1、生物化学复习资料汇编第一章 绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。第二章 糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖寡糖：210个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单
2、糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。二 单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。4、差向异构体：具有两个以上
3、不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为，异侧为。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。1) 单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。2) 以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。3) 环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。4) 非还原性双糖相当于由
4、两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷，这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。三 寡糖 麦芽糖 ：两分子葡萄糖通过-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子半乳糖通过-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成常见单糖和寡糖的结构：葡萄糖、甘露糖、半乳糖、核糖；麦芽糖、蔗糖、乳糖。四 多糖：同聚多糖及杂聚多糖同聚多糖：（均有旋光性，但无还原性 ，都是葡聚物，只是形成的糖苷键不同。）淀粉：直链淀粉是葡萄糖以-1，4糖苷键结合成的链状化合物，可被-淀粉酶水解为麦芽糖。支
5、链淀粉葡萄糖分子间除以-1，4糖苷键相连外，还有以-1，6糖苷键相连的。支链淀粉带有分支，大约相隔11-12个葡萄糖单位有一个分支，支链平均长度为24-32个葡萄糖残基。一个直链淀粉有两个末端：一端由于有游离的半缩醛羟基，具有还原性，称为还原端；另一端为非还原端。支链淀粉有一个还原端，有n+1个非还原端。直链淀粉遇碘变蓝色；支链淀粉遇碘变红色。降解在非还原端。糖原：糖原也是由葡萄糖组成的，结构与支链淀粉相似，但分支程度比支链淀粉要高。每隔3-5个葡萄糖基就有一个分支，支链一般10-14个葡萄糖单位。碘染呈红色。纤维素：纤维素与直链淀粉相似，是没有分支的链状分子；连接葡萄糖单位的是（14）糖苷键
6、，它不卷成螺旋状。8000个单糖左右。碘染不显色。 五、复合糖类糖蛋白：由比较短的、往往是有分支的寡糖链与蛋白质以共价键相连的缩合物。糖脂：由糖和脂质部分组成的，糖给予分子以“亲水极”。 可分为甘油糖脂和鞘糖脂两类。第三章 脂类和生物膜化学一、脂类：由脂肪酸与醇作用所形成的酯类及其衍生物。特点：不溶于水，溶于乙醚，三氯甲烷、苯等有机溶剂。脂类的分类：甘油+脂肪酸-三酰甘油（TG） 单纯甘油酯 混合甘油酯 二、乳化作用：油脂在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀分散在水中而形成稳定的乳状液，乳化作用。（肥皂去污是脂肪的乳化作用）三、类脂包括磷脂和胆固醇 1、甘油磷脂类 组成：磷酸化的头部 +
7、三碳的甘油骨架 + 两条脂肪酸链2、生物膜的基本结构 胆固醇对生物膜的生理作用：调节膜的流动性，增加膜的稳定性，降低水溶性物质的通透性。第四章 蛋白质化学 1、蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。各种蛋白质含氮元素量恒定，平均为16， N为蛋白质的特征性元素。 定氮法：100克样品中蛋白质的含量(g%) = 每克样品含氮克数 6.25100 2、蛋白质的分类： 按形状可分为 球状蛋白 和 纤维状蛋白 按组成可分为 简单蛋白质 和 结合蛋白质3、氨基酸：是含有氨基的羧酸，即羧酸的-碳原子上的一个氢原子被氨基取代而生成的化合物。 除甘氨酸外，氨基酸都有旋光活性。4、记忆氨基酸的
8、三字符及结构式，知道常见的氨基酸属于的类别。1极性带正电氨基酸（碱性氨基酸）；His、Arg、Lys2极性带负电氨基酸（酸性氨基酸）；Glu、Asp3极性不带电氨基酸；4非极性氨基酸。 几种特殊氨基酸：含芳香族：Phe、Tyr 、Trp （在280处有明显吸收） 含羟基：Ser、Thr、Tyr Pro：为环状亚氨基酸 含酰基：Asn、Gln Cys：可形成二硫键 含巯基：Cys Gly：无手性碳原子5、氨基酸的性质 1）在溶液、晶体及反应中，氨基酸常以两性离子形式存在。（既可接受质子，也可给出质子）2）等电点pI：氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值(偶极离子-净电荷为 零)（由于静电作用，等电
9、点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀）3)氨基酸具有旋光性（除甘氨酸），立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体。4)茚三酮反应：氨基酸的定性定量分析。6、肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。（肽和氨基酸的区别在于：离子化程度） 肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键 寡肽 多肽 氨基酸残基 氨基末端 羧基末端7、蛋白质的结构与功能 1）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。多肽链数目；每条链中氨基酸的 数目、种类及排列顺序；链间或链内键的位置和数目。其中最重要的是多 肽链的氨基酸顺序，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 维持一级结构的化学
10、键：共价键、肽键、二硫键。 2）二级结构：多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。 如-螺旋、-折叠片段。二级结构不涉及氨基酸的残基的侧链构象。 -螺旋要点:多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 每个肽键的亚氨基氢和前面第四个肽键的羰基氧形成的氢键 保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 -折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构， 侧链位于锯齿结构的上下方。 两链间可顺向平行，也可反向平行 。反向平行更为稳定。 两链间的肽键之间形成氢键，以稳固-折叠结构。氢键与长轴垂直。 -螺旋与-折叠的本质区别：链
11、内氢键和链间氢键的差别。 影响二级结构形成的因素：-螺旋：氨基酸侧链所带电荷 、大小及形状，脯氨酸为其终结者。 -折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。 -螺旋 与-折叠的互变。3）三级结构：多肽链借助各种次级键盘绕成特定的不规则球状结构的构象。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。生物活性的特征构象。 稳定存在的作用力：疏水作用力1 三级结构是指多肽链中所有原子和基因的构象。它是在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的，包括所有主链和侧链的结构，不包括肽链的相互作用关系。2 三级结构多肽链的盘曲折叠是分子中各氨基酸残基的侧链相互作用来维持的。3 二硫键是维持
12、三级结构的唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起，而疏水性较强的氨基酸则借疏水力和范德华力聚集成紧密的疏水核，有极性的残基以氢键和盐键相结合。非共价键虽然微弱，但数目庞大，是维持三级结构的主要力量。4 水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成氢键，使蛋白溶于水。5 三级结构是蛋白中发挥生物活性所必需的，但不是蛋白中具有活性的充分条件。6 较大蛋白的三级结构往往由几个相对独立的三维实体构成，这些三维实体称为结构域。结构域是在三级结构与超二级结构之间的一个组织层次。 4）四级结构：寡聚蛋白中个亚基之间排布上的相互关系或结合方式 。 亚基：蛋白质分子中每条具独立三级结构的多肽链称为。
13、 亚基单独存在时没有生物活性，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。四级结构涉及亚基的种类和数目以及各亚基在分子中的空间排布，包括亚基间的接 触位点和相互作用关系，而不包括亚基本身的构象。 维持四级结构的化学键，主要是疏水作用力，还有氢键、离子键、范德华力。结构域 ：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区 域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 模体：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个具有特殊功能的空间构象。 最简单的具有四级结构的蛋白质是血红蛋白。5） 一级结构 空间构象 功能8、蛋白质的性质 变构现象:指一个蛋白质与其配体(
14、或其它蛋白)结合后，引起蛋白质的 构象发生改变，并伴随其活性发生改变，以适应生理功能的需要。 协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合。 如血红蛋白与氧结合的效应。 蛋白质变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构 蛋白质胶体稳定的因素：水化层：亲水基团作用，与水分子结合。 带电层：可解离基团在一定pH下解离产生。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用。（常用硫酸铵） 原理：中性盐既中和了蛋白质所带的电荷，又破坏了其水膜。 即破坏了蛋白质的水化层和带电层。9、分离纯化及测定凝胶过滤-相对分子质量不同四 蛋白质的理化性质：当蛋白质
15、溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时，所得的等电点为等离子点。蛋白质胶体稳定的因素：水化层：亲水基团作用，与水分子结合；带电层：可解离基团在一定pH下解离产生。盐析：由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用。常用硫酸铵进行盐析。原理：中性盐既中和了蛋白质所带的电荷，又破坏了其水膜，即破坏了蛋白质的两个稳定因素。盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中
16、的溶解度增大。这种现象称为盐溶。 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链便会相互缠绕继而聚集，从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。变性蛋白质常常相互凝聚成块，这种现象称为凝固。凝固是蛋白质变性深化的表现。双缩脲反应(biuret reaction)：蛋白质和多肽
17、分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。第五章 核酸化学要点：核酸的结构与性质；核酸的构象与功能；双螺旋结构特征与生理功能。核 酸(nucleic acid)是生物体内含磷酸基团的重要生物大分子，担负着生命信息的储存和传递功能，是生物化学研究中的一个重要领域。DNA：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因
18、型(genotype)。RNA：分布于胞核、胞液。参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。一 核苷酸的组成与结构一级结构：核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。二级结构：DNA双螺旋结构模型要点 1. 两条链反向平行，围绕同一中心轴构成右手双螺旋 (double helix)。螺旋直径2nm，表面有大沟和小沟。2. 磷酸-脱氧核糖骨架位于螺旋外侧，碱基垂直于螺旋轴而伸入内侧。每圈螺旋含10个碱基对 (bp)，螺距为3.4nm。3. 两条链通过碱基间的氢键相连，A对T有两个氢键，C对G
19、有三个氢键，这种A-T、C-G配对的规律，称为碱基互补规则。4. 维持双螺旋稳定的因素：横向为氢键，纵向为碱基间的堆积力。三级结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。正超螺旋：形成超螺旋时的旋转方向与DNA双螺旋方向相同，结果加大了DNA分子内部张力，具有紧旋效应。负超螺旋：形成超螺旋时，旋转方向与DNA的双螺旋方向相反，使DNA分子内部张力减小，具有松旋效应。所有生物的DNA几乎有5%为负超螺旋，其与调控、复制起始和mRNA的合成有关。 高级结构：真核中染色体结构。 二 核酸的理化性质DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。DNA变性的本质：维持双螺旋稳定性
20、的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。导致DNA变性的因素：凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。变性DNA的特征：1）溶液粘度降低：DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。2）旋光性发生变化：变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。3）紫外吸收增强 增色效应(hyperchromic effect)：指DNA变性后其紫外吸收明显增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特
21、性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。DNA复性：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火(annealing) 。减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。第六章 酶重点：酶的结构与功能；影响酶促反应的各种因素；酶促反应的机制；米氏方程。酶的化学本质：蛋白质性质一 酶的催化特性：1. 高效性；2. 专一性-酶对底物具有选择性酶的分类：单纯酶；结合酶。几个概念：全酶、酶蛋白、辅助因子。辅酶 (coenzyme
22、):与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价结合），并可用透析方法除去辅酶。辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合牢固（有共价键结合，也有非共价键结合），不能用透析方法除去的是辅基。酶蛋白决定酶促反应的特异性；辅助因子决定酶促反应的种类与性质酶的三种不同形式：单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶（四级结构）。多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。二 酶的结构与功能的关系酶的必需基团(essential group
23、) ：酶分子中与酶的催化活性直接相关的基团。它们在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近。 酶原激活和共价修饰作用的发生方式。酶的活性中心(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域。对结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。酶促反应特点：1.高效性2.高度的特异性：绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereo speci
24、ficity)：作用于立体异构体中的一种。3. 酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。对酶生成与降解量的调节；酶催化效力的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。三 酶促反应机制中间产物学说-酶的工作方式在酶促反应中，底物先与酶结合成不稳定的中间物，然后再分解释放出酶与产物。底物具有一定的活化能，当底物和酶结合成过渡态的中间物时，要释放一部分结合能，这部分能量的释放，使得过渡态的中间物处于比E+S更低的级别，因此整个反应的活化能降低，使反应大大加速。酶与底物的结合，是非共价结合。诱导契合假说(induced-fit hyp
25、othesis)：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，催化基团转入了有效的作用位置，进而相互结合。四 酶促反应动力学：米氏方程：体现酶促反应初速度与底物浓度之间的关系。Km值：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。意义 1) Km是酶的特征性常数；其大小与酶的浓度无关，而与酶的性质有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。2）当k2k3时， Km可近似表示酶对底物的亲和力。3）同一酶对于不同底物有不同的Km值。4）可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当CS=10Km时，= 91%Vmax，此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。 5）Km可用来判断酶的最适底
26、物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物。Vmax：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。酶促反应速度与温度、pH值、酶浓度、激活剂之间的关系。酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。可逆抑制中的三种抑制方式机理与动力学特点：竞争性抑制 (competitive inhibition) I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及Cs；动力学特点：Vmax不变，表观Km。 非竞争性抑制 (non-competitive inhibi
27、tion) 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合；抑制程度取决于Ci；动力学特点：Vmax，表观Km不变。反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 抑制剂只与ES结合；抑制程度取决与Ci及Cs；动力学特点：Vmax，表观Km。 第八章 能量代谢与生物能的利用氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation)是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。氧化磷酸化的作用机制底物水平磷酸化 (substrate level phosphorylation) 是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。生
28、物氧化的特点：1、生物氧化是在细胞内温和的环境下（体温，pH接近中性）由酶催化逐步进行的反应过程。2、产生CO2的方式是脱羧，代谢物脱下的氢在呼吸链上与氧结合产生H2O。3、生物氧化时，能量逐步释放，因此有利于机体捕获能量，提高ATP生成的效率。4、生物氧化的速率受体内多种因素的影响。第九章 糖代谢要点：糖的分解代谢；糖的有氧氧化（酵解途径、三羧酸循环）；磷酸己糖途径（或称磷酸戊糖途径）；糖的异生作用一 糖的吸收与转运；糖的来源与去路二 糖的分解代谢糖的分解代谢类型-需氧分解占主导： （1）无氧呼吸：酵解、发酵；（2）需氧分解：生产CO2、H2O、ATP糖分解代谢的重要途径包括：酵解途径（EM
29、P)、三羧酸循环（TCA)、磷酸戊糖途径（HMS）。糖酵解(glycolysis)：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。发生部位：胞浆中。 生理意义：（1）机体缺氧时的主要供能方式。（2）机体供氧充足情况下少数组织的能量来源。如成熟红细胞、神经、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等。产能的方式和数量方式：底物水平磷酸化，净生成ATP数量：从G开始22-2= 2ATP；从Gn开始22-1= 3ATP区分糖酵解与酵解途径的概念糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化成水和CO2的反应过程称为有氧氧化。发生部位：部位：胞浆及线粒体 。能量计算。三羧酸循环(tricarboxyli
30、c acid cycle)：由乙酰CoA与草酰乙酸（OAA)缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。又称柠檬酸循环和Krebs循环。三羧酸循环的要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶；-酮戊二酸脱氢酶复合体；异柠檬酸脱氢酶。三羧酸循环的生理意义： 1、三大供能营养素氧化供能的共同途径。 2、糖、脂肪和氨基酸代谢联系的中心枢纽。 3、循环中某些成分可用于合成其他物质，如琥珀酰CoA生成血红素。 4、为呼吸链提供 H + e。磷酸
31、戊糖途径： （一）第一阶段：6-磷酸葡萄糖生成 5-磷酸核酮糖 1.两次脱氢均由NADP+接受，一次脱羧； 2.生成5-磷酸核糖，为合成核糖的原料。3.整个代谢途径在胞液(cytoplasm)中进行。 4.关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶 （二）第二阶段：系列基团转移反应生成磷酸己糖。生理意义：1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径；2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，磷酸戊糖途径是体内糖代谢与核苷酸及核酸代谢的交汇途径。 糖原的合成与分解糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生(gluconeogenesis)。糖异生原料：乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等 。糖异生主要器官：肝、肾 第十章 脂类代谢要点：脂类的分解代谢：-氧化及其计算甘油三酯甘油+脂肪酸一 甘油的分解-从磷酸丙糖进入EMP途径二 脂肪酸-氧化组织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。（脂肪酸不能通过血脑屏障。酮体可以）部位：胞浆线粒体 肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织，其
