1、是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二流键的位置，又叫化学结构。10、增色效应：与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。11、等电点：当溶液在某一特定的PH时，两性化合物（蛋白质、氨基酸）主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的PH值称该两性化合物的等电点。12、T m值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫该DNA的熔点或溶解温度，用Tm 值来表示。13、非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者无竞争作用，但生成的中间产物（ESI）不能进一步分解为产物，因此酶
2、活性降低。14、乙醛酸循环：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以由乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。或是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，发生在乙醛酸循环体中，可看作三羧酸循环支路，它绕过两个脱羧反应，将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸的过程。15、竞争性抑制作用：是一种可逆的抑制作用，抑制剂和底物竞争酶的结合部位，从而影响了底物和酶的正常结合。16、葡萄糖的异生作用：是非碳水化合物的前体如丙酮酸或草酰乙酸合成蛋白质的过程。17、核酸限制性内切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点内或附近识别并切割外源双链DN
3、A，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。18、密码的简并性：一个氨基酸具有两个以上密码子的现象。19、蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。20、别构效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称酶的别构效应。21、乳酸发酵：在无氧条件下，丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢酶催化形成的NADH上的氢，在乳酸脱氢酶催化下，形成乳酸的过程叫乳酸发酵。22、外显子：
4、在真核生物基因中，在mRNA上出现并代表蛋白质的DNA序列，叫外显子。23、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。24、半不连续复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。25、启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位。26、核酸外切酶：从核酸的一端逐个水解下一个核苷酸或脱氧核苷酸的酶。27、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的结构、组成却有所不同的一组酶。28、同义密码子：为同一
5、种氨基酸编码的各个密码子，称为同义密码子。29、翻译：以mRNA为模板，氨酰tRNA为原料直接供体，在多种蛋白质因子和酶的参与下，在核糖体上将mRNA分子上的核苷酸顺序表达为有特定氨基酸顺序的蛋白质的过程。30、酰胺平面：组成肽键的4个原子C、O、N、H和与之相连的两个-C原子都处于一个刚性结构平面上，这个平面叫酰胺平面。31、酶工程：是指酶制剂在工业上的大规模生产及应用，分化学酶工程（初级酶工程）和生物酶工程（高级酶工程）。32、酶的比活力：即每毫克酶蛋白所含酶的活力单位数。比活力高，表示酶纯度高。33、结合蛋白质酶：又称双成分酶，即全酶酶蛋白辅助因子。酶蛋白决定酶反应的专一性，辅助因子是酶
6、表现催化活性所必需的，只有全酶时酶的活性才能充分表现出来，缺一不可。与酶蛋白结合松弛的辅助因子又称为辅酶，可通过透析或其他方法除去；以共价键与酶蛋白结合牢固的辅助因子又称为辅基，不能用透析方法除去。34、联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。35、操纵基因：操纵子中介于启动子部位与结构基因组之间的DNA序列，能与调节基因产生的阻遏物结合，控制结构基因表达。36、冈崎片段：两条新生链都只能从5端向3端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成。这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段。细菌冈崎片段长度10002000个核苷酸，真核生物冈崎片段长度100200个核苷酸。在连续
7、合成的前导链中，U糖苷酶和AP内切酶也会在错配碱基U处切断前导链。37、同功受体：转运同一种氨基酸的几种tRNA称为同功受体。38、反馈抑制：指反应链中某些中间产物或终产物使其前面某步反应速度减慢的影响。或是指在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节了整个系列反应速度。受反馈抑制的酶均是调节酶，一般是别构酶。39、调节基因：是操纵子以外的、位于操纵子附近的DNA序列，它表达的产物是阻遏物（阻遏蛋白）。40、反竞争性抑制作用：这类抑制剂不能同有力的酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能进一步分解为产物，这类抑制作用称为反竞争性抑制作用。41、盐
8、析：高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。42、肽酶：水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。43、蛋白质的二级结构：多肽链本身的折叠和盘绕方式，主要有螺旋、折叠和转角。氢键是稳定二级结构的主要作用力。44、内含子：在真核生物基因中，不为蛋白质编码的在m RNA加工过程中消失的DNA序列，称内含子。45、蛋白质结构域：在超二级结构基础上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫结构域。46、解偶联作用：在氧化磷酸化反应中，有些物质能使电子传递和ATP形成两个过程分离，它只抑制ATP的形成，不抑制电子传
9、递，这一作用称解偶联作用。47、基因工程：又称基因重组技术，是将外源基因经过剪切加工，再插入到一个具有自我复制能力的载体DNA中，将新组合的DNA转移到一个寄主细胞中，外源基因就可以随着寄主细胞的分裂进行繁殖，寄主细胞也借此获得外源基因所携带的新特性。基因工程亦称遗传工程，即利用DNA重组技术的方法，把DNA作为组件，在细胞外将一种外源DNA（目的基因）和载体DNA重新组合连接（重组），最后将重组体转入宿主细胞，使外源基因DNA在宿主细胞中，随细胞的繁殖而增殖（cloning，克隆），或最后得到表达，最终获得基因表达产物或改变生物原有的遗传性状。48、基因（gene）：是指DNA分子中的最小功
10、能单位。包括RNA（tRNAr、rRNA）和蛋白质编码的结构基因及无转录产物的调节基因。49、基因组（genome）：是指某一特定生物单倍体所含的全体基因。原核细胞的1个“染色体”DNA分子就包含了一个基因组；而真核细胞中则指一套单倍染色体的全部基因。50、结构基因：属操纵子的信息区，可转录相应的mRNA，合成相应的酶。51、操纵子（operon）：是指染色体上控制蛋白质（酶）合成的功能单位，它是由启动子（promoter,P）、操纵基因（operator gene,O）和在功能上彼此相关的若干个结构基因（structural gene,S）所组成，是基因表达的协同单位。或在细菌基因组中，编码
11、一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与基因的控制位点组成一个基因表达的 协同单位，称为操纵子。1961年，J.Monod和F. Jacob提出了操纵子模型，成功地解释了酶的诱导与阻遏，为此1965年他们获得诺贝尔奖。52、阻遏作用：由于某种代谢途径的产物积累或被引入时，导致该途径中与该产物合成有关的酶类合成受到抑制或停止的现象。53、阻遏物（阻遏蛋白）：是调节基因产生的一种蛋白质，分有活性与无活性两种形式，活性阻遏物可与操纵基因结合，使结构基因关闭。54、共价修饰调节：通过引入或除去共价结合的某一化学基因，从而引起酶的活性与无活性（或低活性）两种形式相互转换，借以控制代谢的方向和速度的调节
12、方式，称为共价修饰调节。或是指酶分子中的某些基团，在其他酶的催化下，可以共价结合或脱去，引起酶分子构象的改变，使其活性得到调节，此类酶称为共价修饰调节酶。55、酶的活力单位：是指在特定条件下（25，最适PH，底物浓度是饱和浓度）在一分钟内能转化一微摩尔底物的酶量或转化底物中一微摩尔有关基团的酶量。56、酶原激活：酶原（没有活性的酶的前体形式）在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活”。57、前馈激活：是指在一反应序列中，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用，促使反应向前进行。58、生物化学：是研究生物的化学组成和生命现象本质的一
13、门科学。是运用化学、数学、物理学、和生物学的技术与方法，从分子水平研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。59、分子生物学：广义概念：研究蛋白质及核酸等生物大分子结构和功能，也就是从分子水平阐明生命现象和生物学规律。狭义概念：偏重于核酸（或基因）的分子生物学，主要研究基因或DNA的复制、转录、表达和调节控制等过程，也涉及这些过程中有关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。60、同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称为不变残基；其他位置的氨基酸称可变残
14、基。不同种属的可变残基有很大变化，可用于判断生物体间亲缘关系的远近。61、酶的活性中心：是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。有结合部位：与底物相结合，决定酶的专一性；和催化部位：催化底物转变成产物,决定酶的催化能力62、邻近效应：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性增加的效应。63、定向效应：底物分子反应基团对着催化基团几何地定向，有利于催化反应进行的效应。64、自由能：在一个反应体系的总能量中，在恒温恒压条件下能够做功的那一部分能量，叫自由能（G）。65、密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子或三联体密码。66、遗传密码:
15、 DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。67、同义密码子：对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子（Synonymous codon）。68、逆转录作用：以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。69、转录：是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。70、模板链：DNA双螺旋中作为RNA生物合成模板的那条DNA单链被称为模板链，或者无意义链或反意义链或负链（链）。71、编码链：DNA双链中不作为模范的那条链或与模板链
16、互补的DNA链为编码链（有意义链或或正链（+链），因为它的序列与合成的 mRNA链相同，只是其中的T转换为U。72、氨基酸的脱羧基作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。73、脂肪酸的-氧化作用：74、脂肪酸的氧化作用：脂肪酸的-氧化指: 脂肪酸的末端甲基（-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成，-二羧酸的过程。75、酮体：脂肪酸-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入TCA 循环；然而在肝细胞中乙酰CoA可形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。76、分子伴侣（mulecular chaperone）：是指一类在细胞内能
17、帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。 77、密码子的摆动性：密码子和反密码子配对时，密码子中前两位碱基特异性强，是标准碱基配对，但第3位碱基配对时就不那么严格，而是有一定的自由度（即摆动），这一现象就是密码子的摆动性。78、不对称转录：DNA是双链分子，但转录是以DNA的一条链为模板而进行的，这种转录方式称为不对称转录。第 二 部 分 ： 填 空 1、-螺旋和-折叠结构属于蛋白质的（二级）级结构，稳定其结构的作用力是（氢键）。2、蛋白质根据分子形状可分为（球状）和（纤维状）两种。3、天然蛋白质分子中
18、的-螺旋都属于（右）手螺旋。4、某双链DNA中含A为30%（按摩尔计），则C为（20）%，T为（30）%。5、tRNA的二级结构呈（三叶草）形，三级结构像个倒写的（L ）字母。6、DNA分子中，（C+G）%含量越高，则（T m值）越高，分子越稳定。7、酶的活性中心有两个功能部位，即（结合部位）和（催化部位）。8、米氏方程的表达式为：V=VmaxS/Km【S】。9、已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有（），（）和（）。10、RNA分为（tRNA ） 、（mRNA ）和（rRNA ），其中以（rRNA ）含量为最多，（tRNA ）分子量最小，（tRNA ）含稀有碱基最多。11、核酸研究中，地衣酚
19、法常用来测定（RNA ），二苯胺法常用来测定（DNA ）。12、蛋白质在280nm处有最大的吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在 （酪氨酸（Tyr）、（色氨酸（Try）、和（苯丙氨酸（Phe）残基的缘故。13、在-螺旋结构中，（3.6）个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈，沿纵轴的间距为（0.54）nm，每个残基绕轴转（100）度，沿轴上升（0.15）nm。14、维持蛋白质一级结构的化学键有（肽键）和（二硫键）。维持二级结构主要靠（氢键），维持三级结构的作用力除了以上几种外还需（离子键）、（疏水键）和（范德华力）。15、所有氨基酸及游离-氨基的肽与茚三酮发生氧化脱羧、脱氨反应，生成（蓝紫色）化合物
20、，而脯氨酸及羟脯氨酸与印三酮反应生成（黄色）化合物。16、脱氧核糖核酸在糖环的（2）位置不带羟基。17、DNA中的（T（胸腺嘧啶）嘧啶碱与RNA中的（U（尿嘧啶）嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。18、DNA双螺旋的两股链的顺序是（反向、平行、互补）关系。19、（mRNA）分子指导蛋白质合成，（tRNA）分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。20、染色体由（DNA ）和（组蛋白）组成。21、双螺旋DNA的熔解温度Tm与（DNA专一性）、（G-C）含量）和（缓冲液的性质）有关。22、t RNA的三叶草结构主要含有（DHU环（二氢尿嘧啶环）、（反密码环）、（额外环）及（TC环），还有（氨基酸臂）。23
21、、t RNA的氨基酸臂中的最后三个碱基是（CCA-oH3），反密码子环中间有3个单核苷酸组成（反密码子），t RNA不同（反密码子）也不同。24、酶是生物细胞产生的（蛋白质）为主要成分的生物催化剂。25、组成酶的蛋白质叫（酶蛋白），其酶蛋白与辅组因子结合后所形成的复合物称为（全酶）。26、酶的结构专一性包括（绝对专一性）、（键专一性）、（基团专一性），酶的立体异构专一性分为（光学专一性）、（几何异构专一性）。27、米氏常数的求法有（双倒数作图法）和（V对V/S，双倒数作图法），其中最常用的方法是（双倒数作图法）。28、1/Km可近似地表示酶与底物（亲和力）的大小，Km越大，表明（亲和力越小）。
22、29、合成酶类所催化反应的代表方程式是（ABATP AB+ADPPi ）。30、人类若缺乏维生素（B1），即产生脚气病。31、在高等植物中，最早发现的糖核苷酸是（尿苷二磷酸葡萄糖UDPG），（糖核苷酸）作为糖的活化形式，在寡糖和多糖的生物合成中成为单糖的供体而发挥作用。蔗糖合成时主要以（UDPG）作为葡萄糖供体，淀粉合成时主要以（ADPG）作为葡萄糖供体，而纤维素合成时（UDPG）和（ADPG ）均可作为葡萄糖供体。32、核苷二磷酸葡萄糖的生成反应是在（核苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶）催化下，由（1磷酸葡萄糖）和（核苷三磷酸）作用形成。33、磷酸蔗糖合成酶途径也是利用UDPG作为葡萄糖供体，但葡萄
23、糖的受体不是游离的果糖，而是（6磷酸果糖），合成的产物是（磷酸蔗糖），后者经（磷酸酯酶）水解，形成蔗糖。34、按照分子中有无分枝，可分为（直链淀粉）和（支链淀粉）。植物体内合成淀粉时，先合成（直链淀粉），后在直链的基础上进一步合成（支链淀粉）。35、直链淀粉是由（D葡萄糖）以（1，4糖苷键）缩合而成的生物大分子，分子中含有一个（还原性端基）和（非还原性端基）。36、植物体内直链淀粉的合成主要有以下几条途径：（淀粉磷酸化酶）途径，（淀粉合成酶）途径，（D酶）途径。37、淀粉磷酸化酶途径广泛存在于各种生物体内，而且需要（引物）作为葡萄糖受体，这种引物主要是（葡萄糖1，4糖苷键）的化合物，葡萄糖供体
24、是（G1P），反应中葡萄糖基接在引物的（非还原性末端）。38、支链淀粉除具有（1，4糖苷键）的直链外，尚有（1，6糖苷键）连接的分支点，由（Q酶）催化完成，在（淀粉合成酶）和（Q酶）的共同作用下，直至形成大分子的支链淀粉。39、支链淀粉的彻底水解需要（淀粉酶）、（淀粉酶）、（脱支酶）和（麦芽糖酶）的共同催化作用。40、淀粉彻底水解的产物是（葡萄糖），淀粉磷酸解的终产物是（1磷酸葡萄糖），后者比前者具有更重要的生理意义。41、从葡萄糖到丙酮酸，EMP途径共经历10步生化反应，催化反应的10中酶均分布在（细胞质可溶）部分，第一阶段葡萄糖经过（磷酸化作用）活化，并进一步分解为（三碳糖），每分解1分子
25、葡萄糖需要（2分子ATP），这是一个耗能的过程；第二阶段由（三碳糖）转变为（丙酮酸），生成（ATP），这是一个（氧化产能）的过程。42、下列各个底物被细胞匀浆液完全氧化时，分别生成多少ATP？：丙酮酸（15），NADH（3或2），果糖1，6二磷酸（38），磷酸烯醇式 丙酮酸（16），葡萄糖（36），磷酸二羟丙酮（19）。43、在有氧和同时存在磷酸穿梭途径的条件下，下列下划线代谢物在所给出途径中所净生成的ATP：甘油醛3磷酸氧化到乙酰CoA（7），果糖6磷酸完全氧化成CO2和H2O（37），3磷酸甘油酸完全氧化成CO2和H2O（16）。44、EMP途径的终产物丙酮酸在生化变化上可能有四个去向：一
26、是无氧降解，或者生成（乳酸），或者生成（乙醇）；二是有氧降解，先生成乙酰CoA，后进入（三羧酸循环），最终变成CO2和H2O；三是通过（转氨基作用），变成丙氨酸；四是通过（糖异生作用）又转化成糖类。45、在EMP途径中，至少有3个不可逆反应，分别由（己糖激酶）、（磷酸果糖激酶）和（丙酮酸激酶）催化，是EMP途径限速反应，上述三种酶均为（别构酶），其活性受变构剂调节。其中，（磷酸果糖激酶）是最关键的限速酶。46、在有氧的条件下，糖酵解产生的丙酮酸进入线粒体，在（丙酮酸脱氢酶复合体）的催化下氧化脱羧，生成（乙酰CoA），这是所有糖类经丙酮酸进入三羧酸循环的必经过程。47、三羧酸循环速度受多种因素的
27、调节控制，三羧酸循环的重要控制位点主要有三个：（柠檬酸合成酶），（异柠檬酸脱氢酶）和（酮戊二酸脱氢酶系）。此外，催化丙酮酸氧化脱羧反应的（丙酮酸脱氢酶系）也参与调控，使循环的速度受到精细的调节。48、磷酸戊糖途径是指葡萄糖在（细胞浆）中进行的逐渐氧化降解途径，其特点是葡萄糖直接（脱氢、脱羧）而无氧参与。整个过程可分为两大阶段：（氧化脱羧阶段）和（非氧化重组阶段）。氧化脱羧阶段以（6磷酸葡萄糖）为起始物，经历（氧化、水解、氧化脱羧）三步反应，生成（5磷酸核酮糖）和CO2，5磷酸核酮糖开始，由（磷酸戊糖异构酶）和（磷酸戊糖差向酶）催化，形成（5磷酸核糖）和（5磷酸木酮糖），再由（转酮酶）和（转醛酶
28、）催化，进行分子内二碳单位和三碳单位的基团转移，两种酶催化的共同特点是：将酮基上的基团转移到醛基上，原来的酮糖变成新的醛糖，原来的醛糖变成新的酮糖，但二者的催化机理不同，转酮酶需（TPP）做辅助因子，转醛酶不需辅助因子。此二酶催化的反应均为（可逆）反应。49、在生物体内，存在多种生物氧化体系，其中最重要的是（线粒体氧化体系）。此外，尚有（微粒体氧化体系）、过氧化体系、以及存在于植物和微生物中的（多酚氧化酶体系）和（抗坏血酸氧化酶体系）。50、当生化标准的氧化还原电位值越小时，（供出电子的）倾向越强，即（还原能力）越强；当生化标准的氧化还原电位值越大时，（接受电子的）倾向越强，即（氧化能力）越强
29、。在生物体内的氧化还原反应过程中，电子总是从Eo值较小的物质向Eo值较大的物质，即从（还原剂）移向（氧化剂）。51、电子传递链简称（ETC），它存在于线粒体内膜上，呼吸链的组成比较复杂，大致可分为五大类电子传递体：（烟酰胺核苷酸类），（黄素蛋白类），（铁流蛋白），（辅酶Q），（细胞色素类）。52、细胞色素b抑制剂能够阻断电子由（细胞色素b向细胞色素C1）传递，这类抑制剂只有一种物质（抗霉素A）。53、脂肪酸的生物合成过程极其复杂，包括饱和脂肪酸的（从头合成过程）、（饱和脂肪酸链的延长）与（不饱和脂肪酸的合成）。饱和脂肪酸的从头合成主要在细胞浆中进行，整个过程由两种酶系统：（乙酰CoA羧化酶）和（脂肪酸合成酶复合体）催化完成。54、内质网漠上的延长系统酶催化的反应与脂肪酸从头合成过程相
