1、物生物化学复习题物生物化学复习题英文缩写（10个共5分）概念（10个共20分）填空（30个共15分）单项选择（20个共20分）判断（510分）问答题（30分）第一部分英文缩写、GSH:谷胱甘肽FMN：黄素单核苷酸FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸ACP：酰基载体蛋白CM：乳糜微粒VLDL：极低密度脂蛋白LDL：低密度脂蛋白HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。、Ala：丙氨酸Val：缬氨酸Leu：亮氨酸Ile：异亮氨酸Phe:苯丙氨酸Trp:色氨酸Met：
2、蛋氨酸Pro：脯氨酸Gly:甘氨酸（Ser）：丝氨酸（Thr）：苏氨酸（Cys）：半光氨酸（Tyr）：酪氨酸（Asu）：天冬酰胺（Gln）：谷胺酰胺His：组氨酸Lys:赖氨酸（Arg）：精氨酸(19)Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸、HMP：磷酸戊糖途径cDNA：互补DNAcATP:第二部分：概念题：1蛋白质:是由20种L-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。2等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。3、肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a
3、-氨基脱水缩合而成的化合物。4、肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键）。5、二肽两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽6、寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽7、构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。8、构象:多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与断裂。9、肽单元:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平
4、面上的6个原子构成了所谓的肽单位或称肽单元。10两面角:在多肽链里，C碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C碳原子上的C-N和C-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以C-N旋转的角度称为，而以C-C旋转的角度称为，这就是-碳原子上的一对二面角。11、结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。12、别构效应（变构效应）:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而改变蛋白质的生物活性的现象。13、血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S型曲线14、蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的
5、影响时，其一级结构不变，08动医3班2高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。15、蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性16、酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。17、酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。18、诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说19、酶活
6、性：是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。20、酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。21、酶促反应动力学：是研究酶促反应速度的规律以及T、PH、E、S、I、A等因素对反应速度影响的科学。22、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。只有通过化学反应才能将抑制剂从酶分子上移去而使酶活性恢复。这种抑制作用称为。23、可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去，使酶活性得到恢复。24、竞争性
7、抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。（1）25、非竞争性抑制反应模式E+SESE+P+II|EI+SEIS26、变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。27、共价修饰调节定义：有些酶，在其他酶的催化作用下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰调节。28、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子组成结构理化性质乃至生物学性质存在明显差异的一组酶。29、维生素：
8、是人和动物不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机物。30、变性：是指在某些理化因素作用下核酸双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。31、增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象32、DNA的热变性：将DNA稀盐溶液加热到80-100几分钟，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状结构。33、Tm：DNA的热变性是在一个相当窄的温度范围内完成，通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称解链温度，又称融解温度（Tm）DNA的Tm一般在7085之间34、复性：去除变性因素后，变性DNA在适当条件下，两条链重新缔合成双螺旋结构，这
9、种现象称为复性。35、减色效应：变性DNA复性时，其紫外吸收值降低，一系列理化性质得到恢复。36、核酸分子杂交：相同或不同来源的DNA分子间或DNA和RNA分子间，如果含有彼此互补的序列，通过变性和复性处理，DNADNA同源序列间及DNARNA异源序列间都可形成DNA-DNA杂合体或DNARNA杂合体，称为。37、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物质在生物体内氧化分解并逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。亦称组织氧化、组织呼吸或细胞氧化38、呼吸链：是代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列电子传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水
10、的过程。39、底物水平磷酸化：是指代谢物在氧化分解过程中通过脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分配，产生高能键，并把高能键交给ADP生成ATP的过程。40、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱氢经呼吸链传递氧化生成水并释放的能量的同时，转移给ADP生成ATP的过程，由于此过程氧化与磷酸化相偶联的称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。41、磷氧比（P/O):是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可42、呼吸链抑制剂:是抑制呼吸链传递的某一环节，使呼吸链中断。因底物的氧化作用受阻，偶联的磷酸化作用无法进行，ATP的生成随之减少。43、糖酵解的定义:葡
11、萄糖或糖原在细胞液中，经无氧分解转变为乳酸(lactate)并生成ATP的过程称之为糖酵解44、糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。45、乳酸循环Cori循环：肌糖原分解时产生的G-6-P,由于肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能转变为G直接补充血糖，但可经过糖酵解途径转变成乳酸，乳酸经血循环到肝脏进行糖异生反应合成G或糖原，此过程称46、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程47、脂肪酸-氧化的定义：激活的脂肪酸运进线粒体后在酶的作用下，在位经
12、过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应生成一个乙酰CoA和少两个碳的脂酰CoA，如此不断循环，直至将长链脂肪酸都分解为乙酰CoA(丙酰CoA)的过程，称为.48、酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。（考）49、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。50、必需氨基酸：指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必须由食物供给的氨基酸51、蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值52、氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应-酮酸的过程。主要在肝、肾中进行53、一碳基团：某些氨基酸代谢过程中产生的只含
13、有一个碳原子的基团，称为一碳单位54、甲硫氨酸循环：蛋氨酸由ATP提供腺苷形成的SAM，后者经转甲基作用生成S-腺苷同型半胱氨酸，再经水解生成S-同型半胱氨酸，同型半胱氨酸再接受N5CH3FH4上的甲基重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环55、遗传的中心法则:复制转录复制翻译DNA=RNA-蛋白质反转录（2）56、复制：是指遗传物质的传代，以亲代（母链）DNA为模板合成子链DNA的过程转录：以DNA为模板合成RNA的过程。翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。57、半保留复制的概念：DNA生物合成时，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这
14、种复制方式称为半保留复制。（考）58、复制子：习惯上把两个相邻复制原点之间的距离定为一个复制子59、半不连续复制：先导链连续复制而随后链不连续复制，称为半不连续复制或复制的半不连续性60、内含子：不编码蛋白质的序列称外显子：编码蛋白质的基因部分称模板链：被转录的一股链称为编码链：不被转录的一股链称为61、核酶：具有催化活性的RNA62、遗传密码:每三个核苷酸代表一个氨基酸，又称三联体密码。63、摆动学说：反密码子第一位核苷酸与密码子第三位核苷酸配对，并不严格遵从碱基配对规律原则，除A-U,G-C配对外，I-U,I-C,G-U也可配对，称为不稳定配对64、分子伴侣：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，
15、可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。65、操纵子:是指原核生物基因组的一个表达调控序列，由调节基因、启动基因、操纵基因、结构基因及一些调控序列组成66、生物膜：是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜结构的统称。第三部分：填空题：1、蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N及少量的S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼特点：N在各种蛋白质中的平均含量为16%用定氮法可测定蛋白质含量（凯氏定氮法）：蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量6.252天然蛋白质中存在的氨基酸有20种3组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。4、氨基酸的光吸收特性Tyr、Phe、Trp的R
16、基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。（nm）Tyr278（nm）1.4103Phe259（nm）2.0102Trp279（nm）5.61035等电点的计算：pI=（pK1+pK2）对于有多个可解离基团：酸性：取pK1pK2pK3中数值最低的2个碱性：取pK1pK2pK3中数值最大的2个pI=（pKx+pKy）a、各种aa的pI不同；b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pHpI：aa+pHpI：aa-用离子交换、电泳将aa分开c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。6、N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端08动医3班57、一级结构是蛋白质
17、空间构象和特异生物学功能的基础。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键8、二级结构：多肽主链骨架的局部空间构象。主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲9、超二级结构类型（1）aa结构（复绕-螺旋）（2）a结构（3）结构10、维持三级（空间）结构的作用力：（1）氢键（2）疏水相互作用（3）离子键（盐键）（4）配位键。（5）范德华力（分子间及基团间作用力：取向力：极性基团间、诱导力：极性与非极性基团间、分散力：非极性基团间（6）二硫键，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。11、血红蛋白的两种构象：松弛型亲密型12、蛋白质的高级结构决定其功能，蛋白质的一级结构决定搞及结构
18、和功能，一级结构是空间构象的基础。13、蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。14、活性中心内的必需基团：结合基团：（与底物相结合）：催化基团：（催化底物转变成产物）15、能用来解释酶的专一性的学说是：锁钥学说（3）16、酶作用高效率机理：邻近效应与定向效应底物形变3共价催化（亲核催化，亲电子催化）4、酸硷催化5、活性部位疏水空穴的影响17、酶活力单位：国际单位(IU)、催量单位、18、酶活力的表示方法：活力单位、比活力、转换系数19、酶活性影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。20、
19、酶的可逆性抑制作用类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制21、竞争性抑制作用的动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。22、非竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。23、反竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。24、共价修饰调节常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）25、维生素按溶解性分为：水溶性维生素（维生素B族和维生素C等）、脂溶性维生素（维生素A、D、E、K等）26、维生素B1又称硫胺（素），焦磷酸硫胺素（TPP）是维生素B1在体内的生物活性形式。维生素B1主要功能；以TPP形式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。作为a酮酸脱氢酶的辅酶27、维生素
20、B2又称核黄素，FMN，(黄素单核苷酸）FAD，（黄素腺嘌呤二核苷酸）是维生素B2在体内的生物活性形式维生素B2的生理功能是以FMN和FAD形式作为黄酶等多种氧化还原酶及递氢体辅基的组成成分28、泛酸（维生素B3）的生物活性形式是：辅酶A（CoA）；或CoA-SH；是氨基转移的辅酶29、维生素PP：NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（PP体内的活性形式），辅酶；NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶生理功能：.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用；维持神经组织的健康；促进微生物生长；30、维生素B6：维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺缺乏症：导致皮肤、
21、中枢神经系统和造血机构的损害31、生物素（维生素B7）为含硫维生素：是多种羧化酶的辅酶32、叶酸即维生素B11：功能：四氢叶酸（FH4或THFA）是一碳基团转移酶系的辅酶，与蛋白质、核酸合成有关。33、维生素B12：是唯一含金属元素钴的化合物又称钴胺素；活性形式：5脱氧腺苷钴胺素生物体内的主要形式甲基丙二酸单酰辅酶A变位酶的辅酶34、维生素A源：-胡萝卜素、-胡萝卜素、-胡萝卜素、黄玉米色素在肝脏、肠粘膜内转化成A35、维生素D的活性形式：1，25一二羟基胆钙固醇。(1，25一(OH)2一D3）；维生素D3（胆钙化固醇）25-羟基胆钙固醇（肝脏）1，25一二羟基胆钙固醇（肾脏）36、维生素E又
22、称生育酚或抗不育维生素，已知有8种，其中4种（、-生育酚）较为重要37、DNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶RNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶38、核苷酸之间以3，5磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。39、tRNA的二级结构三叶草形40、核酸的紫外吸收：最大吸收峰为260nm。OD=1时的含量是50毫克。41、一般情况下，ATP将磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸将能量贮存起来。磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种贮存形式42、复合体:NADH-Q（泛醌）还原酶功能:将电子从NADH传递给泛醌复合体:琥珀酸-Q（泛醌）还原酶功能:将电子从琥珀酸传递给泛醌复合体:QH2（泛醌）-
23、细胞色素c还原酶功能：将电子从泛醌传递给细胞色素c复合体:细胞色素c氧化酶功能：将电子从细胞色素c传递给氧43、一对氢经苹果酸-天冬氨酸穿梭作用进入呼吸链彻底氧化可产生2.5个ATP。44、体内磷酸化主要有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化45、底物水平磷酸化可以产生1个ATP46、磷氧比（P/O)是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可间接测ATP生成量：NADH呼吸链：P/O=2.5即产生2.5molATPFADH呼吸链：P/O=1.5即产生1.5molATP47、氧化磷酸化的抑制剂:根据在呼吸链上的作用部位，可分为三类：、鱼藤酮,杀粉蝶菌素
24、（粉蝶霉素A）,阿米妥（异戊巴比妥）:抑制NADHCoQ、抗菌素A二硫基丙酮：抑制部位：细胞色素bc、COCNN3H2S；抑制部位：细胞色素aa3O2（4）48、糖酵解的反应部位：胞浆49、糖酵解的调节:关键酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶调节方式别构调节共价修饰调节50、6-磷酸果糖激酶-1(PFK-1)别构激活剂：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P别构抑制剂：柠檬酸;ATP（高浓度）丙酮酸激酶1.别构调节:别构激活剂：1,6-双磷酸果糖;别构抑制剂：ATP,丙氨酸己糖激酶或葡萄糖激酶:6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制长链脂肪酰CoA可别构抑
25、制肝葡萄糖激酶51、糖的有氧氧化:部位：胞液及线粒体52、有氧氧化的反应过程第一阶段：酵解途径2+2x1.5个ATP或2+2x2.5个ATP即5或7个ATP第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧2x2.5个ATP即5个ATP第三阶段：三羧酸（柠檬酸）循环2x10个即20个ATP53、第三阶段：三羧酸（柠檬酸）循环TCA反应部位：线粒体54、丙酮酸脱氢酶复合体的组成酶酶E1：丙酮酸脱氢酶E2：二氢硫辛酸转乙酰基酶E3：二氢硫辛酸脱氢酶五种辅酶：TPP硫辛酸HSCoAFAD,NAD+六种辅助因子TPP硫辛酸HSCoAFAD,NAD+Mg55、三羧酸循环的关键酶有：柠檬酸合成酶-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢
26、酶56、丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素（反应在线粒体）57、糖原合成与分解的调节关键酶：糖原合成：糖原合成酶糖原分解：糖原磷酸化酶58、糖代谢途径第一个交汇点：6-磷酸葡萄糖第二个交汇点：3-磷酸甘油醛第三个交汇点：丙酮酸59、必需脂肪酸亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸60、游离脂肪酸（脂酸）的来源自身合成多为饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。食物供给包括各种脂肪酸，其中一些不饱和脂肪酸，动物不能自身合成，需从植物中摄取。61、脂肪的动员关键酶（限速酶）：激素敏感性甘油三酯脂肪酶62、脂肪酸的分解代谢1、脂肪酸的-氧化部位组织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。亚细胞：胞液、线粒体形成一个高能硫酯键2.脂酰CoA进入线粒体关键酶：肉简酯酰转移酶3.脂肪酸的氧化经历：脱氢、水化、再脱氢、硫解4步重复。1.5ATP
