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    药学作业集生化离线作业选做题答案探讨.docx

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    药学作业集生化离线作业选做题答案探讨.docx

    1、药学作业集生化离线作业选做题答案探讨生 物 化 学 作 业 集习题参考答案一、填空题选做题:1.分子构象 变构效应剂2.负电荷 正极 负极3. 氢键 离子键(盐键) 疏水作用 范德华力4.亚基 5.颗粒表面水化膜 表面带有同种电荷,二、名词解释选做题:1.指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序,这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键,一级结构是蛋白质分子的基本结构,它是决定蛋白质空间结构的基础。2.各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在,而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠,形成特定的空间三维结构,这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构

    2、象通常由非共价键(次级键)来维系。3.是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象,其结构特征为: 为一右手螺旋; 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm; 螺旋以氢键维系。4.-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,其结构特征为: 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构; 主链骨架伸展呈锯齿状; 借相邻主链之间的氢键维系。5.是多肽链180回折部分所形成的一种二级结构,其结构特征为: 主链骨架本身以大约180回折; 回折部分通常由四个氨基酸残基构成;构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。6.多肽链的主链除了-螺旋、结

    3、构和转角外,还有一些无确定规律性的折叠方式,这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。7.具有二级结构或域结构的一条肽链,由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用,而进行范围广泛的盘曲与折叠,形成包括主,侧链在内的空间排列,这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为三级结构。8. 它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。它是亚基的立体排布,亚基间相互作用与接触部位的布局,但不包括亚基内部的空间结构。9.向蛋白质溶液中加入高盐浓度的中性盐,使其脱水析出的现象。10.蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。以血红蛋白为例,一

    4、分子氧与一个血红素辅基结合,引起亚基构象变化,进而引进相邻亚基构象变化,更易与氧气结合。11.肽:蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物,一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。三、问答题选做题:1螺旋结构是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象,其结构特征为:肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋,每36个氨基酸残基使螺旋上升一圈,螺距为0.54nm,每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm;螺旋的每个肽键的NH与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行,肽链中的全部肽键都可形成氢键,

    5、是维持 螺旋结构稳定的主要次级键。氨基酸侧链伸向螺旋外侧,不参与-螺旋的形成。极大的侧链基团、连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基、Pro等亚氨基酸存在、有甘氨酸存在等影响 螺旋的形成。2. 蛋白质的空间结构包括:蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容,蛋白质的二级结构主要包括:-螺旋,-折迭,-转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键(次级键),

    6、如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等,但也有共价键,如二硫键等。蛋白质的四级结构:就是指蛋白质分子中亚基的立体排布,亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。第二章 核 酸习题参考答案一、填空题 选做题:1. DNA中含有T,而 RNA 则含有U DNA中含有脱氧核糖,而RNA则含有核糖 2. 5 3 3. 指其结构中核苷酸的排列次序4. 反 互补 105. 反密码 -CCA-OH 结合和携带氨基酸 氨基酸臂或氨基酸柄 6. 2nm 3.4nm 10 0.34nm 7. 细胞核中 贮存和携带者 细胞质 各个过程 二、 名词解释 选做题:1. 两

    7、条来源不同的单链核酸(DNA或RNA),只要它们有大致相同的互补碱基顺序,经退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交。2. DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因(gene)。一个生物体的全部DNA序列称为基因组(genome) 三. 问答题 选做题:1. 核苷酸由核苷与磷酸所组成。每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖(或脱氧核糖)与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子(C1)与嘌呤碱的第九位氮原子(N9)相连接,或与嘧啶碱的第一位氮原子(N1)相连,这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合 。尽管核糖结构上游离的-

    8、OH(如C2、C3、C5及脱氧核糖上的C3、C5)均能参与发生酯化反应,生成C3- 或C5-核苷酸 ,但生物体内的核苷酸组成中多数是5-核苷酸,即磷酸基大多是与核糖的C5- 连接的。第三章 酶习题参考答案一、填空题选做题:1. 高度催化效率 高度专一性 对反应条件高度敏感 活性可被调节控制2. 正协同效应 负协同效应 同促协同效应 异促协同效应二、名词解释选做题:1. 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变,引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用(Inhibition)。能对酶起抑制作用的称为抑制剂(inhibitor)2. 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透

    9、析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。3. 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。4. 当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变构酶的协同效应。三、问答题选做题:1.酶作为催化剂,它具有一般催化剂的共同性质:(1)只能催化热力学上允许进行的反应,对于可逆反应,酶只能缩短反应达到平衡的时间,但不改变平衡常数;(2)酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度;(3)酶在反应中用量很少,反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质:(1)高度的催

    10、化效率,酶通过其特有的作用机制,比一般催化剂更有效地降低反应的活化能,;(2)高度的作用专一性,酶对作用的反应物有严格要求,其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。:(3)酶活性对反应条件具有高度敏感性,酶的化学本质是蛋白质,所有能使蛋白质发生变性的理化因素,均能导致酶的失活;(4)催化活性可被调节控制,酶的作用无论是在体内或体外,都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率,以适应生理活动需要的根本前提。2. 竞争性抑制非竞争性抑制 机 理I与S竞争与酶活性中心结合,排挤了E对S的催化作用I在E分子中结合的位置不是结合S的位置,E对S的结合不影响E和I的结合。 I 结

    11、构I常具有与S相类似的结构I的分子结构与S分子无关 抑制行为提高S,可减弱或解除抑制作用抑制作用不能因提高S而改变 动力学特征Km值增大,Vmax不变Km值不变,Vmax 降低3. 变构酶是指能催化相同的化学反应,但其分子组成及结构不同,理化性质和免疫学性质不同,它们可以存在于同一种属的不同个体,或同一个体的不同组织器官,甚而存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。变构酶多为寡聚酶,分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较,其动力学特征主要表现为:v与S的关系为S型曲线,这种曲线关系再E作用于S时,只要S发生微小的变化,即能引起v的极大改变。故变构酶能以极大程度调控反应速率。第四章:糖

    12、代谢习题参考答案 一、填空题选做题:1线粒体 糖酵解2丙酮酸脱氢酶 硫辛酸乙酰基转移酶 二氢硫辛酸脱氢酶 5二、名词解释选做题:1.血糖指血液中的葡萄糖,其正常水平相对恒定,维持在3.896.11mmol/L之间。2. 糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。四、问答题选做题:1糖酵解和糖有氧氧化的异同见表比较项目 糖 酵 解 糖 有 氧 氧 化反应部位 胞液 胞液和线粒体反应条件 无氧 有氧受氢体 NAD+ NAD+、FAD限速酶 己糖激酶或葡萄糖激酶、 柠檬酸合成酶、 己糖激酶或葡萄糖激酶、 异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸果糖激酶-l、 -酮戊二酸脱氢酶复合体。生成ATP数

    13、 1分子G氧化分解净生成 净生成36或38分子ATP2分子ATP 产能方式 底物水平磷酸化 底物水平磷酸化和氧化磷酸化,后者为主终产物 乳酸 CO2和H2O生理意义 糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收 糖的有氧氧化是机体获得能量的迅速获得能量的重要途径主要途径; 三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋 是机体缺氧时获得能量的主要途径; 白质三大营养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通路;是成熟红细胞获得能量的唯一方 是体内物质代谢相互联系的枢纽。式;是神经、白细胞、骨髓等组织细胞在有氧情况下获得部分能量的有效方式。 2.丙酮酸脱氢酶复合体由丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和TPP、硫辛酸

    14、、HSCoA、FAD、NAD+5种辅助因子组成。其中TPP含有维生素B1,辅酶A(HSCoA)含有泛酸,FAD含有维生素B2,NAD+含尼克酰胺,硫辛酸本身也是一种维生素。3磷酸戊糖途径的生理意义:为核酸和核苷酸的生物合成提供5-磷酸核糖。为多种代谢反应提供NADPH:NADPH是体内重要的供氢体,参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成反应;NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶,使氧化型谷胱甘肽(G-S-S-G)还原为还原型谷胱甘肽(G-SH);NADPH还参与肝内生物转化反应。4糖异生概念:由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。原料:甘油、有机酸和生糖氨基酸。部位:主要在肝脏,其次是肾脏。 关键

    15、酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。生理意义: 维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。 防止酸中毒发生。 补充肝糖原。 第五章:脂类代谢习题参考答案一、填空题选做题:1. 胞液 乙酰CoA羧化酶 2. NADPH + H+ 磷酸戊糖途径 3.乙酰CoA NADPH HMG-CoA还原酶 胆汁酸 类固醇激素 1,25-(OH)2-D34.经三羧酸循环氧化供能 合成脂肪酸 合成胆固醇 合成酮体等二、名词解释选做题:1激素敏感性脂肪酶是指脂肪细胞中的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感,其活性受多种激素的调节,胰岛素能抑制其活性;胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。

    16、是脂肪动员的限速酶。2血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体,表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团,这些化合物的疏水基团朝向球内,内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质,血浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。3.血浆中的脂类化合物统称为血脂包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及自由脂肪酸。(四)问答题选做题:112C脂肪酸氧化分解包括以下几个阶段:(1)脂肪酸活化生成脂酰CoA 消耗2个高能键(2)脂酰基由肉碱携带进入线粒体(3)通过5次-氧化,生成6分子乙酰CoA 生成55=25ATP(4)经三羧酸循环,乙酰CoA氧化成水和CO2 生成126=72ATPATP生成数合计:25 + 72 2

    17、 = 95另外,在肝脏乙酰CoA缩合成酮体,然后运至肝外组织,酮体重新转变为乙酰CoA,经三羧酸循环生成水和CO2。2.人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖 丙酮酸 乙酰CoA 合成脂肪酸 脂酰CoA葡萄糖 磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油脂酰CoA + 3-磷酸甘油 脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。第六章:生物氧化习题参考答案 一、填空题选做题:1. CoQ Cyt c二、问答题选做题: 呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据

    18、它们的氧化还原电势的测定来确定的,各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。另外还可以利用电子传递抑制剂来确定它们的顺序。当在体系中加入某种电子传递抑制剂时,以还原态形式存在的传递体则位于该抑制剂作用位点的上游。如果以氧化态形式存在,则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。这样结合应用几种电子传递抑制剂,便可为确定各电子传递体的顺序。此外还可通过测定细胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序。第七章:氨基酸代谢习题参考答案一、填空题选做题:1、氨基酸脱氨生成 由肠管吸收的氨 肾产生的氨2、再合成氨基酸 转变为糖 脂肪 氧化产生能量3、FH4 核苷酸 氨基酸4、氨 -酮酸二、问答题选做题1、某些氨基酸

    19、在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团,称为一碳单位或一碳基团。体内的一碳单位有甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。一碳单位不能游离存在,常与四氢叶酸结合而转运和参加代谢。一碳单位的主要生理意义是作为合成嘌呤及嘧啶的原料,故在核酸生物合成中占有十分重要的地位。例如,N10-CHO-FH4与N5,N10=CH-FH4分别提供嘌呤合成时C2与C8的来源;N5,N10-CH2-FH4提供胸腺苷酸(dAMP)合成时甲基的来源。由此可见,与乙酰辅酶A在联系糖、脂、氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似,一碳单位将氨基酸与核酸代谢密切联系起来。一碳单位代谢的障碍可造成某些病理情况,例如巨幼红细胞性贫

    20、血等。磺胺类药物及某些抗恶性肿瘤药(甲氨蝶呤等)也正是分别通过干扰细菌及恶性肿瘤细胞的叶酸、四氢叶酸合成,进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。第八章:核苷酸代谢习题参考答案一、填空题选做题:1.NDP 二、名词解释选做题:1.用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等为原料,经过多步酶促反应,进行嘌呤核苷酸的合成。2.分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径第九章:复制习题参考答案一、填空题选做题:1.严格的碱基选择 DNA聚合酶的校正功能 RNA引物的作用2.RNA 蛋白质 催化端粒DNA的合成 自身的RNA 3.修复 切除修复 重组修复 SOS

    21、修复二、名词解释选做题:1.DNA复制时,双链解开,其中一股新链的合成依53方向延伸,与复制叉行进方向一致,是连续合成的,此链称为前导链。2. 复制是从DNA分子上的特定部位开始的,这一部位叫做复制起始点常用ori或o表示。3. 每个复制起点到终点间的DNA复制区域称复制子,每个复制子在一个细胞分裂周期中必须启动而且只能启动一次,真核生物染色体为多复制子。三、问答题必做题:选做题:1.保真性是制复制过程中合成新链的碱基序列与模板链具有高度的互补性,使子代DNA分子的结构与亲代DNA完全相同,从而使亲代DNA的遗传信息真实不变地传递到子代DNA分子中。复制的保真性有赖于以下因素的作用:复制中严格

    22、的碱基选择;DNA聚合酶的校正功能;RNA引物的作用。第十章:转录习题参考答案一、填空题选做题:1模板链 编码链 编码链2DNA 5 33RNase H活性 RNA二、名词解释选做题:1真核生物断裂基因中,其中编码特定氨基酸的核苷酸序列称外显子。2逆转录酶是一种RNA指导的DNA聚合酶,存在于RNA病毒中,以病毒RNA为模板,dNTP为原料,催化合成与病毒RNA互补的cDNA。3位于转录起始点上游,是结合RNA聚合酶的DNA序列。与RNA聚合酶识别、结合有关,其作用有强弱之分。如原核生物35区的TTGACA及10区的TATAAT序列,真核生物的TATA盒、CAAT盒和GC盒。 4由病毒逆转录酶

    23、催化,dNTP为原料,以病毒RNA为模板合成的互补链称cDNA。5. 结构基因中不能指导多肽链合成的非编码顺序就被称为内含子。三、问答题选做题:1复制和转录都以DNA为模板,都需依赖DNA的聚合酶,聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键,新链合成都是从53方向延长,都需遵从碱基配对规律。复制和转录的区别是:通过复制使子代保留亲代全部遗传信息,而转录只是根据生存需要将部分信息表达。复制以双链DNA为模板,而转录只需单链DNA为模板;复制产物是双链DNA,转录产物是单链RNA。此外,聚合酶分别是DNA pol和RNA pol;底物分别是dNTP和NTP;复制是碱基A-T、G-C配对,转录是碱基A-

    24、U、G-C配对;复制需要RNA引物,转录不需要任何引物。 2.原核生物RNA聚合酶结构特点和功能:RNA聚合酶是一种不同于引物酶的依赖DNA的RNA聚合酶。该酶在单链DNA模板以及四种核糖核苷酸存在的条件下,不需要引物,即可从53聚合RNA。原核生物中的RNA聚合酶: 全酶由五个亚基构成,即2。亚基与转录起始点的识别有关,而在转录合成开始后被释放,余下的部分(2)被称为核心酶,与RNA链的聚合有关。 原核生物RNA聚合酶的功能主要有以全酶形式从DNA分子中识别转录的起始部位。促使与酶结合的DNA双链分子打开约17个碱基对。催化与模板碱基互补的NTP逐一以3,5磷酸二酯键相连,从而完成一条RNA

    25、的转录。识别转录终止信号。参与转录水平的调控。 第十一章 蛋白质的生物合成翻译习题参考答案一、填空题选做题:1.3 12. 5 3 N端 C端3.氨基酰-tRNA结合的部位 肽酰-tRNA结合的部位4. 绝对专一性 氨基酸 tRNA 二、问答题选做题:1.新生肽的剪切、折叠和亚基的聚合:新生肽的剪切,新生肽的折叠,亚基的聚合氨基酸残基共价化学修饰:脱脱N-甲酰基或N-蛋氨酸,个别氨基酸的修饰2. 简述遗传密码的概念和特点:作为指导蛋白质生物合成的模板,mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体,代表一个氨基酸的信息,此三联体就称为密码(coden)。共有64种不同的密码。遗传密码具有以下特点: 连

    26、续性; 简并性; 通用性;(但在线粒体或叶绿体中特殊) 方向性,即解读方向为5 3; 摆动性; 起始密码:AUG;终止密码:UAA、UAG、UGA。第十二章 基因表达调控选做题习题参考答案一、名词解释1基因表达是指储存遗传信息的基因经过转录和翻译而形成表型性状的过程。2基因组是指一个细胞或生物体所含的全部遗传信息或整套基因。3操纵子是指由2个以上的结构基因与启动子、操纵序列或称操纵基因以及其它调节序列在基因组中成簇串联组成。二、问答题1乳糖操纵子的结构及功能:大肠杆菌乳糖操纵子的基本结构为3个结构基因、1个启动子P、1个操纵序列O和1个调节基因I。3个结构基因Z、Y和A分别编码-半乳糖苷酶、透

    27、酶和转乙酰基酶。启动子P为RNA聚合酶辨认和结合的位点。调节基因I编码阻遏蛋白,后者可结合到操纵序列O上使RNA聚合酶不能从启动子P处进入到结构基因上,结构基因的表达被关闭。在P的上游还有分解代谢物基因激活蛋白(CAP)结合的位点。2. 乳糖操纵子的调控方式乳糖操纵子的负性调节:当无乳糖时,乳糖操纵子中调节基因I编码的阻遏蛋白与操纵序列结合,阻碍RNA聚合酶与P结合,结构基因无表达。当有乳糖时,在细胞原有的少量酶的催化下产生半乳糖,而后者作为诱导物,可以形成阻遏蛋白-诱导物复合物。诱导物的结合改变了阻遏蛋白的构象,降低了它与操纵基因的亲和力。当阻遏蛋白不与操纵基因结合时,有利于RNA聚合酶与启

    28、动子形成起始复合物以及RNA聚合酶沿着DNA模板移动,促成结构基因的转录。乳糖操纵子的正性调节:lac操纵子的正性调节与CAP直接相关。当培养基中葡萄糖耗尽时,E. coli经过一段停滞期,在培养基中存在的乳糖诱导下产生代谢乳糖的酶,而降解乳糖总是与cAMP浓度呈正相关。当没有cAMP时,CAP处于非活性状态。当CAP与cAMP结合,可改变构象,成为活性形式cAMP-CAP,提高对DNA位点的亲和性,激活RNA聚合酶,促进结构基因表达。乳糖操纵子的协同调节:乳糖操纵子的CAP的正调节和阻遏蛋白的负性调节,都是以操纵子为表达单位,包括若干个结构基因和调控元件一起协同地运转。有无葡萄糖或/和乳糖时,乳糖操纵子的调控出现不同的情况。当有葡萄糖和乳糖同时存在时,由于利用葡萄糖是最节能的,所以细菌优先利用葡萄糖供能。


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