1、基础生物化学复习提纲及部分习题基础生物化学复习提纲和部分习题一、蛋白质化学 （一）蛋白质的概念与生物学意义 蛋白质是由氨基酸组成的不分支的长链生物大分子。蛋白质的种类繁多，是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。蛋白质是生命过程的执行者，表现出丰富的功能。蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用。（二）氨基酸 1氨基酸的基本结构和性质 1）氨基酸的结构：20种蛋白质氨基酸的分子结构特点酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、带羟基氨基酸、亚氨基酸、最小氨基酸、含巯基氨基酸。2）氨基酸的性质：包括了氨基酸的酸碱性质、立体化学、吸收光谱、化学反应。其中酸碱性质非常重要，其包括了兼性离子、pK、
2、pI等概念以及pI的计算。氨基酸的立体结构（D型与L型）吸收光谱：在近紫外区有特征吸收的三个氨基酸Phe、Tyr和Trp。氨基酸的化学反应：一般掌握三个反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应，反应的试剂、产物颜色、发生反应的氨基酸中的那个基团。2根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸（包括带正电荷和负电荷的氨基酸） （三）蛋白质的结构与功能 1肽的概念及理化性质 一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线
3、性聚合物。2蛋白质的初级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。 3蛋白质的高级结构 （二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 1）蛋白质的二级结构：指肽链主链或称肽链骨架有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间排列，不涉及侧链的构象和整个肽链空间排列。维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：1）. 肽键不能自由旋转带来的构象限制。肽链中的肽键主要为反式。2）. -C二面角、虽然可以任意旋转，但不是任意二面角所决定的构象都是立体化学所允许的。二级结构的类型：螺旋结构、折叠、-转角和无规卷
4、曲的结构特点及参数。2）超二级结构：超二级结构指由相邻的蛋白质二级结构单元相互接近，形成有规律的二级结构聚集体。3）结构域：较大的球形蛋白分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构之间以松散的肽链相连，这些球状构象即为结构域。4）三级结构：多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。5）四级结构：具有特定三级结构的肽链，主要通过非共价键形成的大分子组合体系为蛋白质的四级结构。亚基的概念。4蛋白质的结构与功能的关系 一级结构与功能：一级结构的变异与分子病。
5、（同源蛋白）一级结构的序列比较。空间结构与功能：核糖核酸酶的变性与复性实验；血红蛋白与肌红蛋白的功能比较，血红蛋白的别构效应。通过具体例子说明结构与功能的关系。（四） 蛋白质的理化性质 1蛋白质的两性电离及等电点：参考氨基酸的等电点定义。2蛋白质的胶体性质：稳定的胶体分散系统，需要保证三个条件：（1）分散相质点大小介于1100nm（2）分散相质点带有同种电荷，同种电荷相互排斥，使得质点不易沉淀下来；（3）溶剂在分散相质点表面形成溶剂化层，使分散质点间不易靠拢聚集成较大的颗粒而沉淀。3蛋白质的紫外吸收特征由于蛋白质中含有Trp、Tyr和Phe残基，使蛋白质在近紫外区280nm有最大特征吸收峰。通
6、过测定蛋白质溶液的A280nm可以测定蛋白质浓度。4蛋白质的变性及复性当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变，这个过程称为蛋白质变性。变性后的蛋白质在除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。蛋白质的变性复性实验可以用于蛋白质的折叠研究。二、核酸化学 （一） 核酸的种类和组成单位 核酸有两种类型：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。核酸是由核苷酸组成的多核苷酸长链分子。组成RNA的核苷酸为核糖核苷酸，组成DNA的核苷酸为脱氧核糖核苷酸。两种核苷酸都由等摩尔含氮碱基、戊糖和磷酸组成。其中的戊
7、糖是核糖，组成DNA的戊糖为2-脱氧核糖。碱基有五种A、G、C、U、T。碱基和戊糖缩合形成核苷，核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化形成核苷酸。核苷酸的功能。（二） 核酸的分子结构 1DNA的分子结构：1）DNA的一级结构：指DNA分子中由3，5-磷酸二酯键连接起来的脱氧核苷酸残基的排列顺序，或者是DNA分子中碱基的排列顺序，遗传信息就贮存在这个碱基的排列顺序中。多核苷酸链具有方向性；每条多核苷酸链都是独一无二的。2）DNA的二级结构：DNA的双螺旋结构模型。稳定双螺旋结构的因素主要有三种：氢键、碱基堆积力和离子键。R DNA结构的多态性双螺旋DNA在不同条件下以多种构象存在，称为。A-型、B-型、Z-
8、型DNA的结构特点。3）DNA的三级结构：双螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成螺旋的螺旋结构。DNA双螺旋圈数减少，双螺旋DNA处于拧松状态时形成负超螺旋，负超螺旋DNA为右旋。双螺旋圈数增加，双螺旋DNA处于拧紧状态时形成正超螺旋，正超螺旋DNA为左旋。绝大多数天然存在的DNA形成的是负超螺旋。2RNA的分子结构：1）tRNA的结构：一级结构：大多数tRNA中的核苷酸残基数在76左右。tRNA的一级结构中都含有较多的稀有碱基，大多数tRNA的5末端为pG，而所有tRNA的3末端都为CCAOH-3，这是tRNA携带氨基酸的位置。二级结构：tRNA的二级结构中含有较多的发夹结构，形成四个双链
9、的臂和四个单链的环，使tRNA具有相同的三叶草形结构。三级结构：tRNA的三叶草结构通过折叠形成倒L形的三级结构。2）mRNA的结构：原核生物：一个mRNA分子编码一条多肽链，这种mRNA分子被称为单顺反子。绝大多数的细菌mRNA分子可以编码两条或多条不同的多肽链，这种mRNA分子叫做多顺反子。原核生物mRNA中不具有帽子和poly（A）结构。真核生物：真核生物mRNA为单顺反子。其mRNA5端具有帽子结构，5帽子结构由7-甲基鸟苷酸（m7G）经焦磷酸与mRNA5末端核苷酸相连，形成5-5-三磷酸连接。几乎所有的真核mRNA的3端都具有poly（A）尾。内含子与外显子的概念。3）rRNA的结构
10、：核糖体中含有的RNA统称为rRNA。原核生物中有三种rRNA：23S、16S、5S；真核生物的rRNA有四种28S、18S、5.8S、5S。这些rRNA与蛋白质结合在一起形成核糖体。原核生物中，由50S大亚基和30S小亚基组成70S的核糖体。真核生物的核糖体为80S，大亚基为60S，小亚基为40S。 （三） 核酸的理化性质 1核酸的一般性质：溶解性、酸碱水解性、沉降性、粘度 DNA和RNA含有极性基团，均微溶于水，它们的钠盐在水中溶解度较大。核酸不溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。DNA中的磷酸二酯键对碱不敏感，而RNA很容易被NaOH稀溶液随机水解。DNA溶液粘度非常高；RNA溶液的粘度比DNA溶
11、液小得多。2核酸的紫外吸收特征 核酸溶液在260 nm附近有一个最大吸收峰，在230 nm有一个低谷，RNA的吸收光谱与DNA无显著差别。3核酸的变性及复性 1）变性：在一定条件下，受到某些物理和化学因素的作用，DNA的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏，双螺旋松散，双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程称为变性。2）复性：变性DNA在适当条件下，两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程称为复性。缓慢冷却复性的过程称为退火。3）增色效应与减色效应、熔解温度、分子杂交的概念。R 增色效应：变性DNA分子双螺旋结构破坏，碱基充分外露，其紫外吸收增加的现象。R 减色效应：变性
12、DNA分子复性重新形成双螺旋结构，其紫外吸收降低的现象。R 熔解温度Tm：DNA变性时，OD260增大。通常把加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔解温度；或者：当增色效应达到一半时的温度。R 核酸的分子杂交：来源不同的两条具有碱基互补序列的单链核酸分子，通过退火复性，碱基互补区段按照碱基配对原则结合在一起形成双链的过程称为核酸的分子杂交。杂交过程可以发生在DNA单链之间、RNA单链之间以及DNA单链与RNA单链之间。三、酶 （一） 酶的基本概念和作用特点1. 酶：是生物活细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生物催化剂。某些RNA具有催化活性，称为核酶（ribozyme）。2.
13、 酶催化剂的特性：极高的催化效率；高度的专一性；催化活性易受外界条件影响；催化活性在细胞内受严格调控；某些酶催化活性与辅助因子有关；酶的蛋白质本质。（二） 酶的国际分类和命名 1. 命名：每一种酶应有一个系统名称和一个习惯名称。2. 国际系统命名法原则：规定每种酶的名称应当标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两种底物起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以“：”将其隔开。3. 分类编号方案：每个酶的分类编号由字母“EC”加上四个数字组成，数字间用“”分开。按酶促反应性质将酶分为6大类。分类编号中的第一个数字表明一个酶属于六大类中的哪一类。第二个数字是该酶的亚类，指明底物中被
14、作用的基团或键。第三个数字是该酶的亚-亚类。第四个数字是该酶在亚-亚类中的排序。（三）酶的作用机制 1酶的活性中心：酶分子中与底物结合并起催化作用的空间部位。1）. 活性中心包括两个功能位点：R 结合位点：保证底物正确结合在酶的催化位点附近，决定了酶的专一性。R 催化位点：负责底物键的断裂及新键的形成，决定了酶的催化能力。在含有辅因子的酶中，辅因子或其上的某些基团也参与酶活性中心的组成。 2）. 酶活性中心的特点：R 只占酶分子结构中很小部分（1-2%）；R 具有特定的三维结构，酶和底物结合的专一性取决于活性中心中原子的精致排列；R 并不是和底物的形状正好互补，具有柔性；R 以弱键与底物结合；
15、R 位于酶分子的一个凹穴中，形成疏水区。2酶的专一性和高效性机制 1）. 酶的专一性：指一种酶只能催化某一种或某一类物质发生特定的反应。分为结构专一性和立体异构专一性两类。2）. 高效性机制：邻近和定向效应；底物形变；共价催化；酸碱催化；疏水微环境的影响；金属离子催化。（四） 影响酶促反应速度的主要因素 1. 底物浓度、酶浓度、温度和pH值、激活剂与抑制剂都对酶促反应速度产生影响。底物浓度：米氏方程表示了底物浓度与反应速度之间的关系。米氏常数KM的物理意义：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔。2. 抑制剂：抑制作用分为可逆和不可逆抑制作用两种。可逆抑制作用有分为：竞争性
16、抑制作用；非竞争性抑制作用；反竞争性抑制作用。1）. 可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，结合是可逆的；可通过透析法除去抑制剂，恢复酶的活性。2）. 竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争酶的结合部位，可通过增加底物浓度减轻或消除抑制作用。3）. 非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者间无竞争作用，这类抑制作用不能通过提高底物浓度来解除。4）. 反竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离的酶结合，必须在酶和底物结合后，才能与ES结合形成ESI复合物；ESI复合物不能分解为产物；这类抑制作用较为少见。5）. 可逆抑制作用的动力学：抑制类型VmaxKm竞争性抑制不变增大非竞争性抑制降低不变
17、反竞争性抑制降低降低（五） 别构酶和共价修饰酶：别构效应与别构酶：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节或别构效应。具有别构调节作用的酶称为别构酶。共价修饰酶：这类酶经其他酶对其结构进行共价修饰，使其在活性形式与非活性形式间相互转变。（六） 同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶 四、维生素与辅酶 维生素的概念与种类；水溶性维生素和脂溶性维生素的生物学功能。 主要掌握各种水溶性维生素作为何种辅酶的前体，相应的酶催化哪种反应。五、糖代谢 （一） 生物体内的糖类 主要有单糖、寡糖糖和多糖。糖的结构主要在有机化
18、学中学习。糖的概念是：多羟基醛或多羟基酮，或水解可以变成多羟基醛或酮的化合物。生物化学中涉及的单糖主要是葡萄糖。涉及的寡糖，主要有蔗糖和麦芽糖。多糖中要掌握直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的结构，及这些多糖中单糖的连接方式。 （二） 单糖的代谢 单糖的分解主要包括三个代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径。这些分解代谢途径中，物质代谢过程伴随着能量分子的生成。1糖酵解：糖酵解在细胞质中进行，是葡萄糖通过发酵分解，降解成丙酮酸同时产生ATP的过程。共10步反应，可以分成两个阶段。第一阶段：由葡萄糖裂解为磷酸三碳糖，共5步反应。1分子葡萄糖消耗2分子ATP，为耗能的糖活化阶段。第二阶段：由磷酸
19、三碳糖最后生成丙酮酸，也是5步反应。1分子磷酸甘油醛转变成1分子丙酮酸，同时生成2分子ATP和2分子NADH，是放能阶段。 2. 糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程称为糖异生。其途径是通过丙酮酸转变为葡萄糖，基本上是沿着糖酵解的逆反应，但不是糖酵解途径的逆转。主要的非糖前体：乳酸、氨基酸类、甘油；主要的进入点：丙酮酸、草酰乙酸、磷酸二羟丙酮。3三羧酸循环 1）. 三羧酸循环：糖酵解中生成的丙酮酸在无氧条件下进入发酵过程（乳酸发酵和乙醇发酵）。在有氧条件下丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A经过一系列氧化脱羧反应，最后生成CO2、H2O并产生能量的过程即是三羧酸循环。三羧酸循环是燃料分子氧化的
20、最后的共同途径，在线粒体基质中进行。2）. 三羧酸循环包括8步反应：各步反应中的代谢中间物都应该记住。丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A的反应是连接糖酵解和三羧酸循环的枢纽。之后乙酰辅酶A进入三羧酸循环，经过两次脱羧、4次脱氢彻底分解。4次脱氢过程中，生成3分子NADH和1分子FADH2。三羧酸循环发生在线粒体基质，催化这些反应中的酶都位于线粒体基质中，但有一个酶例外：琥珀酸脱氢酶定位在线粒体内膜上。3调控位点：三羧酸循环葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化分解途径中有7个调控位点。1）. 糖酵解中有3个：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的3个反应。2）. 由丙酮酸生成乙酰辅酶A的反应，也是一个
21、调控位点，催化该步的酶为丙酮酸脱氢酶。3）. 三羧酸循环中的3个调控位点：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶催化的反应。4磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径是葡萄糖在细胞质中直接氧化脱羧，并以戊糖磷酸和NADPH（还原力）为重要中间产物的有氧呼吸途径，产生NADPH的主要途径。主要掌握这个代谢途径的特点。这个途径同样可以分为两个阶段：第一个阶段为不可逆的氧化阶段由6-磷酸葡萄糖生成5-磷酸核酮糖，伴随着脱羧生成CO2 和脱氢生成NADPH。第二个阶段为可逆的非氧化阶段磷酸戊糖分子重排，产生不同碳链长度的磷酸单糖。 糖的磷酸戊糖途径的意义需要掌握。六、电子传递与氧化磷酸化 （一）高能化合物概念
22、，常见的高能化合物。（二）电子传递链1电子传递链的组成由一些氧化还原电位不同的氢传递体和电子传递体按一定顺序（对电子亲和力逐渐升高的顺序）组成的从供氢体到氧之间电子传递系统称为电子传递链，又称呼吸链。电子传递体包括：烟酰胺类核苷酸类NADH；黄素蛋白类（辅基为FMN或FAD）；铁硫蛋白类；细胞色素类及CoQ。电子传递链中多数电子传递体在线粒体内膜上形成4个超分子复合体。电子传递链一般有两条：NADH电子传递链和FADH2电子传递链，但是FADH2电子传递链不是主要的电子传递链。2电子传递的抑制剂 电子传递的抑制剂作用在呼吸链的三个不同部位：1）. 鱼藤酮和安密妥抑制从NADH到CoQ的电子传递
23、。2）. 抗霉素A 抑制细胞色素b到c1之间的电子传递。3）. 氰化物、叠氮化合物和一氧化碳等物质抑制从细胞色素aa3到分子氧之间的电子传递。（三） 氧化磷酸化 1磷酸化的类型 电子从NADH或FADH2经呼吸链传递给氧形成水时，将所释放的能量转移给ADP形成ATP的过程称为氧化磷酸化。其它的磷酸化类型：底物水平磷酸化和光合磷酸化2氧化磷酸化的机制 先后提出过：化学偶联学说、构象偶联学说和化学渗透学说。化学渗透学说的主要内容：线粒体内膜是封闭的膜系统，质子不能自由通过线粒体内膜；电子传递链和ATP合酶在线粒体内膜上是定向排列，递氢体有质子泵的作用，将H+从线粒体基质定向地泵至内膜外侧的膜间隙；
24、在内膜两侧形成pH梯度和跨膜电位梯度质子电化学梯度，称为质子推动力；质子移动力驱动内膜外侧质子通过内膜上的ATP合酶回到线粒体基质时使ADP磷酸化合成ATP。3线粒体穿梭系统 在细胞质中产生的还原性辅酶NADH必须通过特殊的跨膜传递机制才能进入线粒体氧化，这个过程称为穿梭作用。磷酸甘油穿梭系统存在于哺乳动物的肌肉组织和神经细胞中，由-磷酸甘油脱氢酶催化，经这个途径进入线粒体的NADH能够产生1.5分子的ATP。在心脏、肝脏和肾脏中存在苹果酸-天冬氨酸穿梭系统，由苹果酸脱氢酶催化，经这个途径进入线粒体的NADH可以产生2.5分子的ATP。七、脂类代谢 （一） 生物体内的脂类 依其化学组成分为三大
25、类：单纯脂类、复合脂类和非皂化脂类单纯脂类：脂肪酸和醇类所形成的酯复合脂类：除脂肪酸和醇类外，尚含有其它非脂性物质。非皂化脂类：萜类、固醇类（甾类）和前列腺素类等。 （二） 脂肪的分解代谢 1脂肪的酶促水解 脂肪酶专一水解三酰甘油的酯键，生成甘油、单酰甘油、二酰甘油和脂肪酸。2甘油的降解和转化 甘油在甘油激酶的催化下生成-磷酸甘油。 -磷酸甘油氧化脱氢转变成磷酸二羟基丙酮，后者异构化生成3-磷酸甘油醛。 3-磷酸甘油醛可进入糖酵解途径转化为丙酮酸，进而进入三羧酸循环彻底氧化分解。 3-磷酸甘油醛也可以经糖异生途径合成糖原。因此，磷酸二羟基丙酮是联系甘油代谢与糖代谢的关键物质。3脂肪酸的-氧化分
26、解 -氧化是脂肪酸氧化最主要的途径。脂肪酸首先活化成脂酰CoA，然后在一系列酶的作用下，在-和-碳原子之间发生断裂，-碳原子被氧化，生成一分子乙酰CoA和较原来少了2个碳原子的脂酰CoA的过程。-氧化在线粒体基质中进行，在植物中-氧化也存在于乙醛酸体和过氧化物酶体中。植物中-氧化主要存在于过氧化物酶体中。-氧化时脂肪酸首先活化为脂酰CoA，然后肉碱携带活化的长链脂酰CoA进入线粒体基质，此过程由肉碱酰基转移酶（I和II）催化。饱和的酰基CoA在线粒体基质内，经由重复的氧化、水合、氧化、硫解四个反应序列而降解。偶数碳脂肪酸经-氧化后生成乙酰CoA，奇数碳脂肪酸经-氧化后除生成乙酰CoA之外，还生
27、成丙酰CoA，丙酰CoA可以转化为琥珀酰CoA进入三羧酸循环。脂肪酸经-氧化作用生成的能量计算（略）（三） 脂肪的生物合成 1甘油的生物合成磷酸甘油的合成：DHAP还原或甘油磷酸化2饱和脂肪酸的从头合成 从头合成：从简单原料开始合成。饱和脂肪酸的从头合成就是16碳的饱和脂肪酸的生物合成途径。细胞定位：动物的细胞质；植物的叶绿体（和前质体） 。包括乙酰辅酶A的转运、丙二酸单酰辅酶A的形成和脂肪酸合成酶系催化的软脂酸的合成过程。乙酰辅酶A是脂肪酸合成的主要原料。通过柠檬酸-丙酮酸循环将乙酰辅酶A从线粒体转运到细胞质中。3三酰甘油的生物合成 L-磷酸甘油 + 脂肪酰CoA 脂肪八、氨基酸的代谢 （一
28、）氨基酸的代谢 1氨基酸的分解代谢 氨基酸的分解一般总是先脱下氨基，形成碳骨架 -酮酸。氨基 尿素或其它含氮化合物 -酮酸 CO2+H2O+ATP氨基酸的降解反应主要包括：脱氨基、脱羧基、羟基化等作用。 （1）脱氨基：1）. 氧化脱氨基作用：氧化专一氨基酸的酶之一：Glu脱氢酶 2）. 转氨基作用：是氨基酸脱氨的一种重要方式。通过转氨酶实现。转氨酶辅基：磷酸吡哆醛（PLP） 磷酸吡哆胺（PMP）3）. 联合脱氨基作用：R 转氨酶-Glu脱氢酶联合脱氨基R 转氨酶-嘌呤核苷酸循环联合脱氨基 4）脱酰胺基作用：谷氨酰胺酶、天冬酰胺酶使酰胺生成相应的氨基酸和氨（2）脱羧基：氨基酸在脱羧酶（磷酸吡哆醛
29、为辅酶）催化下发生脱羧基作用，生成胺类化合物和CO2。 （3）尿素循环：大多数陆生脊椎动物以尿素的形式将分解产生的氨基氮排除体外。尿素循环：即将氨转变为尿素的循环，是最早发现的代谢循环。R 经尿素循环形成一分子的尿素，可清除两分子的氨基氮和一分子CO2。R 尿素是中性无毒物质。 R 排尿素动物在肝脏中合成尿素。 氨基酸碳骨架的代谢氨基酸降解产生的碳架最后集中生成七种主要的中间代谢物：丙酮酸、草酰乙酸、延胡索酸、琥珀酰CoA、-酮戊二酸、乙酰CoA、乙酰乙酸。生酮氨基酸和生糖氨基酸的概念九、核酸降解与核苷酸代谢（一）核酸的降解核酸酶：按酶作用的底物专一性：RNase；DNase；Nuclease
30、按酶作用于底物的方式：核酸外切酶，核酸内切酶限制性核酸内切酶：由细菌产生的、专一识别外源双链DNA上特异核苷酸序列，并在识别位点切断DNA链的核酸内切酶。 酶切位点：限制性内切酶所识别的双链DNA中特定的核苷酸序列，一般为48个碱基对，通常具有回文结构。（粘性末端；平头末端。）（二）核苷酸的分解代谢 （1）核苷酸的降解：磷酸单酯酶或核苷酸酶催化核苷酸水解下磷酸生成核苷。分解核苷的酶有两类：核苷磷酸化酶，分解核苷生成含氮碱和1-磷酸戊糖；核苷水解酶，分解核苷生成含氮碱和戊糖。（2）嘌呤的降解：R 嘌呤碱的分解从脱氨基开始R 人、猿、鸟类等以尿酸作为嘌呤碱代谢的终产物。R 不同种类的生物对嘌呤的降
31、解不完全一样。（3）嘧啶的降解：嘧啶的降解也从脱氨开始。 2核苷酸的合成代谢从头合成途径和补救途径。（1）嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径：先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP），由IMP合成腺苷酸（AMP）、鸟苷酸（GMP）磷酸核糖的供体：5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP） 嘌呤合成的前体：CO2、甲酸盐、Gly、Asp、Gln补救途径：由嘌呤碱或核苷合成嘌呤核苷酸。核苷磷酸化酶，磷酸核糖转移酶、核苷磷酸激酶等。（2）嘧啶核苷酸的合成：从头合成途径：嘧啶核苷酸合成时首先合成嘧啶环，嘧啶环再与磷酸核糖结合生成尿嘧啶核苷酸。由UTP生成CTP。嘧啶环的各原子来自：氨甲酰磷酸和Asp。 补救途径：由嘧啶碱或核苷合成嘧啶核苷酸。核苷磷酸化酶，磷酸核糖转移酶、核苷磷酸激酶等。（3）脱氧核苷酸的降解：脱氧核苷酸由相应的核糖核苷酸二磷酸还原生成
