1、生物化学练习及思考题问答题参考答案生物化学练习及思考题问答题参考答案蛋白质一、名词解释：（自己在教材中找答案）氨基酸的等电点、蛋白质的变性与复性、蛋白质的变构效应、层析技术、两性离子 必需氨基酸、 一级结构、二级结构、三级结构、四级结构二、全章问答题：1、写出组成蛋白质的氨基酸的结构通式，根据R基团的极性性质，蛋白质氨基酸可以分为几类，各有哪些氨基酸。 2、简述氨基酸-NH2参加的主要化学反应。（1）亚硝酸盐反应，生成氮气，可以计算氨基酸的量（2）酰化反应：氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，1963年，Giray和H
2、artley将该反应用于多肽链N末端氨基酸的鉴定（3）烃基化反应：1）与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。1955年，Sanger首先用该反应鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸2）与苯异硫氰酸酯（PITC）反应生成的苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) 是无色的，可用层析法加以分离鉴定。瑞典的Edman用该反应鉴定N-端氨基酸。（4）形成西佛碱反应：在生物体内，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，可与醛酮反应生成弱碱性的西佛碱（Schiff base） C=N-。 （5）脱氨基反应：脱去氨基
3、生成-酮酸。3、蛋白质为什么能形成稳定的胶体溶液？ 水化膜和双电层4、试述蛋白质的空间结构的构建。5、举例说明蛋白质的结构与功能的关系（1）、一级结构决定决定蛋白质的功能(1分)1）同功能蛋白质中氨基酸顺序具有种属差异(1分)2）一级结构相同的蛋白质的功能也相同(1分)3）一级结构上的细微变化可直接影响其功能(1分)（2）、高级结构与功能的关系1）蛋白质高级构象破坏，功能丧失(2分) 天然蛋白质在构象上的亚稳定性的，当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，变性；蛋白质的变性作用
4、如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性复性。2）蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化(2分)别构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象6、根据蛋白质的理化性质，详细阐述蛋白质分离提纯的一般步骤和主要方法？答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括1样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的性质，蛋白质分离纯化的方法有： （1）根据分子大小不同的纯化方法1）透析和超过滤2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉降到与自身密度相等的介质
5、密度梯度时即停止。如蔗糖梯度、聚蔗糖(Ficoll)梯度。 3）凝胶过滤(分子排阻层析)：比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内，比网孔小的分子能不同程度地自由出入凝胶珠的内外。于是，大分子物质先被洗脱，小分子物质后被洗脱。（2）利用溶解度差别的纯化方法 1）等电点沉淀：等电点溶解度最小2）盐析 ：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质沉淀，称为盐析。3）有机溶剂分级分离法 ：甲醇、乙醇、丙酮等均可沉淀蛋白质。脱水作用；使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低。一般预先将有机溶剂冷却到-40C-60C，可防止变性。 （3） 根据电荷不同的纯化方法 1）电泳：不同的蛋白质分子所带电
6、荷及电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的移动速度也不同。 2)离子交换层析 ：用于蛋白质分离纯化的离子交换剂多为纤维素离子交换剂。溶液的pH决定离子交换剂与蛋白质的解离程度。 （4）利用选择性吸附和特异亲和力的纯化方法 利用吸附层析力和解吸性质不同达到分离。如亲和层析：利用待纯化的分子和杂质分子与吸附剂之间的吸附能：利用蛋白质分子对配体特有的识别能力建立的纯化方法。核酸1.试比较DNA 和RNA在化学组成、分子结构、分布和生物学功能等方面的主要特点。方面DNARNA化学组成碱基A G C TA G C U戊糖D-2脱氧核糖D-核糖磷酸磷酸磷酸分子结构一级结构多聚脱氧核苷酸多聚核苷酸二级结
7、构双螺旋单链，可形成局部双螺旋三级结构原核生物的超螺旋，真核生物的与蛋白质组装成染色质二级结构的进一步卷曲折叠分布细胞核和线粒体细胞质和细胞核生物学功能遗传信息的储存和传递者，与生物的繁殖、遗传和变异有关。参与蛋白质的生物合成；某些生物遗传信息的储存和传递。2.简述DNA双螺旋结构的主要特点（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反。（2）嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90角。（3）螺旋横截面的直径约为2 nm，每条链相邻
8、两个碱基平面之间的距离为3.4 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为34 nm。（4）两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等3.何谓核酸变性和复性，简述影响Tm和复性速度的主要因素。(1) 核酸的变性： 核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。(2) 核酸的复性： 变性DNA在适当的条件下，两条彼此
9、分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。影响Tm因素：（1）G-C含量：高Tm值越大（2）溶液中的离子强度：大Tm值越大（3）溶液的pH：小Tm值越大 (4) 变性剂：破坏氢键使Tm值减小。影响复性速度的主要因素：（1） 单链片段的浓度：大快（2） 单链片段的大小：小快（3） 片段内的重复序列：多快（4) 溶液的离子强度：大快（消除磷酸的负电斥力） 4.简述tRNA二级结构的组成特点。 tRNA二级结构呈三叶草型，分别由氨基酸臂等四臂及二氢尿嘧啶环、反密码环和TC环组成。在氨基酸臂的有共同的CCA-3端，整个分子组成中含有较多的稀有碱基。反密码环上的反密码子决定了所携带的氨基酸
10、种类，5.用1mol/L的KOH溶液水解核酸，两类核酸（DNA及RNA）的水解有何不同? 答：RNA几乎完全水解，生成2-或3-磷酸核苷。酶五、简答题：1、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特点？ （1）酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。（2）酶作用的特点条件温和：常温、常压、pH=7；高效率：反应速度提高1081020，比普通催化剂提高1071013；专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应， 相对专一性：作用结构相近的一类底物。包括
11、键专一性和簇 （基团）专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只 对其中的某一种构型起作用。易变敏感性：受各种因素影响，在活细胞内受到精密严格调控。 可调节性2、抑制剂对酶的抑制作用分为几种类型？举例说明抑制剂对酶的抑制有不可逆抑制和可逆抑制。不可逆抑制：酶的某些基团以共价键的方式结合。必须通过其他的化学反应才能把抑制剂从酶分子上除去。该抑制作用是因为降低了酶的Vmax。不可逆抑制剂有：有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、烷化剂等化合物。如有机磷化合物能同酶蛋白分子中的或酶活性中心上的ser残基的侧链-OH结合，从而抑制酶活性。可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂
12、时丧失，可用透析等简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。 可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制。 3、写出米氏方程，并说明什么是Km值及其意义。米氏方程：Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km 值的意义： 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度： Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。、Km可判断酶专一
13、性和最适底物：Km值最小的底物为最适底物。、Km帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 、已知Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。 4、简述结合蛋白酶的分子组成及其功能特点.比较三种可逆抑制作用的特点？(1) 竟争性抑制某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。动力学特点：反应速度下降 :Km增加;Vmax不变 解除方法：增加底物浓度即提高底物的竞争能力(2) 非竟争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，竟争酶的非活性中心，并导至酶活性下降。动力学特点：Km不变;Vmax 下降抑制作用与抑制剂的浓度有关. (3
14、) 反竞争性抑制抑制剂与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离产物动力学特点：Km、Vmax 下降抑制作用与底物及抑制剂的浓度有关.六、论述题；1、影响酶促反应速度的因素有哪些？并简要说明它们各有什么影响。1.1、酶浓度对酶作用的影响 底物足够过量时，速度与酶浓度成正比1.2、底物浓度对酶促反应的速度的影响可以用米氏方程表示(1)当底物浓度较低时，反应速度v与底物浓度S成正比，表现为一级反应。(2). 随底物浓度增加，v不按正比升高的混合级反应(3). 当底物浓度达到一定值，反应速度不再增加，表现为零级反应。1.3、pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为
15、最适 pH。1.4 温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。1.5激活剂和抑制剂对酶活性的影响激活剂可以提高酶的活性：无机离子、中等大小的有机分子如半胱氨酸等、具有蛋白质性质的大分子物质 （如酶原激活）1.6 抑制剂对酶活性的抑制:可逆抑制和不可逆抑制.不可逆抑制：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。可逆抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。
16、2、简述酶的作用机理。（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大速度加快。（2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释酶催化反应时，首先与底物结合，生成不稳定的中间产物ES，然后ES再分解为产物和酶。由于ES的形成，改变了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。（3）酶如何与底物形成ES，可用诱导契合学说解释。当E和S接触时，E在S的诱导下，空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与S结合的空间结构，同时S也发生相应的变化，经变化后的E和S相互吻合，形成ES。 （4）酶具催化高
17、效性的机制：“邻近”和“定向”效应；底物的张力和形变；酸碱催化；共价催化，金属离子的作用，疏水环境。生物氧化1、图示呼吸链的电子传递顺序。2、生物氧化与体外物质燃烧有何差异？(1) 生物氧化是在细胞的线粒体或细胞膜上进行的氧化反应；(2) 生物氧化是在酶的作用下逐步完成的；(3)生物氧化所释放的能量是逐步释放的；（4）生物氧化所产生的能量大部分转移到ATP中暂时贮存。3、氧化作用与电子传递作用是如何偶联的？答：目前解释氧化作用和磷酸化作用得到较普遍的公认的是化学渗透假说。该假说的主要内容是：（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。 （2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列
18、，氢传递体有质子（H）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。 （3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。 （4）一对电子（2e）从NADH传递到O2的过程中共有3对H十从膜内转移到膜外。复合物、着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2个H十。 （5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP磷酸化成ATP的能量所在，在质子移动力驱
19、使下，质子（H）通过F1F0-ATP合酶回到膜内，同时ADP磷酸化合戚ATP。3、图示体内能量转移、贮存和利用。4、糖代谢1、磷酸戊糖途径有什么生理意义？答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。（2）生成的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。（4）途径产生的NADPH+H+可转变为NADH+H+，进一步氧化产生ATP，提供部分能2、试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异。 非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖
20、酵解途径其它酶生成葡萄糖。3、试说明乳酸的成糖过程。答：首先乳酸在乳酸脱氢酶的作用下生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜，为此须转变成苹果酸或天冬氨酸，后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，后者沿酵解路逆行而成糖。还有两步能障要绕过绕过“能障”及“膜障”才能成糖（三步，见上述2题）。4、简述1分子丙酮酸经三羧酸循环最终消耗哪些物质，产生哪些物质？答：(1)丙酮酸氧化脱羧：生成1分子二氧化碳；1分子NADHH+；进入呼吸链可消耗1个氧原子，生成1分子水，同时产生2.5分子ATP；(2)1分子乙酰CoA经TCA循环：产生两分子二氧化
21、碳；产生3分子NADHH+和1分子FADH2；进入呼吸链可消耗4个氧原子生成4分子水，同时放出32.511.59ATP；一次底物水平磷酸化生成1分子ATP；所以丙酮酸CO2H2O， 共产生12.5ATP。六、论述题：1、用生物化学原理解释人体剧烈运动肌肉酸痛产生的原理是什么？用代谢图表示剧烈运动时，由于耗氧量增大，肌肉缺氧，进行无氧分解，生成乳酸，肌肉中乳酸积累，导致酸痛。2、论述1分子丙酮酸完全降解为二氧化碳和水的过程，用代谢图表示。3、试述葡萄糖彻底氧化分解生成水和CO2,合成ATP的过程。在细胞质中，葡萄糖磷酸化，经EMP途径，生成2分子的丙酮酸，丙酮酸进入线粒体进一步氧化分解。3.1
22、CO2的生成:是由有机物经氧化脱羧生成的，主要以下三个反应： （1）丙酮酸在丙酮酸脱氢酶的作用下，脱羧脱氢，生成乙酰coA和CO2 (2) 异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶的作用下，脱羧脱氢，生成-酮戊二酸和CO2（3）-酮戊二酸在-酮戊二酸脱氢酶的作用下，脱羧脱氢，生成琥珀酸酰CoA和CO23.2 H2O的生成丙酮酸脱氢，三羧酸循环中柠檬酸、-酮戊二酸、延胡索酸脱氢，生成NADH+H+, 琥珀酸脱氢生成FADH2,，通过线粒体内膜上的一系列递氢体或递电子体传递，和氧反应而生成H2O 。3.3 ATP的生成 ATP的生成包括两个方面的过程，即 底物水平磷酸化和电子传递水平磷酸化(1)电子传递体系磷酸化
23、(氧化磷酸化)当电子从NADH或FADH2经过电子传递体系传递给氧生成H2O时, 同时伴有ADP磷酸化为ATP的过程。电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生膜内外质子电化学梯度（H+浓度梯度和跨膜电位差），以储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP （化学耦联假说）。 (2)底物水平磷酸化直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化仅见于下列三个反应： 3-磷酸甘油酸激酶 1,3-二磷酸甘油酸+ADP 3-磷酸甘油酸+ATP 丙酮酸激酶 磷酸烯醇式丙酮酸+ADP 烯醇式丙酮酸+ATP 琥
24、珀酰硫激酶 琥珀酰CoA+H3PO4+GDP 琥珀酸+CoA+GTP5、在糖代谢中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？丙酮酸乙酰-CoA乳酸脱羧乙醛乙醇醇脱氢酶NADH+H+ NAD+丙酮酸脱氢酶NADH+H+ NAD+NADH+H+ NAD+乳酸脱氢酶无氧有氧葡萄糖糖异生途径氨基酸转氨酶5、试述糖原的分解与合成及其调控机制。糖原的合成与分解Pi 磷酸化酶葡萄糖-6-磷酸酶（肝）UDPG焦磷酸化酶G-1-PUTPUDPGPPi糖原 n+1UDPG-6-PGlu糖原合酶磷酸葡萄糖变位酶己糖(葡萄糖)激酶 当机体的血糖浓度变化时，通过胰高血糖素和胰岛素的释放，作用肝细胞等，引起一系列的生化变化，完成对
25、代谢的调控。6、试述6-磷酸葡萄糖的代谢途径。（1）进入糖酵解途径： 6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP），进入糖酵解途径，经无氧酵解乳酸，或有氧氧化生成CO2 、H2O和ATP。（2）转化为磷酸戊糖：G-6-P脱氢反应，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖, A- 进入磷酸戊糖途径氧化分解; B-作为核苷酸合成的原料（3）合成糖元（淀粉）：6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。（4）生成葡萄糖肝脏中有葡萄糖-6磷酸酶，可以将其去磷酸为葡萄糖，补充血糖。脂类代谢1、从以下几方面比较饱脂肪酸的-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和
26、供氢体，反应过程，酶系统情况。 2、1mol的软脂酸、油酸、和亚油酸彻底氧化为CO2和H2O各需要几次-氧化，净产生多少mol乙酰-CoA和ATP? 软脂酸是16C饱和脂肪酸，油酸为18C单不饱和脂肪酸，亚油酸为18C双不饱和脂肪酸。脂肪酸-氧化时需活化生成脂酰-CoA,此过程消耗2个高能键。脂肪酸-氧化的次数=（碳原子数/2-1）,产生的乙酰CoA的物质的量=（碳原子数/2）一次-氧化生成1FADH2,1NADH2,生成4ATP。1分子乙酰CoA进入TAC氧化分解可以产生10ATP。单不饱和脂肪酸-氧化产生的ATP数为：氧化次数*4-1.5双不饱和脂肪酸-氧化产生的ATP数为：氧化次数*4-
27、（1.5+2.5）所以：软脂酸-氧化生成的ATP数= （16/2-1）*4+（16/2）*10）-2=106mol油酸-氧化生成的ATP数= （18/2-1）*4-1.5）+（18/2）*10）-2=118.5mol亚油酸-氧化生成的ATP数= （18/2-1）*4-（1.5+2.5）+（18/2）*10）-2=116mol3为什么酮体在肝内生成而在肝外利用？这是由代谢酶决定的。肝内有生成酮体的关键酶，特别是HMGCoA裂解酶。但没有分解酮体的酶。肝外组织有利用酮体的酶，乙酰乙酸琥珀酰CoA转移酶，但是缺乏生成酮体的酶，如裂解酶等。氨基酸和核苷酸代谢1、试述肌肉中氨基酸脱氨基作用生成的氨的转运
28、及代谢去路。 肌肉中的氨基酸经过转氨酶的作用生成谷氨酸，再生成天冬氨酸，然后经过嘌呤核苷酸循环脱氨。氨的转运形式有两种，经谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环转运，氨的代谢去路有：（1） 在肝脏内合成尿素（2）合成非必需氨基酸及其它含氮化物（3）合成谷氨酰胺2、绘图说明氨基酸代谢库中氨基酸的来源和代谢去路。3、氨基酸的脱氨基作用是如何进行的？氨基酸的脱氨方式主要有氧化脱氨，转氨及联合脱氨，由于生物体内L-氨基酸氧化酶活性低，只有L-谷氨酸氧化酶活性高，转氨作用也没有真正脱去氨基，所以体内大多数氨基酸都能通过转氨酶的作用，生成谷氨酸，再在L-谷氨酸氧化酶作用下生成氨和相应的酮酸。此外，肌肉中以转氨酶-嘌
29、呤核苷酸循环联合脱氨。4、简述氨基酸脱氨后的碳骨架的代谢去路。 （1）经氨基化生成非必需氨基酸（2）转变成糖及脂类（3）氧化供能-酮酸在体内可通过5种中间产物进入 TAC 和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。乙酰CoA， -酮戊二酸；琥珀酰CoA，延胡索酸，草酰乙酸5试列表比较嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成途径的异同点（原料、特点、调节）嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸 原料 谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、二氧化碳、天门冬氨酸及5磷酸核糖 天门冬氨酸、谷氨酰胺和二氧化碳 5磷酸核糖1焦磷酸（PRPP） 特点 核糖与磷酸先合成磷酸核糖，然后逐步掺入小分子物质形成嘌呤环，最后合成嘌呤核苷酸 合成一
30、个嘧啶环骨架，再与PRPP结合形成嘧啶核苷酸 关键酶 PRPP合成酶、酰胺转移酶 氨基甲酰磷酸合成酶 天冬氨酸氨基甲酰转移酶 6. 简述脱氧核苷酸的合成 乳酸杆菌、枯草杆菌等原核细胞以核苷三磷酸为原料，还原为脱氧核苷三磷酸。NTPdNTP核苷三磷酸还原酶（含辅酶VB12）大肠杆菌、植物、动物、肿瘤细胞等则以核苷二磷酸（ADP、GDP、CDP）为原料，还原为脱氧核苷二磷酸，再生成脱氧核苷三磷酸。代谢调节1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以
