1、A 竞争性抑制剂 B 不可逆抑制剂 C 非竞争性抑制剂 D 反竞争性抑制剂 E 别构抑制剂 9 关于酶的共价修饰，正确的是 A 活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性 B 通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性 C 只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变 D 有级联放大效应 E 只包括磷酸化修饰和甲基化修饰 10 关于关键酶的叙述，正确的是 A 一个反应体系中的所有酶 B 只受别构调节而不受共价修饰 C 一个代谢途径只有一个关键酶 D 并不催化处于代谢途径起始或终末的反应 E 一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应 11 关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是 A
2、 因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制 B 能强烈抑制胆碱酯酶活性 C 该抑制能被过量的 GSH 解除 D 有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合 E 该抑制能被适量的二巯基丙醇解除 12 关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是 A 由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合 B 酶的 K m 与抑制剂浓度成反比 C 与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合 D 在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的 V max E 也称为别构抑制剂 13. 反竞争性抑制作用的动力学特点是 A K m 降低， V max 降低 B 抑制剂可与酶和酶 - 底物复合物
3、同时结合 C K m 不变， V max 降低 D 抑制剂只与酶或酶 - 底物复合物结合 E K m 降低， V max 增高 14. 酶和一般催化剂相比，其特点之一是 A 温度能影响催化效率 B 高温时会出现变性 C 降低反应的活化能 D 提高速度常数 E 不改变平衡常数 15. 关于 K m 的叙述，正确的是 A 指酶 - 底物复合物的解离常数 B 酶的 K m 越大，底物与酶的亲和力越大 C 是酶的特征性常数，与酶的浓度无关 D 与底物的种类无关 E 与环境的 pH 无关 16. 关于酶的最适 pH ，叙述错误的是 A 与底物的种类有关 B 与底物的浓度有关 C 与缓冲液的种类有关 D
4、与缓冲液的浓度无关 E 与酶的纯度有关 17. 关于酶和底物的结合，叙述错误的是 A 一般为非共价结合 B 若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子 C 若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心 D 酶构象的破坏，则严重影响酶 - 底物复合物的形成 E 结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用 18. 关于酶的最适温度，叙述错误的是 A 与底物的种类和浓度有关 B 与介质的种类和 pH 有关 C 与环境的离子强度无关 D 与酶的种类和浓度有关 E 以酶活力对温度作图图形呈倒 U 形 19. 关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是 A 酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加 B 磷酸化和去
5、磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的 C 被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基 D 磷酸化时需消耗 ATP E 别构酶不能进行磷酸化修饰 20. 酶原激活的主要途径是 A 化学修饰 B 亚基的聚合和解离 C 别构激活 D 翻译后加工 E 水解一个或几个特定的肽段 21. 化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是 A 丝氨酸的羟基 B 组氨酸的咪唑基 C 赖氨酸的 - 氨基 D 半胱氨酸的巯基 E 谷氨酸的氨基 22. 浓度为 10 -6 mol/L 的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成 0.6mol/L 的 H 2 CO 3 ，则碳酸酐酶的转换数为 A 6 10 -4 B 6
6、10 -3 C 0.6 D 6 10 -5 E 1.7 10 -6 23. 酶促反应动力学研究的是 A 酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系 B 酶的电泳行为 C 酶促反应速度及其影响因素 D 酶与底物的空间构象及其相互关系 E 酶活性中心各基团的相互关系 24. 反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是 A K m ， V max 不变 B K m ， V max C K m 不变， V max D K m ， V max E K m ， V max 不变 25. 有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是 A 乳酸脱氢酶含有 M 亚基和 H 亚基两种，故有两种同工酶 B M 亚基和 H 亚基都来
7、自同一染色体的某一基因位点 C 它们在人体各组织器官的分布无显著差别 D 它们的电泳行为相同 E 它们对同一底物有不同的 K m 值 26. 关于同工酶叙述正确的是 A 催化相同的化学反应 B 分子结构相同 C 理化性质相同 D 电泳行为相同 E 翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同 27. L- 谷氨酸脱氢酶属于 A 氧化还原酶类 B 水解酶类 C 裂合酶类 D 转移酶类 E 合成酶类 28. 能使酶发生不可逆破坏的因素是 A 强碱 B 低温 C 透析 D 盐析 E 竞争性抑制 29. 关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是： A 体液酶活性改变可用于疾病诊断 B 乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加
8、 C 酶可用于治疗疾病 D 酪氨酸酶缺乏可引起白化病 E 细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加 30. 心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：A LDH 5 B LDH 4 C LDH 3 D LDH 2 E LDH 1 31. 测定血清酶活性常用的方法是 A 在最适条件下完成酶促反应所需要的时间 B 以 280nm 的紫外吸收测酶蛋白的含量 C 分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量 D 在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量 E 以上方法都常用 （二） B 型题 A 抛物线 B 矩形双曲线 C 直线 D 平行线 E S 形曲线 1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是
9、 2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是 底物浓度与反应速度的关系曲线是 变构酶的动力学曲线是 A 竞争性抑制 B 非竞争性抑制 C 反竞争性抑制 D 不可逆性抑制 E 反馈抑制 5. 砷化物对巯基酶的抑制是 6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是 7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是 A 寡聚酶 B 限制性内切酶 C 多酶体系 D 酶原 E 单体酶 8. 由一条多肽链组成 无催化活性 基因工程中的工具酶 11. 可催化一系列连续的酶促反应 A 转移酶 B 水解酶 C 异构酶 D 裂解酶 E 氧化还原酶 12. 醛缩酶属于 消化酶属于 磷酸化酶属于 过氧化氢酶属于 A 有机磷农药 B 磺
10、胺类药物 C 二巯基丙醇 D 解磷定 E 琥珀酸 16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂 胆碱酯酶的抑制剂 有机磷农药中毒的解毒 重金属盐中毒的解毒 A 米氏常数 B 酶的活性单位 C 酶的转换数 D 酶的最大反应速度 E 酶的速度 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量 可以反映酶对底物的亲和力 每秒钟 1mol 酶催化底物转变为产物的摩尔数 A 多数酶发生不可逆变性 B 酶促反应速度最大 C 多数酶开始变性 D 温度增高，酶促反应速度不变 E 活性降低，但未变性 环境温度 60 环境温度 80 酶在 0 时 环境温度与最适温度相当 A 酶浓度 B 抑制剂 C 激活剂 D pH 值 E 底物浓度 能使
11、酶活性增加 影响酶与底物的解离 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比 A 氨基转移 B 羧化反应 C 丙酮酸脱羧 D 琥珀酸脱氢 E 丙酮酸激酶 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶 FAD 作辅酶 生物素作辅酶 A 斜率，纵轴截距，横轴截距不变 B 斜率，纵轴截距不变，横轴截距 C 斜率，纵轴截距，横轴截距不变 D 斜率不变，横轴截距，纵轴截距 E 斜率不变，横轴截距，纵轴截距 34. 竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 非竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 反竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 （三） X 型题 1. 对酶的叙述正确的是 A 辅酶的本质是蛋白质 B 能降
12、低反应活化能 C 活细胞产生的生物催化剂 D 催化热力学上不能进行的反应 E 酶的催化效率没有一般催化剂高 2. 大多数酶具有的特征是 A 单体酶 B 为球状蛋白质，分子量都较大 C 以酶原的形式分泌 D 表现出酶活性对 pH 值特有的依赖关系 E 最适温度可随反应时间的缩短而升高 3. LDH 1 和 LDH 5 的叙述正确的是 A 二者在心肌和肝脏分布量不同 B 催化相同的反应，但生理意义不同 C 分子结构、理化性质不同 D 用电泳的方法可将其分离 E 骨骼肌和红细胞中含量最高 4 金属离子在酶促反应中的作用是 A 参与酶与底物结合 B 可作催化基团 C 在氧化还原反应中传递电子 D 转移
13、某些化学基团 E 稳定酶分子构象 5 酶的辅助因子包括 A 金属离子 B 小分子有机化合物 C H 2 O D CO 2 E NH 3 6 酶的化学修饰包括 A 甲基与去甲基化 B 磷酸化与去磷酸化 C 乙酰化与去乙酰化 D 腺苷化与脱腺苷化 E SH 与 SS 的互变 7 关于 pH 值对酶促反应的影响，正确的是 A 影响酶分子中许多基团的解离状态 B 影响底物分子的解离状态 C 影响辅酶的解离状态 D 最适 pH 值是酶的特征性常数 E 影响酶 - 底物复合物的解离状态 8 影响酶促反应速度的因素有 A 抑制剂 B 激活剂 C 酶浓度 D 底物浓度 E pH 9 竞争性抑制作用的特点是 A
14、 抑制剂与酶的活性中心结合 B 抑制剂与底物结构相似 C 增加底物浓度可解除抑制 D 抑制程度与 S 和 I 有关 E 增加酶浓度可解除抑制 10 磺胺类药抑制细菌生长是因为 A 属于非竞争性抑制作用 B 抑制细菌二氢叶酸合成酶 C 造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成 D 抑制细菌二氢叶酸还原酶 E 属于反竞争性抑制作用 11 关于酶催化作用的机制正确的是 A 邻近效应与定向作用 B 酸碱双重催化作用 C 表面效应 D 共价催化作用 E 酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁 - 匙的结合 12 关于同工酶的叙述，正确的是 A 由相同的基因控制而产生 B 催化相同的化学反应 C 具有相同的理化性质和
15、免疫学性质 D 对底物的 K m 值不同 E 由多亚基组成 13 关于温度对酶促反应的影响，正确的是 A 温度越高反应速度越快 B 最适温度是酶的特征性常数 C 低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性 D 温度升高至 60 以上时，大多数酶开始变性 E 酶的最适温度与反应进行的时间有关 14 关于酶含量调节叙述正确的是 A 底物常阻遏酶的合成 B 终产物常诱导酶的合成 C 属于迟缓调节 D 细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关 E 属于快速调节 二、是非题 竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。 非竞争性抑制作用可用增加 S 的方法减轻抑制程度。 辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。 关于
16、诱导契合学说，底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配。 辅酶决定酶的特异性。 心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是 LDH 3 。 竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是 K m ， V max 。 酶原激活是酶原向酶的转化过程。 酶促反应达到最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是全部酶与底物合成酶 - 底物复合体。 磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。 酶促反应的作用是加快反应平衡达到的速率。 酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。 酶都是活细胞生成的蛋白质。 变构酶的催化部位与调节部位一定都处于同一亚基上。三、填空题 迄今为止，人们已发现两类生物催化剂，一类是
17、 ，另一类是 和 。 酶原的激活是 的转化过程，实际上是 的过程。 有竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度（ V max ） _ ， K m 值 _ ；非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度 _ ， K m 值 _ 。 酶的特异性取决于 _ ，而酶促反应种类与性质取决于 _ 。 酶的催化作用不同于一般催化剂，其主要特点是 _ 、 _ 和 _ 。 影响酶促反应速度的因素有 _ 、 _ 、 _ 、 _ 、 _ 和 _ 。 酶的特异性，一般可分为 _ 特异性、 _ 特异性和 _ 特异性。 磺胺类药物的结构和 _ 结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的 _ 。 酶活性中心包括 _ 和 _ 两个功能部
18、位。10. 酶的必需基团，常见的有 _ 、 _ 、 _ 、 _ 等。 酶是具有催化能力的 _ 。 辅助因子可分为两类，分别是 _ 和 _ 。 全酶由 _ 和 _ 组成。 与酶蛋白 _ 结合的辅酶称为 _ 。 酶对 _ 称为酶的专一性，一般可分为 _ 、 _ 和 _ 三种。 酶的活性是指 _ ，一般用 _ 来衡量。 K m 值是酶的 _ 常数，在一定的情况下， K m 值愈大，表示酶与底物的亲和力 _ 。 酶所催化的反应叫 _ ，参加反应的物质叫 _ 。 酶的可逆性抑制主要分为 _ 、 _ 和 _ 三类。 不可逆性抑制剂常与酶的 上的必需基团以 键相结合。 在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反
19、应速度作图呈 ，双倒数作图呈 。 最适温度 酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能 。四、名词解释 holoenzyme essential group active center absolute specificity relative specificity K m inhibitor competitive inhibition zymogen allosteric regulation covalent modification isoenzyme 五、问答题 1. 试说明最大反应速度（ V max ）的意义及应用。2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。3.
20、 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。4. 试述酶的多元催化作用。5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6. 酶的特异性有哪几种类型？7. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系及影响酶促反应 速度的因素及其作用机制。10 比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。11. 比较三种可逆性抑制的作用特点。参考答案 1 B 2 A 3 C 4 C 5 C 6 C 7 B 8 A 9 D 10 E 11 B 12 A 13 B 14 B 15 C 16 D 1
21、7 B 18 C 19 D 20 E 21 D 22 D 23 C 24 B 25 E 26 A 27 A 28 A 29 B 30 E 31 D 1 C 2 D 3 B 4 E 5 D 6 A 7 A 8 E 9 D 10 B 11 C 12 D 13 C 14 A 15 E 16 B 17 A 18 D 19 C 20 B 21 A 22 C 23 C 24 A 25 E 26 B 27 C 28 D 29 B 30 A 31 A 32 D 33 B 34 B 35 C 36 D 1 BC 2 BDE 3 ABCD 4 ABCE 5 AB 6 ABCDE 7 ABCE 8 ABCDE 9
22、ABCD 10 BC 11 ABCD 12 BDE 13 CDE 14 CD 1 A 2 B 3 B 4 A 5 B 6 B 7 B 8 A 9 B 10 A 11 A 12 A 13 B 14 B 酶 核酶 脱氧核酶 酶原向酶 酶的活性中心形成或暴露的过程。 不变 增加 下降 不变 酶蛋白 辅助因子 高度的特异性 高度的催化效率 可调节性 底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂 绝对 相对 立体异构 对氨基苯甲酸 二氢叶酸合成酶 结合 催化 丝氨酸残基上的羟基 半胱氨酸残基上的巯基；组氨酸残基上的咪唑基 酸性氨基酸残基上的羧基 蛋白质 金属离子 小分子有机化合物 辅酶 辅基 共价 辅基
23、 底物的选择性 绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性 酶催化化学反应的能力 酶促反应速度的大小 特征性物理 愈小 酶促反应 底物 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 活性中心 共价 矩形双曲线 直线 不是 降低。四、 名词解释 1. 全酶，指酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。2. 必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。3. 活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。4. 绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。5. relative s
24、pecificity 相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。6. K m 米氏常数， 指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。7. inhibitor 抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。8. competitive inhibition 竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。9. zymogen 酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。10. allosteric regulation 变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。11. covalent modification 共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下可与某些化
