,外绕1、75圈DNA(140bp)构成核心颗粒;组蛋白H1与60100bpDNA形成连接区。18、
20、DNA的一级结构:在多核苷酸链中,脱氧核糖核苷酸的数量与排列顺序称为DNA的一级结构。19、tRNA的二级结构:tRNA的二级结构呈三叶草型,由二氢尿密环(DHU环)、反密码环、额外环、TC环与氨基酸臂组成。DHU环与氨基酰-tRNA合成酶的特异性辨认有关;不同的tRNA其反密码环上的反密码子不同,借碱基配对,它可以辨认mRNA上的密码子,使所携带的氨基酸正确入位;TC环上具有与核糖体表面特殊位点连接的部位。20、回文结构:在真核细胞DNA分子中,还存在许多特殊的序列,这种结构中脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读与倒读意义就是一样的(即脱氧核苷酸的排列顺序相同),脱氧核苷酸以一个假想的轴成
21、为180旋转对称(即使轴旋转180两部分结构完全重合),这种结构成为回文结构。21、卫星DNA:高度重复顺序结构中G-C含量高,进行CsCl梯度离心时常在DNA主峰旁边显示一个或多个小峰,这些小峰称为卫星峰,这部分DNA又称为卫星DNA。22、左旋DNA:Z-DNA,虽然也就是两条反向平行的双螺旋,但与B-DNA相比具有以下特点:(1)两条多核苷酸链绕成一个左手螺旋(2)糖磷酸骨架链的走向呈Z字型(3)碱基对在分子轴外侧(4)DNA双螺旋体比较细长。第六章 酶1、酶:就是生物体内一类具有催化活性与特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质与核酸等。2、底物:一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以
22、促进一定的化学变化,生成一定的化学产物,受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物。3、辅酶:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合的非常紧密,不能用透析除去。4、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部分,称为酶的活性中心。5、米氏常数:用Km值表示,就是酶的一个重要参数。Km值就是酶反应速度(V)达到最大反应速度的一半时的底物浓度(mol/L或mmol/L)。米氏常数就是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度与酶浓度的影响。6、酶的激活剂:凡就是能够提高酶活性的物质,都称为激活剂,其中大部分就是离子或简单的有机化合物。7、酶的抑制剂:能使酶的必需基团或
23、酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。8、变构酶:又称别构酶。迄今已知的变构酶都就是寡聚酶,它含有两个以上的亚基,分子中除了有可以与底物结合的活性中心外,还有可以结合调节物质(或称效应剂)的变构中心,这两个中心可以位于不同亚基上也可以位于同一亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合,起催化作用,变构中心则调节酶反应速度。9、同工酶:就是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,它不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。10、固定化酶:就是借助于物理与化学的方法把酶
24、束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。11、酶的比活力:酶的纯度用比活力表示,比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。12、抗体酶:也叫催化抗体,就是既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。13、核酶:就是具有生物催化活性的RNA。其功能就是切割与剪接RNA,核酶的底物就是RNA分子。14、诱导酶:就是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶,诱导酶的含量在诱导物存在下显著升高,诱导物往往就是该酶底物的类似物或底物本身。15、全酶:有酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶,保持了全酶的催化活性,一旦把酶蛋白与辅助因子分开,无论就是酶蛋白还就是辅助因子都无催化活性。16、酶原激活:
25、某些酶(绝大部分就是蛋白酶)在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。17、最适pH:在一定pH下酶表现最大活力,高于或低于此pH,活力均降低,酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。18、最适温度:一方面,温度升高,反应速度加快,另一方面,温度升高,酶的空间结构将发生变化引起酶变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个现实最大活力的温度,称为该酶的最适温度。19、自杀底物:有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时,通过酶的催化作用,其中某一基团被活化,使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性,如同酶的自杀,此类抑制剂称为自杀底物。
26、20、酶活力:也称酶活性,就是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下,它所催化的某一化学反应的反应速度来表示,即酶催化的反应速度越快,酶的活力就越高,反之则越低。所以测定酶的活力(试剂上就就是酶的定量测定)就就是测定酶促反应的速度。21、酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身称为酶原。22、诱导契合学说:该学说认为,酶分子与底物的契合就是动态的契合,当酶分子与底物接近时,酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于同底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合,进行反应。23、变构效应:调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化,使酶活性中心对底
27、物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度,此效应称为酶的变构效应。24、竞争性抑制作用:指抑制剂I与底物S对游离酶E的结合有竞争作用,互相排斥,酶分子结合S就不能结合I,结合I就不能结合S,往往就是抑制剂与底物争夺同一结合位点。25、酶的专一性:一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,生成一定的产物。26、寡聚酶:由几条或几十条多肽链亚基组成,这些多肽链或相同,或不同,多肽链之间不就是共价结合,彼此很容易分开。27、酶的转换数:指单位时间,每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数。28、多酶体系:由几种酶彼此嵌合形成的复合体,有利
28、于一系列反应的连锁进行。29、过渡态:由于E与S结合,形成ES,致使S分子内的某些化学键发生极化呈现不稳定状态或称过渡态,大大降低了S的活化能,使反应加速进行。30、非竞争性抑制:就是指底物S与抑制剂I与酶的结合互不相关,既不排斥也不促进,S可与游离E结合,也可与EI复合物结合,但IES不能释放出产物。第七章 生物氧化1、生物氧化:物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化,它主要就是指糖、脂肪、蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳与水,并释放出能量的过程。在细胞的线粒体内及线粒体外均可进行生物氧化,但过程不同。线粒体内的氧化产能伴有ATP的生成,其主要表现为细胞内氧的消耗与二氧化碳的释放,故又称
29、细胞呼吸。2、氧化磷酸化:代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时,释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP,由于就是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生,故称氧化磷酸化。3、底物水平磷酸化:底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化,与呼吸链电子传递无关。4、磷氧比值(P/O):就是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。5、呼吸链:代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出,脱下的氢再经一个或几个中间传递体按一定的顺序传递,最终与分子氧结合成水。在生物氧化体系中,传递氢的酶或辅酶称为递氢体,传递电子的酶或辅酶称为电子传递体,它们按一定的顺序排
30、列在线粒体内膜上,组成递氢或递电子体系,统称为电子传递链。该体系进行的一系列连锁反应就是与细胞摄取氧的呼吸过程相关,故称为呼吸链。6、高能磷酸化合物:生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中,形成磷酸酯,这些磷酸酯键水解时释放能量较多(大于21kJ/mol),一般称之为高能磷酸键,常用“P”符号表示。含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。7、F1-F0复合体:位于线粒体内膜上的ATP合酶可催化ADP与Pi合成ATP,ATP合酶就是一个大的膜蛋白复合体,由两个主要组分(或称因子)构成,一个就是疏水的F0,另一个就是亲水的F1,又称F0-F1复合体。8、
31、解偶联剂:使氧化与磷酸化脱离,虽然氧化照常进行,但不能生成ATP,则P/O值降低,甚至为零,最常见的解偶联剂就是2,4-二硝基苯酚。第八章 糖代谢1、糖酵解/糖酵解途径:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。由葡萄糖分解成丙酮酸的过程称为糖酵解途径。2、磷酸戊糖途径:由葡萄糖生成磷酸无糖及NADPH+H+ ,前者再进一步转化成3-磷酸甘油醛与6-磷酸果糖的过程。3、糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水与二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。有氧氧化就是糖氧化的主要方式,绝大多数细胞都通过它获得能量。4、三羧酸循环:也称柠檬酸循环,由于就是Krebs提出,又称Krebs循环。次循环就是
32、从乙酰辅酶A与草酰乙酸在线粒体内缩合成含三个羧基的柠檬酸开始,经过一系列脱氢脱羧反应,最后重新生成草酰乙酸而成为循环。5、蚕豆病:有一些人的红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶,不能静磷酸戊糖途径得到充分的NADPH使谷胱甘肽保持还原状态,导致红细胞尤其就是较老的红细胞易于破裂,发生溶血性黄疸。此病常在食用蚕豆以后诱发,故称蚕豆病。6、糖原分解:糖原分解师指肝糖原分解称为葡萄糖的过程。7、糖原合成:体内由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用。8、糖原累积症:糖原累积症就是一组由于遗传缺陷所致的糖原在组织中大量沉积的疾病。其病因就是因为患者先天缺乏与糖原代谢有关的酶类。9、糖异生:从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。10、糖异生途径:从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。11、级联放大:通过一系列酶
