1、生化酶学练习题酶学练习题第一部分 填空1、全酶由 和 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子或化学基团的作用。2、酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性的 。3、竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km _ ，而 Vmax_ _ 。4、酶是 产生的，具有催化活性的 。5、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是_，与酶亲和力最小的底物是_。6、_抑制剂不改变酶促反应Vmax， _抑制剂不改变酶促反应Km。7、全酶由_和_组成。8、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、
2、Kmb和Kmc，且KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是_，与酶亲和力最小的底物是_。9、辅酶和辅基的区别在于前者与酶蛋白结合 ，后者与酶蛋白结合 。 10、当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km值的 倍。11、酶活力是指 ，一般用 表示。12、酶反应的温度系数Q10一般为 。13、在适当浓度的 -巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的 被破坏造成的。其中 -巯基乙醇可使RNA酶分子中的 键破坏。而8M脲可使 键破坏。当用透析方法去除 -巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为 。14、T.Cech从自我剪切的RNA中
3、发现了具有催化活性的 ，称之为 这是对酶概念的重要发展。15、酶的活性中心包括_和_两个功能部位。16、1981年以前发现的酶化学本质是_，均由活_产生。17、酶催化的机理是降低反应的_，不改变反应的_。18、与化学催化剂相比，酶催化作用具有_、_、_ 等特点。 19、酶的活性中心包括_和 _两个功能部位，其中_直接与底物结合，决定酶的专一性_是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。20、改变酶结构的快速调节，主要包括_与_。21、酶的特异性包括 _ 特异性， _ 特异性与立体异构特异性。22、Km 值等于酶促反应速度为最大速度 _ 时的 _ 浓度。23、酶促反应速度（ ）是最大速度（ Vm
4、ax ）的 80 时，底物浓度（ S ）是 Km 的 _倍； 当 达到 Vmax 的 90 时， S 是 Km 的 _倍。 24、_抑制剂不改变酶促反应Vmax，_抑制剂不改变酶促反应Km。25、丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 抑制剂。1、脱辅酶，辅因子，脱辅酶，辅因子 2、蛋白质或RNA 3、增大，不变4、生物体活细胞，蛋白质或RNA 5、C，A 6、竞争性，非竞争性 7、酶蛋白，酶辅助因子 8、Kmc，Kma 9、疏松，紧密 10、411、酶的催化能力，活力单位 12、2-3 13、空间结构，二硫，氢，复性14、RNA，核酶 15、结合，催化 16、蛋白质，细胞17、活化能，平衡常数 1
5、8、酶的催化能力高，专一性强，酶活力受调节19、结合部位，催化部位，结合部位，催化部位 20、别构调节，共价修饰21、结构，立体异构 22、一半，底物 23、4，9 24、竞争性，非竞争性 25、竞争性第二部分 单选题1、米氏常数Km是一个用来度量( )A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数2、根据米氏方程，有关s与Km之间关系的说法不正确的是( ) A、当s Km时，反应速度与底物浓度无关。 D、当s=2/3Km时，V=25Vmax3、某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为（ ） A、S1：Km510-5M
6、B、S2：Km110-5M C、S3：Km1010-5M D、S4：Km0.110-5M4、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：（ ） A、Vmax不变，Km增大 B、Vmax不变，Km减小 C、Vmax增大，Km不变 D、Vmax减小，Km不变5、目前公认的酶与底物结合的学说是（ ）A、活性中心说 B、诱导契合学说C、锁匙学说 D、中间产物学说6、根据米氏方程，有关s与Km之间关系的说法不正确的是( )A、当s Km时，反应速度与底物浓度无关。 D、当s=2/3Km时，V=25Vmax7、酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应:( )A、向反应体系提供能量 B、降低反应的自由能C、降低反应
7、的活化能 D、降低底物的能量水平8、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是（ ）：A、Vmax减小，Km减小 B、Vmax增加，Km增加 C、Vmax变小，Km不变 D、Vmax不变，Km增大9、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响？( )A、非竞争性抑制剂 B、竞争性抑制剂C、可逆的抑制作用 D、反竞争性抑制剂10、酶与一般催化剂的主要区别是（ ）。A、当作用物浓度很低时，增加酶的浓度则酶促反应速度升高B、只促进热力学上允许进行的化学反应C、在化学反应前后，本身不发生变化D、能加速化学反应速度，不能改变平衡点E、专一性强，催化效率极高11、下列关于酶活性中心的叙述，正
8、确的是（ ）。A、所有的酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有辅酶C、酶的必需基团都位于活性中心之内D、所有酶的活性中心都含有金属离子E、所有抑制剂全都作用于酶的活性中心12、下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的? （ ）A、是酶分子中直接与酶的催化作用有关的部位B、对简单酶类来说，活性中心一般有少数几个氨基酸组成C、必需基团一定在活性中心内D、活性中心一般只占酶分子很小一部分结构13、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是（ ）：A、Vmax减小，Km减小 B、Vmax增加，Km增加 C、Vmax变小，Km不变 D、Vmax不变，Km增大14、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制
9、作用对酶活性的影响？（ ）A、非竞争性抑制剂 B、竞争性抑制剂C、可逆的抑制作用 D、反竞争性抑制剂15、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响？（ ）A、非竞争性抑制剂 B、竞争性抑制剂C、可逆的抑制作用 D、反竞争性抑制剂16、下列不属于酶催化高效率的因素为：（ ） A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响17、下列那一项符合“诱导契合”学说：（ ） A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。 D、底物类似物不能诱导
10、酶分子构象的改变18、关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？（ ） A、饱和底物浓度时的速度 B、在一定酶浓度下，最大速度的一半 C、饱和底物浓度的一半 D、速度达最大速度一半时的底物浓度19、胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: （ ）A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应20、下列哪一项不能加速酶促反应速度：（ ） A、底物浓集在酶活性中心 B、使底物的化学键有适当方向 C、升高反应的活化能 D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体21、下面关于共价修饰调节酶的说法哪个是错误的？（ ） A、共价修饰调节酶以活性和无活性两种形式存在 B、两种
11、形式之间由酶催化共价修饰反应相互转化 C、经常受激素调节、伴有级联放大效应 D、是高等生物独有的调节形式22、哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度？（ ）A 不可逆抑制作用 B 竞争性可逆抑制作用C 非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性可逆抑制作用23、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（ ）A 反馈抑制 B 底物抑制C 竞争性可逆抑制 D 非竞争性可逆抑制24、测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？（ ）A 0.1% B 1% C 2% D 5%25、酶催化作用对能量的影响在于( )：A增加产物能量水平 B降低活化能 C降低反应物能量水平D降低反应的自由能 E增加活
12、化能26、酶的竞争性可逆抑制剂可以使( )：AVmax减小，Km减小 BVmax增加，Km增加 CVmax不变，Km增加 DVmax不变，Km减小 EVmax减小，Km增加27、下列哪一项不是辅酶的功能（ ）： A、传递氢 B、转移基团 C、决定酶的专一性 D、某些物质分解代谢时的载体28、酶的比活力是指（ ）： A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶活力单位数 C、每毫升反应混合液的活力单位 D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力29、酶的活性中心是指（ ）。A、酶分子上含有必需基团的肽段 B、酶分子与底物结合的部位C、酶分子发挥催化作用的关键性结构区 D、酶分子与辅
13、酶结合的部位30、酶催化作用对能量的影响在于（ ）。A、降低活化能 B、增加活化能 C、增加产物能量水平 D、上述3项都错31、竞争性抑制剂作用特点是。（ ）A、与酶的底物竞争激活剂 B、与酶的底物竞争酶的活性中心C、与酶的底物竞争酶的辅基 D、与酶的底物竞争酶的变构剂32、别构酶通常是（ ）。A、由两种以上酶缔合而成 B、单体酶C、由两个或两个以上亚基缔合而成 D、上述三项都不对33、酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为（ ） A、酶蛋白被完全降解为氨基酸 B、酶蛋白的一级结构受破坏 C、酶蛋白的空间结构受到破坏 D、酶蛋白不再溶于水 E、失去了激活剂34、酶促反应中，决定反应专一性的是（ ）
14、A、酶蛋白 B、辅酶或辅基 C、底物 D、金属离子 E、变构剂35、酶分子中能使底物转变成产物的基团是（ ） A、调节基团 B、结合基团 C、催化基团 D、亲水基团 E、酸性基团36、全酶的叙述正确的是（ ） A、全酶是酶与底物的复合物 B、酶与抑制剂的复合物 C、酶与辅助因子的复合物 D、酶的无活性前体 E、 酶与变构剂的复合物 37、影响酶促反应速度的因素不包括（ ） A、底物浓度 B、酶的浓度 C、反应环境的pH D、反应温度 E、酶原的浓度 38、酶原激活的生理意义是（ ） A、加速代谢 B、恢复酶活性 C、生物自我保护的方式 D、保护酶的方式39、酶的特异性是指（ ） A、酶与辅酶特
15、异的结合 B、 酶对其所催化的底物有特异的选择性 C、酶在细胞中的定位是特异性的 D、酶催化反应的机制各不相同 E、在酶的分类中各属不同的类别40、酶原所以没有活性是因为（ ）A、酶蛋白肽链合成不完全 B、活性中心未形成或未暴露 C、酶原是普通的蛋白质 D、缺乏辅酶或辅基 E、是已经变性的蛋白质41、有关PH对酶促反应速度的影响错误的是（ ）A、pH改变可影响酶的解离状态 B、pH改变可影响底物的解离状态 C、pH改变可影响酶与底物的结合 D、酶促反应速度最高时的pH为最适pH E、最适pH是酶的特征性常数42、Km值是指（ ）A、是达到最大反应速度一半时的底物浓度 B、与底物的浓度无关 C、
16、在一般情况下是酶-底物符合物的解离常数 D、同一酶的各种同工酶具有相同的Km值 E、 是达到最大速度时所必需的底物浓度的一半43、关于酶的叙述哪项是正确的（ ）？A、所有的酶都含有辅基或辅酶 B、只能在体内起催化作用C、大多数酶的化学本质是蛋白质D、能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E、都具有立体异构专一性（特异性）44、酶的活性中心是指( )A、酶分子上含有必需基团的肽段 B、酶分子与底物结合的部位C、酶分子与辅酶结合的部位 D、酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E、酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域45、Km值的概念是( )A、与酶对底物的亲和力无关 B、是达到Vm所必须的底物浓度C、
17、同一种酶的各种同工酶的Km值相同 D、是达到1/2Vm的底物浓竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是（ ）A、Km，Vmax不变 B、Km，Vmax C、Km不变，Vmax D、Km ，Vrnax度 E、与底物的性质无关46、关于Km值的意义，不正确的是（ ）A、Km是酶的特性常数 B、Km值与酶的结构有关C、Km值与酶所催化的底物有关 D、Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度47、竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是（ ）A、Km，Vmax不变 B、Km，Vmax C、Km不变，Vmax D、Km ，Vrnax48、米氏常数Km是一个用来度量( )A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度
18、大小的常数C、酶对底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性常数49、酶促反应中决定酶专一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团50、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（ ）A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、糖蛋白51、酶促反应速度为其最大反应速度的80时，Km等于( ) A、S B、1/2S C、1/4S D、0.4S52、下列关于辅酶和辅基功能的叙述，哪一项是不正确的？（ ）A、起转移电子的作用 B、决定酶所催化的反应类型C、起转移氢的作用 D、可转移特定的化学基团53、乳酸脱氢酶(LDH)是一个由两种不同的多肽链组成的四聚体。假定这些链随
19、机结合成酶，这种酶有多少种同工酶（ ）?A两种 B.三种 C.四种 D.五种 E.六种54、L-氨基酸的氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，这种专一性属于（ ）A、几何异构专一性 B、旋光异构专一性 C、结构专一性 D、键专一性 E、 绝对专一性ADDDB DDCBE ACCBB ABDBC DBCDB CCBCA BCCAC CECBB EACBD DAADB CBDB第三部分 判断（对的打“”，错的打“”）1、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。（ ）2、酶的最适温度是酶的特征性常数。（）3、Km等于v=1/2 Vmax时的底物浓度，是酶的特征性常数。（）4、酶有几种底物时，其K
20、m值也不相同。（）5、某些调节酶的V-S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。（）6、酶可以促成化学反应向正反应方向转移。（）7、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（）8、Km是酶的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。（）9、辅基与辅酶的区别在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限()10、别构酶都是寡聚酶（）11、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比（）12、酶有几种底物时，其Km值也不相同（）13、所有酶只可以促成化学反应向正反应方向转移。（）14、酶可以改变化学反应的平衡常数。（）15、如果没有维生素的参与，所
21、有酶都没有催化活性。（）16、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（）17、别构酶除有与底物结合的活性部位外，还有与别构效应物结合的别构中心。（）18、酶的最适 pH 值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适 pH 值。（）19、蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白质的一级结构变化与蛋白质的功能无关。（）20、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。（）21、酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。（）22、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（）23、变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构作用。（）24、酶原激
22、活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。（）25、酶促反应的速度随温度的升高而增加。（）26、在反竞争性抑制物存在的条件下，酶反应动力学的特点是Vmax，Km不变。（）27、酶辅基一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分离。（）28、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。（）第四部分 名词解释1、同工酶-同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2、酶原-有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。3、米氏常数-酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。4、竞争性抑制作用-有的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物
23、竞争跟酶结合，这种抑制称为竞争性抑制作用。5、酶的活性中心-酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。6、Km-当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。7、别构效应-当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应8、酶的抑制剂-能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 9、酶的专一性-酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶
24、的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。 10、核酶-有催化作用的RNA。第五部分 问答题1、酶的活性中心有何特点？酶的活性中心特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性部位与底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性2、简述酶具有高效催化的因素答案要点：（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。（2）、
25、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。（3）、酸碱催化（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。3、酶为何有高效的催化效率，其机制如何？答案要点： A 邻近和定向效应 B 诱导契合和底物形变 C 电荷极化和多元催化 D 疏水的微环境4、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。解答要点:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，K
26、m增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有一定的意义.5、很多酶的活性中心均有组氨酸残基参与，请解释原因。答题要点：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.07.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。6、酶作为生物催化剂与一般化学催化剂比较有何共性及其个性？答题要点：1、共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。 2、个性：酶作为生物
27、催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 7、简述竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别竞争性抑制剂 抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km值增大，Vm不变。非竞争性抑制剂 非抑制剂结构与底物不相似或完全不同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。8、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不
28、改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。9、举例说明酶的三种特异性。答案要点：A结构专一性 琥珀酸脱氢酶、脲酶等 B 立体专一性 胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶10、影响酶活性的主要因素。答案要点：主要有温度、pH、激活剂、抑制剂 、离子浓度、压力等。第六部分 论述题1、论述Km值和Vmax的意义。答案要点：Km值的意义：Km是反应速度等于1/2Vmax的s，单位是mmol/L。当中间解离成E和S的速度分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时可表示酶和底物亲和力。Km值越小
29、，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数E/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换成产物的分子数。2、论述影响酶促反应速度的主要因素及机理。答案要点：温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。这些因素的影响机理如下: 温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。3、可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。答案要点： 可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学
